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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS PowerPoint Presentation
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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

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  1. UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS Profa. Valéria Terra Crexi

  2. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas orgânicas.

  3. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas • Função biológica • Elementos estruturais (colágeno, queratina); • Sistemas contráteis ( miosina, actina) ; • Hormônios (insulina, glucagon, hormônios da tireóide); • Biocatalisadores (enzimas);

  4. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas • Veículos de transporte (hemoglobina que transporta oxigênio e transferrina que transporta ferro); • Nutricional ( aminoácidos essenciais); • Reserva ( ovoalbumina, caseína); • Agentes protetores (imunoglobulina).

  5. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Responsáveis por diversas doenças de origem alimentar - Boltulismo (causada pela toxina que é uma proteína produzida por uma bactéria) - Encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas prions) Doença da vaca louca (bovinos) Scrapies (ovinos) Creutzfeld-Jakob (humanos)

  6. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Importante na estrutura e funcionamento celular: - Presentes na dieta alimentar Quantidade e qualidade Teor e proporção de aminoácidos essenciais “ Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar”

  7. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Toda as proteínas biologicamente produzidas podem ser usadas como proteínas alimentares Proteínas alimentares Digeríveis não tóxicas adequadas no aspecto nutricional funcionalmente utilizáveis em produtos alimentícios disponíveis em abundância e cultiváveis por agricultura sustentável

  8. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Principais fontes de proteínas alimentares: Leite, carnes (incluindo peixes e aves), ovos, cereais, leguminosas e oleaginosa. Proteínas de armazenamento em tecidos animais e vegetais

  9. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Aumento crescente da população X Novas fontes de proteínas Depende do custo e de sua capacidade de cumprir a sua função normal dos ingredientes protéicos tanto de alimentos processados como dos preparados em casa

  10. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas Propriedades Funcionais das Proteínas nos Alimentos estão relacionadas a suas características estruturais e outras característica físico-químicas

  11. Função biológica - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras... Proteínas COMPREENÇÃO DAS PROPRIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS , NUTRICIONAIS E FUNCIONAIS MUDANÇAS QUE ESSAS PROPRIEDADES SOFREM DURANTE O PROCESSAMENTO Melhorar o desempenho das proteínas presentes em alimentos Obtenção de fontes protéicas novas ou menos dispendiosas para competir com proteínas alimentares tradicionais.

  12. Proteínas São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.

  13. Proteínas As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de estruturas diversas. O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas, não somente em alimentos, mas em toda a natureza

  14. Proteínas Em nível elementar as proteínas contêm em base m/m: 50 – 55% de carbono 6 - 7% de hidrogênio 20 – 23 % de oxigênio 12 – 19% de nitrogênio 0,2 – 3,0% de enxofre

  15. Proteína vegetal X Proteína animal? Dos 21 aminoácidos, o nosso organismo não consegue produzir 9, que devem ser supridos pela dieta A forma mais fácil de se obter estes aminoácidos é através da proteína animal. Fontes de proteína vegetal (como feijões, lentilhas e soja), têm pouca quantidade de alguns destes aminoácidos essenciais. Principais fontes de proteína animal: carnes, ovos e laticínios. Principais fontes de proteína vegetal: feijões, lentilhas, soja e amendoim

  16. Propriedades Físico-Químicas dos Aminoácidos Propriedades Gerais Estrutura e Classificação Aminoácidos: São as unidades estruturais das proteínas. As propriedades das proteínas são influenciadas pelas dos seu aminoácidos constituintes. • Grupos amino e carboxilico • Os aminoácidos consistem de um átomo de carbono ligado covalentemente a um átomo de hidrogênio, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de cadeia lateral • Os aminoácidos diferem na natureza química do grupo R de cadeia lateral Representação da fórmula geral dos aminoácidos

  17. Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos Os grupos – COOH (carboxílico) e –NH2 (amino) estão ionizados em soluções aquosas de pH neutro. Apresentam características ácido-básica (ANFOLITOS) Representação da forma dipolar dos aminoácidos

  18. Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos O grupo amino pode receber um próton (COO-) e o grupo carboxílico pode perder um próton (NH3+ = NH2)

  19. Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos Depende do pH da solução O pH próximo ao neutro, tanto os grupos amino como os carboxilicos são inonizados e a molécula trata-se de um íon dipolar ou zwitteríon. O pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro é chamado de ponto isoelétrico (pI) Representação da forma dipolar dos aminoácidos

