1 / 43

Proteinler

Proteinler. Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapıları Proteinlerin denaturasyonu Sınıflandırılması Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin) Fibröz proteinler (kollogen ve keratin). Peptit Bağı. Peptit bağının özellikleri.

callia
Télécharger la présentation

Proteinler

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Proteinler • Peptit bağı ve özellikleri • Polipeptitler ve özellikleri • Proteinlerin yapıları • Proteinlerin denaturasyonu • Sınıflandırılması • Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin) • Fibröz proteinler (kollogen ve keratin)

  2. Peptit Bağı

  3. Peptit bağının özellikleri Peptit bağı sınırlı bir konfügrasyona sahiptir.

  4. Trans form 8 kj daha kararlı

  5. Polipeptitlerin özellikleri • Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

  6. Polipeptitlerin özellikleri • Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

  7. Polipeptitlerin özellikleri Amino grubu ile başlar karboksil grubu ile sona bulur Kartal Latrak

  8. Polipeptitlerin özellikleri Düzenli tekrarlanan birimlerden oluşmuştur

  9. Polipeptitlerin özellikleri Çok büyük polipeptitlerin MA Dalton olarak verilir

  10. Polipeptitlerin özellikleri • Bazı proteinler disülfür bağları içerirler

  11. Proteinlerin sekonder yapısı Hidrojen bağlarının etkili olduğu yapılanmadır • Alfa Sarmal • Beta kırmalı • Kollogen sarmal

  12. Alfa sarmal yapı • Sarmal şekilde R-grupları sarmalın dışına doğrudur • Sarmalı hidrojen bağları stabilize eder • Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder

  13. Beta kırmalı tabaka • Tabaka şeklinde R-grupları tabakanın dışına doğru • Hidrojen bağları stabilize eder • Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder • Amino asitler genel olarak küçük r gruplarına sahip olmalıdır ( gly ve Ala) İpekte bu reziduler çok yüksek...

  14. Paralel ve AntiparalelBeta kırmalı tabaka

  15. Proteinlerin Katlanması • E. coli de 100 rezidü içeren bir proteinin yapımı 37 oC de yaklaşık 5 s gerçekleşir • Her rezidünün yaklaşık 10 farklı konformasyona sahip olacağı düşünüldüğünde, 100 rezidü içeren bir protein için bu sayı 10 100 farklı konformasyon anlamına gelir. • Ayrıca protein doğal aktif yapısını bulana kadar yapısında bulunan her tek bağ etrafında tüm olası konformasyonları deneyerek rasgele kendiliğinden katlandığını düşünelim • Eğer her konformasyon mümkün olan en kısa sürede denenseydi ( 10-13 s molekülün titreşimi için geçen süre) tüm olası konformasyonların denenmesi 1077 yıl alırdı

  16. Yanlış katlanmalar • Prion proteinin yanlış katlanmasısonucu ortaya çıkan bir hastalık

  17. Tersiyer Yapı • Sekonder yapının aksine birbirinden uzak bölgelerin etkileşmesi ile meydana gelen yapılanmadır. • Hidrofobik etkileşme son derece önemlidir.

  18. Tersiyer yapıyı stabilize eden güçler

  19. Beta dönüşler • Gly ve Pro rezidüleri bulunan bölgelerde gerçekleşir.

  20. Kuaterner yapı

  21. Proteinlerin Denaturasyonu • Isı, ekstrem pH, alkol ve aseton gibi organik çözücüler, üre ve detarjanlar denatüre edici faktörlerdir. • Dönüşümlü ve dönüşümsüz olarak gerçekleşebilir • Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir

  22. Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir

  23. Proteinlerin sınıflandırılması • Bileşimlerine göre • Basit • Albüminler • Globulinler • Glutelinler • Prolaminler • Skleroproteinler • Histonlar • Bileşik • Nükleoproteinler • Fosfoproteinler • Glıkoproteinler • Kromoproteinler • Lipoproteinler • Konformasyonlarına göre • Globuler • Sıkı bir yumak şeklinde • Suda çözülür hareket kabiliyetleri çok yüksek • Dinamik fonksiyonlardan sorumlu • Fibröz • Lifimsi yapıda • Suda çözülmez ve hareket kabiliyetleri yoktur • Pasif görev üstlenmişler

  24. Globuler Proteinler ve Fonksiyonları • Miyoglobin • Hemoglobin • Enzimler

  25. Porfirin halkasının 50 izomeri var ancak biyolojik yapılarda sadece IX izomeri biyolojik sistemlerde mevcut • Hem grubunda Fe 4 azotla kompleks yapmış 2 boş koordinasyon var • Fe+2 ferro hemoglobin, Fe+3 ise ferri hemoglobin

  26. Miyoglobin • Yapısı detaylı aydınlatılan ilk protein • Sıkı sarılmış bir molekül (45x35x25) • Yaklaşık yapısının %75helix ve prolin reziduleri ile sonlanmış • Genel olarak, hidrofilik bölgeler molekülün dış tarafında, hidrofobikler ise iç kısımda lokalize olmuştur. • Molekülün iç tarafında yer alan his son derece önemlidir. • Hem grubu molekülün merkezinde bulunan hidrofobik cepte lokalize olmuştur. • proksimal his hem grubu kompleks yaparken distal his hem grubuna çok yakın bir bölgede lokalize olmuştur

  27. Miyoglobine oksijen bağlanması • Fe+2 5. Koordinasyonu proksimal his 6. koordinasyonla ise O2 bağlar • Proteinler niçin çok büyüktür

  28. CO zehirlenmesi

  29. CO hem grubuna, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 25 ooo kat)

  30. CO miyoglobine, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 2oo kat)

  31. Hemoglobin • Eritrositlerde bulunarak dokulara oksijen taşınması • Kuaterner yapıya sahiptir • İki alfa ve iki beta olmak üzere 4 altbirimden oluşmuştur.

  32. Altbirimlerin Etkileşmesi

  33. Orak hücreli hemoglobin

More Related