Cadeia de aas formam proteína

1. Cadeia de aas formam proteína

2. Proteínas • Umaproteína pode conter atémilhares de aminoácidosdiferentes, podendo até virarmacromoléculastridimensionais. COMPOSIÇÃO • Citocromo C: 13.000 • Ribonuclease: 14.000 • Mioglobulina: 17.000 • Gliadina: 28.000 • Pepsina: 35.500 • Insulina: 36.000 • Ovoalbunina: 45.000 • Hemoglobina: 68.000 • Soroglobulina: 180.000 • Caseína: 375.000 • Fribrinogênio: 450.000 • Tiroglobulina: 630.000 • Hemocianina: 2.800.000 • Vírus: 250.000.000 Composição: • Contém sempre: • elementos organógenos: C, H, O, N • menor proporção: S, P, I, Br • Composição percentual: • C: 50 à 55% • H: 6 à 7% • O: 19 à 24% • N: 15 à 19% • S: 0 à 2,5%

3. Classificação 2. Seu papel biológico • Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. • Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); • Queratina (pelos, cabelo, unha); • Miosina (músculos responsáveis pela contração); • Albumina (plasma sangüíneo); • Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).

4. Classificação 2. Seu papel biológico • Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. • Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) • Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).

5. Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. • Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; • Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; • Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; • Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

6. Classificação 3. Valor Nutritivo Chamadas também de ALTO valor Biológico • Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. • Caseína (leite) • Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) • Glicinina (soja) • Edestina e glutenina (cereais) • Lactoalbuminas (leite e queijo) • Albumina e miosina (carne) • Excelsina (castanha do Pará) • 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. • Gliadina (trigo) • Legunina (ervilha) • Faseolina (feijão) • Legumelina (soja) Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades! Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

7. Classificação 3. Valor Nutritivo • Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. • Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) • Gelatina (falta triptofano e tirosina) Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

8. BIO-QUIMICA Classificação:Estrutura • 1 - Primária • • 2 -Secundária • • 3 -Terciária • • 4 - Quaternária

9. Estrutura • Primária ou nível primário. • Secundária ou nível secundário ou helicoidal • Terciária ou nível terciário • Quaternária ou nível quaternário

10. Estrutura • Estrutura Primária ou Nível Primário • É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: ........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. • Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

11. Estrutura • Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal) É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

12. Estrutura • As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são: • Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. • Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. • Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. • Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

13. Estrutura Secundária Hélice  Laminar

14. BIO-QUIMICA

15. Estrutura • Estrutura terciária ou nível terciário É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

16. Estrutura Terciária

17. Estrutura Terciária • Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

18. Estrutura • Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

19. Estrutura Quaternária • Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

20. Desnaturação • A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. • Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. • São eles: - agentes físicos(calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos(ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) • A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: • Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. • Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. • Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

21. Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA. • SÃO AGENTES DESNATURANTES: • pH – abaixo de 5,0 • Temperatura – acima de 50 0C

22. Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.

23. Proteínas • Propriedades Gerais • Caráter anfótero • Ponto isoelétrico (pI) • Característica de eletrólitos • Solubilidade

24. Caráter anfótero Presença de grupos -NH3+ e -COO- Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio Ponto isoelétrico pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-) pl proteína apresenta menor solubilidade Característica de eletrólito Grupos ionizáveis garante presença de cargas (+) e (-)

25.  hidrofílica solubilidade  hidrofóbica solubilidade Solubilidade das proteínas Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água

26. Solubilidade pH  próximo do pI solubilidade Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam

27. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formadores para material celular CATABÓLICA combustível energético proteínas musculares e hepáticas

28. FUNÇÃO ESPECÍFICA

29. Pepsina DIGESTÃO E ABSORÇÃO Inicia estômago PEPSINA meio ácido PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo  transporte passivo não existe depósito de aminoácidos  proteínas

30. Destino dos aas na célula • Após absorção os aas caem na corrente sanguínea • Síntese de peptídeos e proteínas • Oxidação para formação de energia • (fígado e músculo)

31. BIO-QUIMICA

32. Biossíntese protêica • Também chamada Tradução • RNAm chega ao citoplasma se associa ao ribossomo; • RNAt levam os aminoácidos, que serão ligados, formando assim a proteína.