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Erratum suite à mon retard

Erratum suite à mon retard. Les diapositives sont celles présentées en cours. Les numéros ne se suivent pas forcément puisque j’ai du en passer quelques unes sous silence faute de temps. Encore désolé pour ce contretemps!!!

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Erratum suite à mon retard

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Presentation Transcript

  1. Erratum suite à mon retard • Les diapositives sont celles présentées en cours. Les numéros ne se suivent pas forcément puisque j’ai du en passer quelques unes sous silence faute de temps. • Encore désolé pour ce contretemps!!! • Seules les diapos vues en cours peuvent donner lieu à des questions au concours • Bon courage et à lundi 8h00!!!

  2. Enzymes • Généralités • Classification • Cinétique enzymatique • Effecteurs de l’activité enzymatique • Isoenzymes • Le site actif • Régulation de l'activité enzymatique • Utilisation des enzymes en Biologie 49

  3. 5. Les isoenzymes • Protéines différentes qui catalysent la même réaction biochimique • Gènes différents (ex malate déshydrogénase) • Composition en sous-unités différentes (ex lactate déshydrogénase) • Différences fonctionnelles • Affinité • Propriétés immunologiques… • Comportement électrophorétique 50

  4. Foie, muscle M4 M3H Globules blancs, cerveau Cerveau, globules rouges M2H2 MH3 Cœur, rein H4 Lacticodeshydrogénase (LDH) CH3-CHOH-COOH + NAD+↔ CH3-CO-COOH + NADH + H+ a. lactique a. pyruvique 51

  5. Enzymes • Généralités • Classification • Cinétique enzymatique • Effecteurs de l’activité enzymatique • Isoenzymes • Le site actif • Régulation de l'activité enzymatique • Utilisation des enzymes en Biologie 52

  6. 6. LE SITE ACTIF 6.1. Topologie du site actif • C'est un entité tridimensionnelle • Il correspond habituellement à une fissure ou une crevasse • Il occupe une part réduite du volume de l'enzyme • Dans l'interaction avec le substrat, il y a mise en œuvre d’interactions faibles non covalentes : • Groupes de contact • Groupes auxiliaires • Groupes indifférents • La liaison du substrat est stéréospécifique 53

  7. Liaison du substrat Boucle catalytique 6.1 topologie du site actif • Deux éléments • site de liaison : reconnaissance et maintien du substrat par des interactions Faibles • site catalytique :intervention d’acides aminés ayant des potentialités réactives His, Ser, Asp, Glu, Tyr, Lys, Cys 54

  8. 6.1 topologie du site actif Site de liaison Site catalytique Enzyme Substrat 55

  9. GlucoseGlucose 6 phosphate ATP ADP FERME Domaine 1 Domaine 2 6.2. Ajustement induit Exemple : l’hexokinase OUVERT Glucose 57

  10. k1 k -1 6.3. Interactions enzyme - substrat • Pas de liaison covalente (hors réaction ES ->P) • Interactions ioniques • Asp, Glu, Arg, Lys • Interactions hydrogène • Ser, Thr, Asp, Glu, Asn, Gln, Arg, His, Lys, Tyr, Trp • Transfert de charge • Phe, Tyr, Trp E + S ES 58

  11. 6 interactions hydrogène Ser 82 Arg 83 Ser 128 1 interaction ionique Thr 127 Glu 92 EXEMPLE : LIAISON DE L’AMPc 59

  12. 7. REGULATION • pourquoi ? Économie - Adaptation • notion de : voie métabolique : linéaire ou cycle étape limitante : vitesse la plus faible • quantité enzyme et état conformationnel 64

  13. 7. REGULATION 7.1. Contrôle génétique de la synthèse des enzymes • Induction • Répression 7.2. Modification structurale de l’enzyme 65

  14. Kinase / phosphatase 7.2. Régulation par modification structurale de l’enzyme 7.2.1. Systèmes réversibles • Phosphorylation (Ser, Thr, Tyr) • Adénylation (Tyr) • Méthylation (Glu) • ADN ribosylation (Arg, Asn, Lys, Cys) adénylase / désadénylase carboxyméthyltransférase monoADPribosyltransférase 66

  15. Site de coupure Coupure protéolyt. Etat inactif Catalyse 7.2. Régulation par modification structurale de l’enzyme 7.2.2. Systèmes irréversibles Protéolyse d’un précurseur (zymogène) 67

  16. 7.3. Régulation au niveau du site catalytique 7.3.1. En fonction de KM et de [S] 7.3.2. Inhibiteurs et activateurs • Inhibition par le produit de la réaction • Limitation de la vitesse par [S] et [coenzyme] • Limitation de vitesse si plusieurs enzymes différentes 68

  17. 7.4. Régulation 7.4.1. Inhibition par le produit final 7.4.2. Activation par le précurseur 7.4.3. Activation ou inhibition par des métabolites 69

  18. Propriétés des enzymes • les enzymes sont des protéines • les enzymes sont des catalyseurs • les enzymes sont spécifiques • les enzymes sont thermosensibles • les enzymes sont pH dépendantes • les réactions catalysées sont réversibles • l'activité enzymatique est régulée 71

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