Download
1 / 31
350 likes | 679 Vues
BIOKÉMIA I. Metabolizmus (anyagcsere-folyamatok ). A szervezet és környezete közti anyagforgalom és az ehhez kapcsolódó biokémiai folyamatok rendszerét jelenti a folyamatok szabályozásával együtt.
E N D
Metabolizmus (anyagcsere-folyamatok) • A szervezet és környezete közti anyagforgalom és az ehhez kapcsolódó biokémiai folyamatok rendszerét jelenti a folyamatok szabályozásával együtt.
A sejtekben folyó biokémiai folyamatok összességét INTERMEDIER (közti) anyagcserének nevezzük. • KATABOLIZMUS , lebontó folyamat • ANABOLIZMUS , felépítő folyamat
KATABOLIZMUS • Lebontó folyamat, melynek során a magasabb szervezettségű molekulák egyszerűbbé alakulnak egészen az anyagcsere végtermékekig. • Szerves vegyületek relatív H vesztésével és O-ben való relatív dúsulásával jár, miközben a vegyületek kémiai E tartalma csökken.
KATABOLIZMUS A felszabaduló E elsősorban ATP-be épül be. ADP + Pi ATP (E raktározás)
ANABOLIZMUS • Felépítő folyamat, szintetizálódnak a sejtek saját anyagai a kémiai E felhasználásával. • Létrejönnek intermedier anyagok, amelyek raktárakba kerülnek a sejten belül. Aktuális körülményektől függően alakulnak a szervezet anyagaivá.
ANABOLIZMUS ATP ADP + Pi (E felhasználás)
Enzimek • Működésükre jellemző • Jelentősen csökkentik az aktiválási E-t, így az egyensúlyi állapot eléréséhez szükséges időt lerövidítik. • Specifikusság
Kémiai természetük • Fehérjék • RNS-ek (ribozimek)
Kofaktorok Egyes enzimek aktív működéséhez nem fehérje jellegű komponens is szükséges. • Fém ionok • Koenzimek (kis molekulatömegű szerves vegyületek) Enzim + kofaktor holoenzim Enzim + apoenzim
Enzim katalízis:(Michaelis-Menten 1913.) E + S ES E + T
Az enzim ( E ) a kémiai reakcióban résztvevő anyagokkal ( S=szubsztrát) közti terméket ún. enzim-szubsztrát (ES) komplexet hoz létre és ezen következik be a kémiai változás
Az enzim katalízis molekuláris mechanizmusa • Az enzimfehérje viszonylag nagy molekulájának csak egy kis része az AKTÍV CENTRUM lép kapcsolatba a szubsztrátmolekulával. • Az aktív centrum alkalmas a szubsztrát megkötésére (kötőhely) ill. a kémiai átalakulás katalizálására (katalitikus hely)
Aktív centrum • A hosszú peptidláncnak csupán néhány aminosavja létesít közvetlen kapcsolatot a szubsztráttal. • Az aktív centrum állandóan fluktuál és a tényleges működésre képes térszerkezetét a szubsztrát jelenléte és megkötése alakítja.
A szubsztrát illeszkedésére vonatkozóan két hipotézis ismeretes: • INDUCED FIT: (KOSHLAND) A szubsztrát részleges megkötése indukálja a katalízishez szükséges aktív centrum szerkezetét.
FLUKTUÁCIÓS FIT: (STRAUB-SZABOLCSI) Az enzim molekula több térszerkezet között fluktuál, amelyek egymással energetikailag egyensúlyban vannak, tehát minden pillanatban meghatározott százalékos megoszlásban vannak. A térszerkezetek közül csak egy alkalmas a szubsztrát megkötésére.
Az enzim működését befolyásoló tényezők Azok az anyagok és hatások, amelyek az enzimek aktív centrumát megváltozatni képesek. • Koenzimek • Hidrogén ion koncentráció • Hőmérséklet • Fémionok
Az enzimaktivitás gátlása • Az enzim aktivitását különböző szervetlen és szerves anyagok (ionok, molekulák) gátolni képesek, amelyek az aminosav oldalláncokhoz, v. kofaktorokhoz kötődnek.
KOMPETITÍV (vetélkedő) gátlás • A gátló anyag (I=inhibítor) kémiai szerkezete hasonlít a szubsztrátéhoz, így létrejöhet az EI komplex, amely analóg az ES komplexszel. • A S és az I vetélkedik az enzim ugyanazon aktív helyéért.
Pl.: borostyánkősav-dehidrogenáz gátlása malonsavval • Pl.: alkohol-dehidrogenáz gátlása
A gátlás mértéke a S és az I koncentrációjának arányától függ. • Minél nagyobb a S relatív koncentrációja az I-hoz képest, annál kisebb a gátlás és fordítva.
Felfedeztek olyan gátlásokat is, amikor vetélkedési gátlásnak tűnnek a reakciók, de a S és az I szerkezetileg nem hasonlók. • Ez az alloszterikus gátlás, amikor a S és az I nem ugyanoda kötődik, de a kötődés már meggátolja a másik kapcsolódását. Allos=más Steros=hely Az alloszteriku gátlásnak szerepe van a sejtanyagcsere szabályozásában
UNKOMPETITÍV gátlások • A gátló anyagok az ES komplexhez tudnak kapcsolódni. • EIS komplex jön létre. • Csökken a termék keletkezésének sebessége.
NONKOMPETITÍV gátlások (nem kompetitív) • Reverzibilis: (ritka) • Az I nem hasonlít kémiailg a S-hoz, nem is ugyanott kötődik. • Létrejöhet EI, ES, EIS komplex. • Az I jelenléte csak lassítja a reakciót. • Az I koncentrációjának növelése csökkenti a reakciósebességet.
Irreverzibilis: (denaturáció) Pl.: nehézfémek, erős mérgek Hatásuk nem specifikus.
Az enzimek csoportosítása Nemzetközi Biokémiai Unió kijelölt bizottsága • Oxidoreduktázok: olyan enzimek, amelyek H v. e- átvitelt, ritkábban O2 bevitelt katalizálnak. • Transzferázok: atomcsoportokat, gyököket visznek át egyik vegyületről a másikra.
Hidrolázok: H2O közreműködésével kovalens kötéseket hasítanak. Főleg lebontó folyamatokban vesznek részt. • Liázok: úgy hasítanak ki atomcsoportot a szubsztrát molekulából, hogy annak helyén kettős kötés alakul ki, ill. a kettős kötést szüntetik meg.
Izomerázok: molekulán belüli szerkezetváltozást katalizálnak anélkül, hogy a szubsztrát elemi összetétele megváltozna. • Ligázok: Két szubsztrát molekulát összekapcsolnak, ATP v. más makroerg trifoszfát v. difoszfát bontásával és ennek szabad energia felhasználásával.
