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단백질 특성

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단백질 특성

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  1. 단백질 특성

  2. Amino Acid Nomenclature 단백질은 모든 종에 걸쳐 20개의 아미노산 레퍼토리로 구성되어 있다.20종류의 측면 사슬들은 크기, 모양, 전하, 수소 결합 용량, 소수성 특성, 그리고 화학적 반응에 의해 다양하다.

  3. achiral (non-chiral) Most Simple Amino Acids

  4. Most Typical Aliphatic Amino Acids Most Typical Non-Polar Hydrophobic Amino Acids Isoleucine Contains an Additional Chiral Carbon

  5. The side chain of proline is bonded to both the nitrogen and a-carbon atom. 프롤린은 아미노 산이다.구조적 유연성은 다른 아미노산보다 훨씬 더 제한되어 있다.프롤린은 단백질 구조에 두드러지게 영향을 준다.

  6. Most Typical Aromatic Amino Acids The hydroxyl group in tyrosine is chemically reactive. Tryptophan contains an indole ring. The aromatic rings of Tyr and Trp contain delocalized p electrons absorbing UV light.

  7. Ser and Thr Contain Aliphatic Hydroxyl Group. Ser is more hydrophilic than Ala. Thr is more hydrophilic than Val. Threonine Contains an Additional Chiral Carbon

  8. Cysteine is structurally similar to serine but contains a sulfhydryl, thiol (-SH), group in place of the hydroxyl (-OH) group. 황산염 접합체들의 쌍들이 이염 결합을 형성할 수 있다.단백질의 3차원 구조를 안정화 시키는 데 결정적이다

  9. Very Polar, Highly Hydrophilic, and Positively Charged Amino Acids Lys : e-amino group Arg : guanidium group His : imidazole group Histidine Ionization

  10. Very Polar, Highly Hydrophilic, and Negatively Charged Amino Acids Aspartate : b-carboxyl group Glutamate : g-carboxyl group

  11. Asparagine (Asn) Uncharged Derivatives of Aspartate b-carboxamide group Glutamine (Gln) Uncharged Derivatives of Glutamate g-carboxamide group

  12. First Amino Acid Second Amino Acid Amino Acids Are Linked by Peptide (Amide) Bonds to Form Polypeptide Chains (Proteins) • 펩타이드 결합의 형성은 자유 에너지의 입력을 필요로 한다.하지만 펩타이드 결합은 일단 형성되면 매우 안정적이다. • (수용액의 T10/T12:1000년, 가수 분해 속도가 매우 느림)폴리 펩타이드 사슬에서 아미노산의 순서는 단백질의 일차 구조라고 한다.

  13. Typical Bond Lengths within a Peptide Bond Peptide bonds are planar • The peptide bonds contain • Considerable double bond character • High H-bond forming capacity to proteins. • (Peptide Bond  Peptide Bond, or • Peptide Bonds  Functional Groups) • BUT, • still uncharged  tightly packed structure Chemical Properties of Peptide Bonds ?

  14. 단백질의 이차 구조알파 나선형, 베타 입자 시트, 턴, 루프 Linus Pauling and Robert Corey’s proposal – 1951 The Double helix – 1953 James D. Watson, 책소개

  15. Rise of 1.5 Å per Residue along the Helix Axis • Rotation of 100 degree per Residue around the Helical Turning • 3.6 Amino Acids per a Single Turn of a-Helix • Thus, amino acids spaced three to four residues apart are spatially quite close to one another in an a-helix. Most plausible H-bondings between peptide bonds in a-helix The a-Helix Is a Coiled Structure Stabilized by Intra-Chain Hydrogen Bonds (n, n+4)

  16. Beta Pleated Sheet • 거의 완벽하게 확장된 구조 • 아민 산 사이의 거리는 3.5Å. • 인접한 아미노산의 측면 사슬은 반대 방향을 가리킨다.다른 B-strands사이의 H-bonding왜 베타 버전일까요? Combinations of f and y rotations allowing the formation of b-sheet

  17. Anti-Parallel b-Sheet H-Bondings between Single Amino Acids Parallel b-Sheet Overlapped H-Bondings between Two Amino Acids Two Simplest b-Sheet Structures

  18. More b-Sheet Structures Twisted b-Sheet Structure with Multiple b-Strands An Example of a Protein Rich in b-Sheet Fatty Acid Binding Protein Mixed b-Sheet Structure with Multiple b-Strands

  19. Turns and Loops 오메가 루프( 루프)또한 폴리 펩타이드 체인의 방향으로 역전을 가능하게 한다.정기 및 주기 구조 없음그러나 루프 구조는 경직되고 잘 정의될 수 있다.표면에 항상 위치되어 있음단백질-단백질 상호 작용 역 방향 회전(B-턴, 헤어 핀 커브 커브)을 사용하면 폴리 펩타이드 체인의 방향으로 역 방향을 사용할 수 있다.이러한 역전은 단백질이 작고 구형의 구조를 형성하도록 해 준다.

  20. Coiled-coil protein • 세포 및 조직을 위한 구조적 지원 • a-keratin: left-handed superhelix of two right-handed a helices. • from wool & hair, intermediate filaments in cytoskeleton, muscle protein (myosin & tropomyosin) • Heptad repeats; ;각각의 나선에 있는 7번째 잔기인 Leu는 반 데르 발스 상호 작용으로 두개의 나선을 잡는다. 왜 7일까? disulfide bond crosslinks: fewer – flexible, more – harder (horns, claws etc) 냄새?

  21. Collagen: the most abundant protein of mammals, main fibrous component of skin, bone, tendon, cartilage, and teeth. (피부미용)

  22. van der waals interaction • caused by transient dipoles, the momentary random fluctuation in the distribution of the electrons of any atoms • 1/r6 dependence • - Named after Dutch physicist, Johannes Diderik van der Waals • Nobel prize winner in physics in 1910

  23. Tertiary Structure 3D Structure of Myoglobin • Water-soluble proteins fold into compact structure with nonpolar cores • Three dimensional structure of a polypeptide chain – grouping of amino acids • Generally, protein folding yields very compact tertiary structures (10 fold). • 7 a-helices (70% of main chain) are linked by turns and loops. • Heme = Protoporphyrin + Iron; Prosthetic Group; Oxygen Binding

  24. b-amyloid plaques Prions Protein Misfolding & Aggregation Can Cause Neurological Diseases • Prion Diseases • Bovine Spongiform Encephalopathy (Mad Cow Disease), Creutzfeldt-Jakob Disease (Human), Scrapie (Sheep); “PRION”에의해 발생되는 질병;Stanley Prusiner 1997 Nobel Prize • 투과성 물질은 특정 단백질의 섬유로 합쳐진 것이다. • 이러한 단백질이 모여 있는 것을 아밀로이드 형태라고 한다. • 이 아밀로이드 섬유들은 뇌에서 프로브라고 불리는 정상적인 세포 단백질에서 유래 • a-helices에서 b-sheet으로 구조 변환 • Alzheimer Disease and Parkinson Disease • amyloid plaques  Ab (b-amyloid peptide)  APP (amyloid precursor protein). • 독성이 없는 대형 골재, 소형 골재 손상 세포 막.

  25. b secretase g secretase