Download
1 / 20
200 likes | 459 Vues
ENZÝMY. Stanislava Petrová 3.C. Úvod. Všetky bunky obsahujú enzýmy. Prakticky všetky z početnej oblasti biochemických reakcií, ktoré majú svoje miesto vo zvieratách, rastlinách a mikroorganizmoch, sú regulované enzýmami.
E N D
ENZÝMY Stanislava Petrová 3.C
Úvod • Všetky bunky obsahujú enzýmy. • Prakticky všetky z početnej oblasti biochemických reakcií, ktoré majú svoje miesto vo zvieratách, rastlinách a mikroorganizmoch, sú regulované enzýmami. • Tieto proteíny sú výkonné a špecifické - tzn. že urýchľujú chemickú reakciu zlúčeniny a robia to ďaleko efektívnejším spôsobom, ako ľuďmi vytvorené katalyzátory. • Sú kontrolované aktivátormi a inhibítormi, ktoré iniciujú alebo blokujú reakcie. • Priemerná bunka cicavca je veľká asi ako jedna miliardtina kvapky vody a obsahuje okolo 3000 enzýmov.
Názvoslovie a klasifikácia enzýmov • Najstaršie objavené enzýmy dostali názvy, ktoré súvisiace s ich výskytom alebo funkciou v organizme. Postupne sa názvy enzýmov začali odvodzovať pripojením koncovky -áza k názvu substrátu, ktorého premenu katalyzujú, napr. sacharáza, maltáza apod.
Názvoslovie a klasifikácia enzýmov • V roku 1961 bolo vytvorené systematické názvoslovie enzýmov, ktoré je založené na druhu reakcií, ktoré enzýmy katalyzujú. Všetky známe enzýmy sú rozdelené do šiestich tried: • Oxidoreduktázy • Transferázy • Hydrolázy • Lyázy • Izomerázy • Ligázy
Názvoslovie a klasifikácia enzýmov • Oxidoreduktázy • katalyzujú oxidačno redukčné procesy. K najvýznamnejším oxidoreduktázam patrí pyridinnukleotidové dehydrogenázy a flavínové dehyrogenázy, ktoré prenášajú atómy vodíka, prípadne elektróny • Transferázy • katalyzujú prenos skupín i celých molekúl z darcu (donor) na príjemcu (akceptor). Napríklad fosfotransferázy katalyzujú presun fosfátového zvyšku, ktorého donorom je ATP. • Hydrolázy • katalyzujú hydrolytické štiepenie rôznych väzieb. K najvýznamnejším patria glykozidázy, ktoré katalyzujú štiepenie glykozidov na disacharidy alebo monosacharidy, lipázy katalyzujúce štiepenie triacylglycerolov (tukov) na glycerol a mastné kyseliny a proteázy umožňujúce štiepenie proteínov na aminokyseliny.
Názvoslovie a klasifikácia enzýmov • Lyázy • katalyzujú reakcie, v priebehu ktorých dochádza k štiepeniu väzieb iným spôsobom než hydrolýzou. Do tejto skupiny patrí napríklad dekarboxylázy aminokyselín. • Izomerázy • katalyzujú zmeny v rámci jednej molekuly. Presúvajú atómy alebo celé skupiny z jedného atómu uhlíka na iný, menia polohu skupín na chirálnom centre apod. • Ligázy • katalyzujú syntézu molekúl organickým zlúčenín za súčasnej spotreby ATP.
Zloženie enzýmov • Enzýmy patria medzi látky bielkovinovej povahy. Na základe chemického zloženia sa enzýmy delia na jednozložkové (jednoduché) a dvojzložkové (zložené). • Jednozložkové enzýmy sa skladajú len z bielkoviny, ktorá je nositeľom substrátovej špecifickosti ako aj funkčnej špecifickosti. • Dvojzložkové enzýmy sú tvorené bielkovinovým nosičom - apoenzýmom a účinnou nebielkovinovou zložkou - koenzýmom. • Obidve časti tvoria celok zvaný holoenzým.
Zloženie enzýmov • V bielkovinovej časti enzýmu je zakotvená jeho substrátová špecifickosť - rozhodovanie o tom, ktoré látky (substráty) sa v priebehu reakcie premení. Za funkčnú špecifickosť z veľkej časti zodpovedá koenzým, ktorý určuje aký typ chemickej reakcie prebehne.
Enzýmová katalýza • Katalyzátory sú látky, ktoré ovplyvňujú priebeh chemických reakcií tým, že znižujú aktivačnú energiu, a tak zkracujú čas potrebný k dosiahnutiu chemickej rovnováhy. Molekuly enzýmov pri katalytickom účinku viažu na svojom povrchu substráty. Miesto, na ktoré sa viažu substráty nazývame aktívne miesto. • Po prebehnutí chemickej reakcie sa komplex rozpadne a z aktívneho miesta enzýmu sa uvoľnia produkty reakcie. • Výsledný produkt jednej reakcie je základnou látkou pre ďalšiu enzýmovo katalytickú reakciu atd. Týmto spôsobom dochádza k postupným premenám celej rady látok.
