1 / 34

EMOGLOBINA

Hemoglobin Hb HbO 2 Hb(O 2 ) 4 [Mioglobina (Mb)]. EMOGLOBINA. α 2 β 2. Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente. Emoglobina ossigenata (Fe II -O 2 ) Ossiemoglobina (+ 4O 2 ) Deossiemoglobina (senza O 2 ) Emoglobina ossidata (Fe III ),

tadita
Télécharger la présentation

EMOGLOBINA

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Hemoglobin Hb HbO2 Hb(O2)4 [Mioglobina (Mb)] EMOGLOBINA

  2. α2β2

  3. Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente

  4. Emoglobina ossigenata (FeII-O2) • Ossiemoglobina (+ 4O2) • Deossiemoglobina (senza O2) • Emoglobina ossidata (FeIII), • - metaemoglobina (“meta”) • non lega ossigeno • Monossido di carbonio, CO • affinità 200 volte più dell’O2 • legame è reversibile

  5. Legame dell’ossigeni alla mioglobina Mb + O2⇆ MbO2

  6. Legame dell’ossigeni alla mioglobina Hb + O2⇆ HbO2 HbO2 + O2⇆ Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2⇆Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2⇆Hb(O2)4 NB: K1 < K2 < K3 < K4 (K4~ 100×K1)

  7. Grafico di Hill (coefficiente di Hill)

  8. Forma T (tesa) Forma R (rilassata)

  9. L’ossigeno che si lega al ferro causa un cambiamento nella struttura della proteina (interazioni tra subunità)

  10. Proteina allosterica (cooperatività)

  11. Modelli per spiegare l’effetto allosterico (cooperativo)

  12. L’effetto Bohr: pH bassa → bassa affinità → rilascio di O2 -His-H+ Terminal-NH3+

  13. Ruolo dell’emoglobina nel trasporto di CO2 dai tessuti ai polmoni Trasporto diretto della CO2 dall’emoglobina: carbammato Hb-NH2 + CO2Hb-NH-COO- + H+

  14. BPG si lega soltanto alla deossiemoglobina: abassa l’affinità per l’ossigeno

  15. Risultato totale di • l’effetto Bohr • CO2 • BPG

More Related