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Proteínas y Enzimas

Proteínas y Enzimas. Colegio Hispano Americano Depto. De Ciencias – Biología Nivel: 4to medio. Características. C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I. Alto peso molecular Unidad estructural: Aminoácido. Ejemplos de aminoácidos. Ácido Glutámico.

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Proteínas y Enzimas

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Presentation Transcript


  1. Proteínas y Enzimas Colegio Hispano Americano Depto. De Ciencias – Biología Nivel: 4to medio

  2. Características • C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I. • Alto peso molecular • Unidad estructural: Aminoácido.

  3. Ejemplos de aminoácidos Ácido Glutámico

  4. Clasificación de proteínas según aminoácido (radical) Radical Hidrofóbico Radical hidrofílicos polares con carga positiva polares con carga negativa

  5. Consumir

  6. porotos

  7. Enlace Peptídico

  8. Las proteínas las consumimos en: • Carnes, Leche, Huevos, Cereales, legumbres y Frutos Secos.

  9. Niveles estructurales de los polipéptidos

  10. Niveles de Organización de las Proteínas • Estructura primaria

  11. Estructura Secundaria • Puentes de H+ • Las proteínas colocan sus aminoácidos con grupos hidrofóbicos hacia el interior y los aminoácidos con grupos hidrofílicos hacia el exterior

  12. Estructura secundaria tipo beta Proteínas que interaccionan con el ADN

  13. Estructura terciaria • Estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras secundarias sobre sí mismas. • Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes.

  14. Insulina Mioglobina Queratina

  15. MIOGLOBINA

  16. Estructura cuaternaria

  17. HEMOGLOBINA

  18. Estructura cuaternaria

  19. Desnaturalización: • Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), perdiendo ésta su función.

  20. Desnaturalización por calor, rayos UV, soluciones ácidas o saladas y agentes reductores (ej: beta-mercaptoetanol)

  21. 1.- ¿Cuál (es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior? • I) Núcleo. • II) Retículo endoplásmico liso (REL). • III) Retículo endoplásmico rugoso (RER). • A) sólo I • B) sólo II • C) sólo III • D) sólo I y II • E) I, II y III Clave: E Habilidad cognitiva: Comprensión.

  22. Enzimas • Proteínas que participan acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo.

  23. Energía de Activación

  24. Catalizador • Cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. • Catalizador negativo: Retarda • Catalizador positivo: Acelera • Los catalizadores biológicos (célula): Enzimas.

  25. Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato • Forma tridimensional depende su actividad catalítica • E+S *sitioactivo

  26. Factores que regulan la velocidad de reacción

  27. Cofactores: No orgánicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+). Coenzimas: Orgánicas y/o no proteicas, (ATP y el NAD). La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas:

  28. Regulación Enzimática

  29. Retroalimentación negativa • El mismo producto acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a partir de los mismos sustratos

  30. Inhibición no competitiva: efecto alostérico • La unión de una molécula reguladora altera el sitio activo y hace a la enzima menos compatible con su sustrato

  31. Inhibición Competitiva • En la inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato encaja en el sitio activo e impide la entrada del sustrato.

  32. Regulación enzimática por regulación alostérica y por inhibición competitiva

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