PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS Metabolismo e Utilização Profa. Juliana Padilha Ramos Neves

2. Definição São macromoléculas compostas por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Apresentam elevado peso molecular, composto de hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns outros elementos como fósforo, ferro e cobalto. • Vegetais: sintetizam as proteínas através do N, que obtêm a partir de nitrato e amônia do solo. • Animais: obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos de origem animal ou vegetal. Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP? Possuem Nitrogênio na sua estrutura.

3. Estrutura e Classificação A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos quais 20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas. Todos são ácidos carboxílicos -amínicos. Um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de carbono. H І R – C – COOH І NH² Os aas se combinam para formar proteínas através de uma ligação peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aa ao N do outro.

4. Características • Complexos de elevado peso molecular; • São formados por subunidades denominadas aminoácidos; • A disposição dos aminoácidos se dá em seqüências específicas, conferindo características individuais às proteínas; • A forma estrutural que a proteína apresenta está relacionada com a sua função; Ex 1: Proteína globular é altamente hidrossolúvel e circula na corrente sangüínea devido sua forma esférica (hemoglobina, imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc); Ex 2: As proteínas fibrosas são longas, com várias camadas de cadeia polipeptídicas sobrepostas, conferindo força e suporte para diversos tecidos conectivos, tendões, cartilagens, ossos e ligamentos (elastina e colágeno).

5. Classificação dos Aminoácidos • Essenciais: fornecidos pela dieta -fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptofano, valina. • Não essenciais:o organismo sintetiza a partir de substratos como glicose, cetoácidos e ácidos graxos: alanina, aspargina, glutamato e aspartato • Condicionalmente Essenciais:necessidades metabólicas especiais, devendo ser ingeridos na alimentação adequadamente. Ex. 1- Histidina é considerada essencial para a criança; 2- Arginina é necessária em períodos de intenso cresc. celular; 3- Glutamina é essencial no CA, sepse e outras situações patológicas; 4- Tirosina e cisteína são essenciais para bebês prematuros

6. Funções das Proteínas Composição de estrutura e formação de tecidos; • Fornecer substrato necessário para crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos sangüíneo, pele, órgãos internos); • Composição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, histaminas e anticorpos); • Composição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc); • Composição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina, adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases);

7. Funções das Proteínas • Regulam o equilíbrio Hidroeletrolítico, mantendo a pressão osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a distribuição de fluidos de forma organizada, entre os espaços intravasculares, intracelulares e intersticial; • Regulação do equilíbrio ácido – base, os aminoácidos podem atuar como doadores de prótons e elétrons por conterem tanto o grupo ácidos (COOH) como o básico (NH2); • Manutenção do pH sangüíneo normal, prevenindo a desnaturação das proteínas orgânicas; • Composição da membrana plasmática ; • Atuam no metabolismo das bases nitrogenadas.

8. Necessidades Protéicas Em pessoas saudáveis a quantidade de nitrogênio eliminada nas fezes é semelhante à ingerida na alimentação. Balanço Nitrogenado:quantidade de proteína utilizada pelo corpo. BN = NI – ( NU + NF ) BN: Balanço Nitrogenado NI: Nitrogênio Ingerido NU: Nitrogênio Urinário NF: Nitrogênio Fecal (2g) N ingerido= g Ptn ingerida / 6,25 Atenção!!! BN+ = anabolismo BN- = catabolismo BN0 = neutro A determinação das necessidades protéicas considera as condições fisiológicas os ciclos da vida.

9. Digestão das Proteínas Intestino - As peptidases proteolíticas (na borda em escova) atuam sobre os peptídeos, transformando-os em aas, dipeptídeos e tripeptídeos. - Borda em escova: fase final da digestão das ptns. Os di e tripeptídeos são hidrolisados em aas pelas hidrolases peptídicas. ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS - Os aas são absorvidos principalmente no intestino delgado (± 60%) sob a forma de aas livres ou peptídios. - Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.

10. Digestão das Proteínas Estômago: presença da Ptn pepsinogênio + HCl = pepsina Pepsina + Ptn = proteoses, peptonas e polipeptídeos ________________________________________ Duodeno: presença do quimo enterocinase + tripsinogênio (enz. pancreática) = tripsina Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidases (enz. pancreáticas) + Quimo = pequenos polipeptídeos + tripeptídeos + dipepetídeos + Aa

11. Digestão das Proteínas Borda em escova: Presença dos produtos da digestão remanescente + dipeptidases = Aa + dipeptídeos + tripeptídeos ______________________________________ Circulação Portal: Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.