  20. Propriedades Estereoquímica dos aminoácidos Isomeria Óptica Capacidade que compostos possuem de girar o plano de luz polarizada ISOMERIA - Todos têm átomo de C assimétrico (quiral): -NH3+, -COO-, -H e –R atividade óptica

  21. Isomeria Óptica • C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D • Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares

  22. Propriedades Hidrofobicidade dos aminoácidos Um dos principais fatores que afetam as propriedades físico-química de proteínas e peptídeos: - Estrutura - Solubilidade - ligação a lipídeos É a hidrofobicidade dos resíduos de aminoácidos cosntituintes

  23. Propriedades Ópticas dos aminoácidos Os resíduos de aminoácidos são responsáveis pelas propriedades da absorção ultravioleta das proteínas na faixa de 250 – 300 nm, com absorção máxima perto de 280 nm. As propriedades de absorção destes aminoácidos são influenciadas pela polaridade de seu ambiente, assim as mudanças das propriedades óticas das proteínas costumam ser usadas como meio de controle das alterações CONFORMACIONAIS DAS PROTEÍNAS

  24. Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e aminoácidos livres Sofrem reações químicas Estas reações podem ser usadas: - alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas - alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos

  25. Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos Estas reações podem ser usadas: - Quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos Ex: Reação de nin-hidrina (determinação colorimétrica de aminoácidos em proteína) Aminoácido reage com nin-hidrina para cada mol de aminoácido consumido forma-se um mol de amônia, um de aldeído, um de CO2 e um de hidrindantina. A amônia liberada posteriormente reage com um mol de nin-hidrina e um mol de hidrindatina, formando um produto de coloração púrpura o qual apresenta absorbância máxima em 570 nm.

  26. Peptídeos Formados a partir da reação de condensação de dois ou mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a eliminação de uma molécula de água para cada condensação. Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada de ligação PEPTÍDICA São divididos em: Oligopeptídeos(2 até 10 aminoácidos) 2 aminoácidos: Dipeptídeo 3 aminoácidos: Tripeptídeo 4 aminoácidos:Tetrapeptídeo Polipeptídeo(10 a 100 aminoácidos)

  27. Classificação das Proteínas: Após a síntese, enzimas citoplasmáticas modificam alguns constituintes dos aminoácidos. Isso muda a composição elementar da proteína. a) Simples Proteínas compostas apenas por aminoácidos. Não são modificadas enzimáticamente b) Conjugadas São proteínas modificadas ou complexadas com componentes não proteicos. Compostas por uma parte não protéica, denominada grupo prostético que pode ser um lipídeo, um ácido nucléico, um carboidrato

  28. Tabela 2: Proteínas conjugadas

  29. Classificação das Proteínas: As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua organização estrutural aparente Proteínas Fibrosas Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (moléculas em forma de bastonete). A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno

  30. Proteínas Globulares De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Resultante do dobramento da cadeias polipetídicas sobre si mesmas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

  31. Estrutura das proteínas Estrutura terciária Estrutura secundária Estrutura quartenária

  32. Estrutura Primária, secundária e terciária, quartenária Primária : seqüência de aminoácidos numa cadeia polipeptídica Secundária e terciária: interação entre grupos de uma mesma cadeia Quartenária: interação entre diferentes cadeias

  33. Estrutura e Conformação Conformação É o arranjo espacial resultante das posições que os diversos grupos presentes na molécula assumem. Estruturas secundária, terciária e quartenária

  34. Estrutura Primária É a sequencia linear na qual os aminoácidos constituintes são covalentemente ligados por meio de ligações peptidicas.

  35. Ligação Peptídica (estrutura primária) Ligação –NHCO- (nitrogênio do grupo amino de um aminoácido com o carbono do grupo carbonilico de outro aminoácidos CO – NH Ligação covalente simples Possui um caráter parcial de ligação dupla devido à estrutura de ressonância causada pela deslocalização de elétrons +

  36. Ressonância causada pela deslocalização de elétrons a) Caráter parcial de ligação dupla – rotação da ligação CO – NH é restrita Devido a essa restrição, cada segmento da sequência peptídica encontra-se em um único plano Características de rigidez (redução da flexibilidade) b) Deslocalização de elétrons transmite uma carga parcial negativa ao átomo de oxigênio da carboxila e uma carga parcial positiva ao átomo de hidrogênio do grupo N-H. Por causa disso, pontes de hidrogênio (interação dipolo-dipolo) entre os grupos C=O e N-H são possíveis

