1 / 69

S <-> P

S <-> P. Ilość. Czas. Równowaga chemiczna. v + = v -. [P]. K eq =. = 2. [S]. Ilość. Każda reakcja zachodzi do miejsca równowagi. Kiedy przemiany zachodzą samoistnie ?. Spontanicznie. Wymaga Śniadania. II Zasada termodynamiki. We wszystkich procesach zachodzących spontanicznie

iona
Télécharger la présentation

S <-> P

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. S <-> P Ilość Czas

  2. Równowaga chemiczna v+= v-

  3. [P] Keq= = 2 [S] Ilość Każda reakcja zachodzi do miejsca równowagi

  4. Kiedy przemiany zachodzą samoistnie ?

  5. Spontanicznie Wymaga Śniadania

  6. II Zasada termodynamiki We wszystkich procesach zachodzących spontanicznie maleje stopień uporządkowania układu izolowanego oraz maleje zdolność układu do wykonania pracy zewnętrznej Dla dowolnej przemiany: DSO Dowolny układ wzięty wraz z otoczeniem możemy traktować jako izolowany: We wszystkich procesach zachodzących spontanicznie maleje sumaryczny stopień uporządkowania układu i jego otoczenia oraz maleje zdolność układu do wykonania pracy zewnętrznej dS + dSo 0

  7. k G = mini i=1 Enatlpia swobodna pozwala nam rozstrzygnąć czy przemiana może zajść spontanicznie w warunkach stałego ciśnienia i temperatury, a więc w takich jakie panują w żywym organizmie, w oparciu o dane dotyczące samego tylko układu. dla proc.samo. DG<0 Entalpię swobodną można przedstawić jako sumę wkładów pochodzących ze wszystkich składowych układu aA + bB  gC + dD

  8. aA + bB  gC + dD DRG = Gprod- Gsub DRG0’ = - RT ln K

  9. B B A D

  10. Ilość G G

  11. Gdzie równowaga i nieporządek

  12. Gdzie równowaga i nieporządek

  13. Gdzie równowaga i nieporządek

  14. To, że reakcję określiliśmy, jako spontaniczną wcale nie znaczy, że reakcja ta zajdzie... Kinetyka

  15. [A]0 D[A] mol/l Dt

  16. [A]0 D[A] mol/l Dt a

  17. [A]0 mol/l D[A] Dt a

  18. [A]0 mol/l Dt

  19. [A]0 0 Dt mol/l

  20. t

  21. t

  22. t

  23. Teoria kinetyczno - cząsteczkowa Liczba zderzeń skutecznych proporcjonalna do iloczynu stężeń substratów Prawo działania mas

  24. Stała szybkości reakcji

  25. Klasyfikacja • jedno • dwu • trójcząsteczkowe

  26. Znalezienie wyrażeń na podstawie których można obliczyć stężenia reagentów w dowolnym czasie t oraz stałą szybkości dla procesu n-tego rzędu Całkowanie odpowiednie równanie różniczkowe na szybkość reakcji Całka od 0 do c

  27. Wpływ temperatury na szybkość reakcji Równanie Arrheniusa B, współczynnik częstotliwości Im większa Ea tym gwałtowniej zmienia się k ze wzrostem temp

  28. Teoria zderzeń aktywnych

  29. S P

  30. Do czego potrzebna jest energia aktywacji? stan przejściowy substraty produkty

  31. Działanie enzymu po raz pierwszy… substraty produkt kompleks enzym-substrat enzym

  32. O aktywności enzymu wnioskujemy z szybkości reakcji enzymatycznej Krzywe progresji obrazują przebieg reakcji enzymatycznej w obecności e=const. i wybranym początkowym stężeniu substratu n [mmol] P2 P1 min t1 t2

  33. n[mmol] Czas [min] Od czasu 0 do ti Czas [min] ti

  34. 6 uM 5 uM 4 uM 3 uM 2 uM 1 uM mmol P [S]0 9 10 mM 1 3 [min]

  35. [S]0 Krzywa wysycenia enzymu substratem Vmax KM

  36. [S]0 Vmax KM KM2

  37. [S]0 Krzywa wysycenia enzymu substratem Vmax1 Vmax2 KM

  38. [S]0 KM- orientacyjną miarą powinowactwa enzymu do substratu Vmax KM KM

  39. Vmax zależy od aktywności enzymu i od jego ilości [S]0 Vmax1 Vmax2 KM

  40. określa maxymalną aktywność enzymu niezależnie od jego ilości Liczba mikromoli substratu przetworzona przez 1 mikromol enzymu w jednostce czasu w warunkach wysycenia i maxymalnej aktywności

  41. Jednostka standardowa enzymu - jednostka aktywności enzymatycznej Ta ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 mikromola Subst. w ciągu jednej minuty w optymalnych i wysycona

  42. Pochodne Aktywność właściwa Stężenie enzymu

  43. Aktywność molekularna – liczba cząsteczek substratu przekształconych w czasie 1 min przez 1 cząsteczkę enzymu w warunkach optymalnych, wysyceniu Tylko czyste preparaty

  44. Kinetyka Michaelisa-Menten

  45. [S]0 Vmax KM

  46. przy wysokich st. subs. szybkość nie wzrasta Szybkość reakcji przy niskich st. subs. szybkość wzrasta liniowo

More Related