Enzýmová aktivita • Činnosť enzýmov úzko súvisí s ich aktivitou. Ich aktivita je definovaná ako rýchlosť katalytickej reakcie. Jej základnou jednotkou je katal. • Rýchlosť chemických reakcií katalyzovaných enzýmami závisí od podmienok, pri ktorých prebiehajú. Najväčší vplyv majú faktory: • Množstvo substrátu • Množstvo enzýmu • Teplota prostredia • pH prostredia
Enzýmová aktivita • Množstvo substrátu • Rýchlosť enzýmami katalyzovanej reakcie vzrastá s koncentráciou substrátu dovtedy, kým neobsadia všetky aktívne miesta enzýmu. • Množstvo enzýmu • Rýchlosť reakcie sa zvyšuje priamo úmerne s množstvom enzýmu za predpokladu, že zásoba substrátu je dostatočná. • Teplota prostredia • Narastanie rýchlosti reakcie sa pri určitej teplote zastaví (pri 45-50 stupňov Celzia) a pri ďalšom zvyšovaní teploty rýchlosť začne silne klesať. Príčinou je denaturácia bielkovinovej molekuly enzýmu. Veľmi nízku aktivitu majú enzýmy pri teplote tuhnutia vody. Pri ešte nižších teplotách sa ich účinnosť prakticky celkom zastavuje, čo sa využíva pri skladovaní potravín v chladničkách a mrazničkách.
Enzýmová aktivita • Vplyv pH • Takmer všetky enzýmy sú citlivé na zmeny pH, pretože podstatnú časť ich molekuly (alebo aj celú) tvorí bielkovina. Väčšina enzýmov je aktívna len v úzkom rozmedzí pH. pH ovplyvňuje väzbu substrátu na enzým, katalytickú aktivitu enzýmu, ionizáciu substrátu a zmenu štruktúry bielkovinovej časti enzýmu, ktorá je obvykle významná len pri vysokých a nízkych hodnotách pH.V nasledujúcej tabuľke sú uvedené pH optimá niektorých enzýmov. názov enzýmupH optimum pepsín 1,5 - 2,5 sacharáza 3,5 - 5,5 väčšina enzýmov 6,0 - 7,0 trypsín 7,5 - 10 pankreatická šťava 8,0 - 8,5
Inhibícia a aktivácia enzýmov • Na aktivitu enzýmov môže vplývať aj prítomnosť niektorých nízkomolekulových zlúčenín alebo iónov v reakčnom (bunkovom) prostredí. Môže nastať znižovanie katalytického účinku – vtedy hovoríme o inhibícii enzýmov, alebo zvyšovanie katalytického účinku – vtedy hovoríme o aktivácii enzýmov.
Inhibícia enzýmov • Niektoré látky menia aktivitu enzýmov tím, že sa na ne viažu spôsobom, ktorý ovplyvňuje väzbu substrátu alebo jeho reakčný obrat. Pre látky, ktoré týmto spôsobom znižujú aktivitu enzýmov sa používa označenie inhibítory. • Podľa typu inhibítora rozlišujeme niekoľko druhov inhibície: • Inhibíciu kompetitívnu • Inhibíciu nekompetitívnu • Inhibíciu alosterickú
Kompetitívna inhibícia • Ku kompetitívnej inhibícii dochádza vtedy, pokiaľ inhibítor súťaží so substrátom o väzbu v aktívnom mieste enzýmu. Ak je inhibítor obsiahnutý v dostatočnej koncentrácii, môže substrát z väzby v aktívnom mieste enzýmu vytesniť. Naviaže sa miesto neho, enzým zablokuje a reakcia neprebieha. Zvýšenie koncentrácie substrátu však môže inhibítor z väzbového miesta vytesniť.
Nekompetitívna inhibícia • Pri nekompetitívnej inhibícii sa inhibítor neviaže na enzým, ale na komplex enzým - substrát. Naviazanie nekompetitívneho inhibítoru zrejme vyvoláva štruktúrne zmeny v aktívnom mieste enzýmu, ktorý sa tak stane katalyticky neúčinným. Z uvedeného vyplýva, že účinky sa nekompetitívnej innhibície nedajú odstrániť zvýšením koncentrácie substrátu.
Alosterická inhibícia • Pri alosterickej inhibícii sa inhibítor viaže na inú časť enzýmu ako na aktívne miesto. V dôsledku toho dojde ku zmene konfirmácie enzýmu a tím i ku zmene jeho aktívneho miesta. Bunka si môže prirodzenou cestou regulovať činnosť enzýmu a teda aj celého svojho metabolizmu.
Aktivácia enzýmov • Katalytickú účinnosť enzýmov zvyšujú niektoré kovové ióny. Sú to najmä katióny horčíka Mg2+. Aktivácia enzýmu môže nastať tak, že sa jeho neúčinná forma tzv. proenzým (alebo zymogén) premení na účinnú formu. Proenzým rozštiepuje dlhý neúčinný polypeptidový reťazec molekuly proenzýmu a vtedy sa vytvorí aktívne miesto, kde sa znova môžu naviazať substráty a inhibítory.
Záver • Enzýmy sú zvláštne fermenty obsahujúce iskru života. Podmieňujú vegetatívny život vo všetkých rastlinných a živočíšnych bunkách. Existujú nespočetné druhy enzýmov. Práve oni charakterizujú nielen každý rastlinný alebo živočíšny druh, ale každej živej bytosti dávajú zvláštnu individualitu, obnovujú jej orgány a udržujú ich v činnosti. Bez enzýmov neexistuje žiadne delenie buniek, žiadny rast a žiadne rozmnožovanie. Oni sú súčasne správcami i vykonávateľmi, ktoré sa nachádzajú v každej živej bytosti. Oni riadia zložité chemické procesy v každej bunke, v každom jednotlivom orgáne človeka, zvieraťa a rastliny, presne tak, ako keby mysleli. Bez nich by štiepenie a zlučovanie látok vôbec neprebehlo. Enzýmy sú pre náš život nevyhnutné.
