1 / 12

Функция на белтъците: активен транспорт

Функция на белтъците: активен транспорт. Атанаска Андреева , катедра “Физика на конд. материя” Физически факултет, СУ “Св. Кл. Охридски” бул. “ Дж. Баучър” 5, 1164 София. Пренос на О 2 и СО 2.

snow
Télécharger la présentation

Функция на белтъците: активен транспорт

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Функция на белтъците: активен транспорт Атанаска Андреева, катедра “Физика на конд. материя” Физически факултет, СУ “Св. Кл. Охридски” бул. “Дж. Баучър” 5, 1164 София

  2. Пренос на О2 и СО2 • Чрез кръвоносната система (червените кръвни телца-еритроцитите) се пренася кислород от белите дробове към всички тъкани. Един еритроцит съдържа около 280 млн белтъчни хемоглобинови молекули – Hb. Той пренася О2,а в обратна посока СО2. • В мускулите на гръбначните животни – миоглобин –Mb.

  3. Кислород-свързващи белтъци Mb (a monomer containing 8 α-helices, A-H) and Hb (a heterotetramer with two α -and two β-subunits, each which also contains 8 α-helices) are both oxygen binding proteins. α 141 а.к.; β -146 а.к. http://themedicalbiochemistrypage.org/hemoglobin-myoglobin.html

  4. Hb • Hemoglobin: • 1st. protein whose molecular weight was determined • 1st protein to be assigned a specific function - dioxygen transport • has a prosthetic group (non-amino acid) heme group (protoporphyrin IX with a ferrous ion) covalently attached to the protein.  The heme group binds dioxygen.  • 1st protein in which a point mutation (single base pair charge) causes a single amino acid change in the protein, marking the start of molecular medicine (0бщо 574 а.к. – 2 заменени в β веригите: Глу-Вал) • 1st protein with high resolution x-ray structure • theory for dioxygen binding explain control of enzyme activity • the binding of dioxygen is regulated by binding of H+, CO2, and bisphosphoglcyerate which bind to sites (allosteric) distant from oxygen binding site. • crystals of deoxy-Hb shatter on binding dioxygen, indicating significant conformational changes on binding.

  5. Молекула на хемоглобина

  6. Структура на хемоглобина Хемоглобинът е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Da. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаващи се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина. По третична структура двата типа вериги са сходни, като всяка от субединиците формира хидрофобен джоб, в който джоб се помества по една молекула хем. Трябва да се отбележи, че свързването с хема става чрез много вандерваалсови връзки, няколко йонни връзки и координационни връзки на двувалентното желязо. Една от координационните връзки остава свободна и се насища с кислород или с други съединения, като въглероден окис (СО), въглероден диоксид (СО2), цианиди и т.н

  7. Структура на хема

  8. In addition, crucial H-bonds between Tyr 140 (alpha chain) or 145 (on the beta chain) and the carbonyl O of Val 93 (alpha chain) or 98 (beta chain) are broken. Crystal structures of oxy and deoxy Hb show that the major conformational shift occurs at the interface between the a and b subunits. When the heme Fe binds oxygen it is pulled into the plan of the heme ring, a shift of about 0.2 nm. This small shift leads to larger conformational changes since the subunits are packed so tightly that compensatory changes in their arrangement must occur. The proximal His (coordinated to the Fe) is pulled toward the heme, which causes the F helix to shift, causing a change in the FG corner (the sequence separating the F and G helices) at the alpha-beta interface as well as the C and G helices at the interface, which all slide past each other to the oxy-or R conformation.

  9. Based on crystallographic structures, two main conformational states appear to exists for Hb, the deoxy (or T - taut) state, and the oxy(HbO2) (or R -relaxed) state. The major shift in conformation occurs at the alpha-beta interface, where contacts with helices C and G and the FG corner are shifted on oxygenation. The deoxy or T form is stablized by 8 salt bridges which are broken in the transition to the oxy or R state.

  10. Положителен кооперативен характер

  11. Пренос на СО2 CO2 + Hb-NH2 <——> H+ + Hb-NH-COO–

More Related