12. Metabolismo das Proteínas O destino dos aas absorvidos que entram no fígado (via veia porta): – 20% circulação sistêmica – 50% são transformados em uréia – 6% são transformados em ptns plasmáticas O fígado regula o catabolismo dos aas essenciais, com exceção dos AACR (isoleucina, leucina, valina e fenilalanina), que são metabolizados em tecidos periféricos (músculo esquelético, além dos rins e tecido adiposo). A síntese e o catabolismo é um processo dinâmico e específico para cada tecido, que é denominado de turnover protéico.

13. Turnover Protéico A taxa de renovação protéica varia de acordo com a função específica de cada proteína. Ex. 1: Ptns que atuam como enzimas possuem taxa de renovação elevada; Ex. 2: Ptns estruturais (colágeno, fibras musculares) apresentam meia-vida longa e taxa de renovação baixa. A taxa de renovação de ptn média diária no adulto é de 3% do total protéico do organismo: • 70g TGI; • 75g músculo; • 25g sangue; • 5g pele...

14. Metabolismo das Proteínas Síntese protéica O uso fundamental dos aas diz respeito à síntese de ptns como enzimas, hormônios, vit e ptn estruturais. Cada célula tem a capacidade de sintetizar um nº enorme de ptns específicas. A síntese protéica exige que todos aas necessários estejam disponíveis (presentes). A síntese das proteínas características de cada célula é controlada pelo DNA. O DNA funciona como um modelo para a síntese de várias formas de RNA, que então participa na síntese protéica.

15. Metabolismo das Proteínas Catabolismo Antes da utilização do esqueleto de C, o grupo amina deve ser separado por desaminação oxidativa com conseqüente formação de cetoácidos (fígado). • Esqueleto de C: - compostos intermediários do catab da G e dos AG (ciclo de Krebs p/ produzir energ.) - produzir G a partir de gord. • N do grupo amina (liberado como amônia): - processos de sínteses - carreado para o fígado p/ converter em uréia (eliminada pela urina)

16. Metabolismo das Proteínas Catabolismo O ciclo da alanina transporta o grupo amina do músc esquelético ao fígado sem a formação de amônia, para converter em uréia; e fornece ao músc em trabalho a G sanguìnea sintetizada pelo fígado, a partir do esqueleto C da alanina (glicogênica). A amônia, por ser altamente tóxica, é transportada em combinação com o ác. glutâmico → glutamina.

17. Resumo da Digestão, Absorção e Utilização das Ptns

18. Qualidade da Proteína Está relacionada com sua capacidade de sintetizar as necessidades do ser humano, de promover um crescimento normal em crianças e manutenção do adulto. Os principais métodos para a avaliação das proteínas são: • Cômputo químico - análise dos aas da ptn em estudo e a comparação do perfil de aas essenciais, assim obtidos, com uma ptn de referência. CQ = mg aas essenciais/ g de ptn experimental mg aas essenciais/ g de ptn de referência Ex: Albumina e caseína – são consideradas proteínas de referência e o valor do seu cômputo químico é igual a 100% Aa limitante – é a menor concentração de aa essencial em relação à ptn de referência.

19. Qualidade da Proteína • Método químico – identifica e quantifica os fatores limitantes das ptns. • Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a % das calorias totais da dieta que é fornecida sob a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor biológico da ptn e indica suas relações com as necessidades de energia. Ndpcal% = (cal das ptn : total das calorias) x NPU NPU– Utilização Protéica Final – Net Protein Utilization - define o valor nutricional da proteína em função da quantidade de nitrogênio ingerido que foi retido no organismo. NPU = NR / NI x 100 I: Nitrogênio Ingerido R: Nitrogênio Retido Valores considerados normais Ndpcal%→ 6 - 8%

20. Digestibilidade Fatores que afetam a Digestibilidade: • Procedimento de preparação dos alimentos; • Tipo de Proteína; • Processamento dos alimentos; • Temperatura; • Exposição à determinada substâncias (Dióxido de Enxofre e outras substâncias oxidativa);