1 / 49

Biofizyka

Biofizyka. Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM. http://www.amu.edu.pl/~ewas. Budowa aminokwasów i białek. Ogólna budowa aminokwasów. w neutralnym pH. grupa aminowa - NH 2. grupa karboksylowa - COOH. Ogólna budowa aminokwasów - glicyna. Gly, G.

kass
Télécharger la présentation

Biofizyka

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas

  2. Budowa aminokwasów i białek

  3. Ogólna budowa aminokwasów • w neutralnym pH grupa aminowa - NH2 grupa karboksylowa - COOH

  4. Ogólna budowa aminokwasów- glicyna Gly, G

  5. Ogólna budowa aminokwasów- alanina Ala, A • alfa- amiokwasy • L - aminokwasy

  6. L-aminokwasy - centrum asymetrii

  7. Reguła CORN

  8. 20 aminokwasów białkowychkod 1- i 3- literowy alanina A, Ala arginina R, Arg asparagina N, Asn kw.asparaginowy D, Asp cysteina C, Cys glutamina Q, Gln kw.glutaminowy E, Glu glicyna G, Gly histydyna H, His izoleucyna I, Ile leucyna L, Leu lizyna K, Lys metionina M, Met fenyloalanina F, Phe prolina P, Pro seryna S, Ser treonona T, Thr tryptofan W, Trp tyrozyna Y, Tyr walina V, Val

  9. aminokwasy hydrofobowe/niepolarne A VL I P Y FWMC Ala Val Leu Ile Pro alifatyczne aromatyczne zawierające siarkę Tyr Phe Trp Cys Met

  10. aminokwasy hydrofilowe/polarne N Q S T K R H D E N, Asn Q, Gln S, Ser T, Thr K, Lys naładowane (+) D, Asp E, Glu R, Arg H, His naładowane (-)

  11. Diagram Venn’a Specyficzne własności reszt aminokwasowych decydują o strukturze i aktywności biologicznej białek.

  12. cechy/kryteria: • hydrofobowe/hydrofilowe • alifatyczne • aromatyczne, oddziaływujące warstwowo • polarne-neutralne • polarne naładowane dodatnio/ujemnie • kwasowe, zasadowe • C-β rozgałęzione • małe/duże • zawierające siarkę • tworzące wiązania wodorowe • wzmacniacze/łamacze struktur

  13. Ala Gly Thr Ile Val Ser Leu Łańcuch polipeptydowy- struktura pierwszorzędowa • struktura I-rzędowa: kolejność, sekwencja aminokwasów w łańcuchu(skład i kolejność kolejność decydują strukturze i funkcji) NH2 - AlaValGlySerThrLeuIle - COOH NH2 - AVGSTLI - COOH

  14. Wiązanie peptydowe

  15. Kierunkowość łańcucha, nazewnictwo a) 4-Alanina lub tetra-Alanina, b) tetrapeptyd o sekwencji R1R2R3R4 Łańcuch aminokwasów: 2-10 – oligopeptyd, 10-100 – polipeptyd, powyżej 100 reszt aminokwasowych – białko.

  16. Wiązanie peptydowekąt torsyjny ω i konformacja Trans

  17. 0o 180o 90o

  18. Sekwencja białka determinuje jego strukturę przestrzenną mRNA (1) PrekursormRNA mRNA (2) Sekwencja aminokwasowa (1) Sekwencja aminokwasowa (2)

  19. ψ ω φ Struktura drugorzędowa Przestrzenne ułożenie łańcucha opisane za pomocą kątów torsyjnych φ i ψ.

  20. Elementy struktury II-rzędowej • helisy: • prawoskrętna α helisa • 310 helisa • π helisa

  21. α - helisa

  22. α - helisa 310 - helisa π - helisa 22-reszty aminokwasowe

  23. Elementy struktury II-rzędowej • beta-harmonijki, (β-kartki, struktury pofałdowanej kartki): • równoległe • antyrównoległe • mieszane

  24. β-harmonijki

  25. Wykres Ramachandrana (Biochemistry, Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. 5th ed,PWN 2005).

  26. Wykres Ramachandrana (Biochemistry, J.Berg, J.Tymoczko, L.Stryer.,PWN 2005).

  27. Wykres Ramachandranadla białka

  28. Wzmacniacze Łamacze  - helisa M L E C A P G Y T S  - harmonijka równoległa V IF M L Y P G D E A N S K  - harmonijka antyrównoległa Q T R H W C kłębek, zwrot G P D N S Y, naładowane Łamacze i wzmacniacze

  29. C δ- O δ+ H N Wiązanie wodorowe • oddz. elektrostatyczne między dwoma względnie elektroujemnymi atomami • energia: 4 - 13 kJ/mol (energia wiązań kowalencyjnych: 418 kJ/mol) akceptor δ- δ+ δ- N — H · · · · · ·N N — H · · · · · ·O O — H · · · · · ·N O — H · · · · · ·O donor

  30. Wiązania wodorowe dla - harmonijki struktura równoległa struktura anty-równoległa

  31. i+4 i Wiązania wodorowe dlaα - helisy

  32. Wiązania wodorowe dlazwrotu (skrętu)

  33. Wiązanie wodorowe białko ligand

  34. Wiązanie wodorowe

  35. Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę • oddziaływania wodorowe  • oddziaływania hydrofobowe • oddziaływania van der Waalsa • mostki dwu-siarczkowe • mostki solne

  36. Oddziaływania hydrofobowe I. Energia otoczenia i układu jest stała układ • Zasady termodynamiki: II. W procesach spontanicznych entropia rośnie (ΔS>0) ciepło otoczenie S - entropia - miara przypadkowości i nieuporządkowania H - entalpia - zawartość ciepła w układzie(zwiększenie = wzrost entropii) ΔSotoczenia = -ΔHukładu/T G - energia swobodna (Gibbsa) ΔG = ΔHukładu-TΔSukładu < 0 Reakcja zajdzie spontanicznie jeśliΔG < 0

  37. Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek układ nieuporządkowany - duża entropia (S)

  38. Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek układ nieuporządkowany: - grupy hydrofobowe porządkują cząsteczki wody - spadek entropii grupy hydrofilowe grupy hydrofobowe

  39. Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii grupy hydrofilowe grupy hydrofobowe

  40. Oddziaływania hydrofobowe-spontaniczne zwijanie białek układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii ΔSwody = -ΔHbiałka/T wzrost entropii wody kompensuje jej spadek związany ze zwijaniem białek! grupy hydrofilowe ΔG = ΔHbiałka-TΔSbiałka < 0 grupy hydrofobowe

  41. Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę • oddziaływania wodorowe  • oddziaływania hydrofobowe  • oddziaływania van der Waalsa • mostki dwu-siarczkowe • mostki solne

  42. δ- δ+ N+ O C δ- δ+ δ+ O C OH C δ+ δ- δ+ δ- CH3 H3C Oddziaływania van der Waalsa • ładunek - dipol • dipol - dipol • dyspersja (indukowane dipole)

  43. Mostek dwu-siarczkowy --CH2-S-S-CH2-- sekwencja insuliny wołowej

  44. Struktura trzeciorzędowa • przestrzenne ułożenie elementów struktury II-rzędowej pojedynczego łańcucha

  45. Struktura czwartorzędowa Przestrzenne ułożenie dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych tworzących natywną cząsteczkę białka białko Cro z bacteriofaga l, jest dimerem złożonym z identycznych podjednostek

  46. Struktura VI-rzędowa tetramer a2b2hemoglobiny (1G0B.pdb) dimer abhemoglobiny

  47. Struktura IV-rzędowa Ferytyna - 24mer (1BG7.pdb) Insulina (1APH.pdb)

  48. Oddziaływanie białek z ligandami Jądrowy receptor hormonu Grupy prostetyczne to często kofaktory Apoproteina - białko bez grupy prostetycznej

  49. Ćwiczenia - RasMol http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm http://www.amu.edu.pl/~ewas/pracownia/c1_budowa.htm

More Related