  37. O Comprimento da cadeia e a sequencia na qual os resíduos estão ligados determinam as propriedades físico-químicas, estruturais e as funções de uma proteína A sequencia de aminoácidos age como um código para a formação da estrutura secundária e terciária da proteína. grupo αamino = N- terminal RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS grupo α COOH = C-terminal

  38. Estrutura Primária Determina e limita as possibilidades de diferentes conformações que a proteína poderá assumir CONFORMAÇÃO DA CADEIA DE UMA PROTEÍNA É DETERMINADA ÚNICA E EXCLUSIVAMENTE PELA ESTRUTURA PRIMÁRIA

  39. Estrutura Primária Pode ser determinada por meio de reações químicas e separação dos produtos resultantes Os aminoácidos são identificados pela hidrólise total da proteína e separados dos produtos resultantes ( não determinação a seqüência desses aminoácidos)

  40. Estrutura secundária A estrutura secundária refere-se ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos em alguns segmentos da cadeia polipeptídica. A estrutura secundária a ser assumida por um polipeptídio é definida por sua própria estrutura primária Tipo, o número e a distribuição dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica Primeiro grau de ordenação espacial da cadeia polipeptídica

  41. Existem dois tipos de estruturas secundárias originadas pelas rotações em torno das ligações adjacentes a ligação peptídica. Cadeia peptídica: torcida, dobrada sobre si mesma, adquirindo varias conformações Estrutura helicoidais ( α – hélice) b) Folha pregueada ( folha β)

  42. Estrutura helicoidais ( α – hélice) Estabilizada por pontes de hidrogênio: Cada seqüência de grupo N-H é ligada por ponte de hidrogênio ao grupo C=O O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. #Ligação por pontes de hidrogênio dentro de um segmento (Intrassegmento)

  43. Estrutura helicoidais ( α – hélice) A maior parte da estrutura helicoidal encontrada nas proteínas é de caráter anfílico, isto é, uma das metades da superfície da hélice é ocupada por resíduos hidrofóbicos e a outra, por resíduos hidrofílicos. A superfície não polar da hélice volta-se para o interior da proteína, estando geralmente envolvida em interações hidrofóbicas com outras superfícies não polares.

  44. B) Folha pregueada ( folha β) • A estrutura de folha pregueadas resulta da formação de pontes de hidrogênio entre a cadeia polipeptídica adjacente. As regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. • # Ligação por pontes de hidrogênio entre segmentos (Intersegmento)

  45. A estrutura de folha β costuma ser mais estável que a de α-hélice. As proteínas que contêm grandes frações de estrutura folha β costumam exibir altas temperatura de desnaturação. Ex: β- lactoglobulina (51% folha β) – temperatura de desnaturação térmica 75,6 0C globulina 11S da soja (64% de folha β) – temperatura de desnaturação térmica 84,5 0C

  46. Estrutura Secundária As cadeias dos resíduos de aminoácidos (cadeias laterais) são projetadas para fora em direção perpendicular ao eixo da hélice, que vão provocar um novo nível conformacional para o polipeptídeo Estrutura Terciária

  47. Estrutura Terciária A estrutura terciária refere-se a maneira pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se e dobra-se em três dimensões Mais estabilidade Menor volume Forma esférica: proteínas globulares Forma cilíndrica: proteínas fibrosas

  48. Estrutura Terciária Pontes de dissulfeto Pontes de hidrogênio ( entre átomos doadores e receptores não envolvidos na estrutura secundária) Dipolo-dipolo: resíduos de cadeia polar Interações eletrostáticas entre grupos carregados positivamente e negativamente (pH do meio)

  49. Estrutura Terciária Fração e a distribuição dos resíduos hidrofílicos e hidrofóbicos na estrutura primária afetam várias propriedades físico-químicas da proteína. Proteína de forma alongada ou tipo bastonete: RESÍDUOS HIDROFÍLICOS - proteína contém um grande número de resíduos hidrofílicos distribuídos uniformemente em sua seqüência. formas alongadas têm uma grande proporção superfície-área em relação ao volume – mais resíduos hidrofílicos possam ser postos na superfície ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA

  50. Estrutura Terciária Proteína de forma globular: RESÍDUOS HIDROFÓBICOS - proteína contém um grande número de resíduos hidrofóbicos distribuídos uniformemente em sua seqüência. formas globular (quase esférica)- minimiza a proporção superfície-área em relação ao volume, permitindo que mais resíduos hidrofóbicos sejam inseridos no interior da proteína. ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA