1 / 135

Enzime

Enzime. Ce sunt enzimele? Nomenclatura enzimelor Caracteristici generale ale enzimelor Clasificarea enzimelor Structura enzimelor Specificitatea enzimelor Mecanismul catalizei enzimatice Cinetica enzimatica Cofactori (coenzime, grupari prostetice). Enzime. Defini ţie

logan-frank
Télécharger la présentation

Enzime

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. Enzime • Ce sunt enzimele? • Nomenclatura enzimelor • Caracteristici generale ale enzimelor • Clasificarea enzimelor • Structura enzimelor • Specificitatea enzimelor • Mecanismul catalizei enzimatice • Cinetica enzimatica • Cofactori (coenzime, grupari prostetice).

  2. Enzime • Definiţie • Biocatalizatoriproteici care măresc viteza reacţiilor chimice, dar numai pentru reacţiile termodinamic posibile • Coordonează toate procesele metabolice • Catalizează un număr redus de reacţii, foarte frecvent numai una; se caracterizează printr-o înaltă specificitate • Sunt implicate în majoritatea reacţiilor biochimice din celule, fiind importante în diagnostic şi tratament

  3. ai

  4. EnzimeCaracteristici • Au o ToC si pH optim de functionare • Nu sunt produse sau consumate in timpul unei reactii chimice • Nu declanseaza o reactie chimica ci intensifica viteza reactiei chimice • Enzimele modifica viteza reactiei dar nu constanta de echilibru a reactiei catalizate.

  5. Enzime • Nomenclatura • 2 denumiri: • A. Denumirea recomandată sau comună 1. “- ază “ la numele substratului reacţiei Ex.: glucozidază, urează sau 2. la formula care descrie acţiunea desfăşurată Ex.: lactatdehidrogenază, adenilat ciclază Există enzime care îşi păstrează în continuare formula originală, istorică, neavând legătură cu reacţia catalizată

  6. Enzime • B. Denumirea ştiinţifică sau sistematică • IUBMB (UniuneaInternaţională de Biochimie şi Biologie Moleculară): 6 clase de enzime, fiecare cu maimultesubclase • Sufixul“- ază “ esteataşat unei formule descriptive complete a reacţiei chimice catalizate, incluzând denumirea tuturor substraturilor • Ex. D-gliceraldehid 3 fosfat: NAD+ oxidoreductaza • Denumirepreacomplexapt a fi utilizata in practicauzuala

  7. Enzime- clasificare • 1) Oxidoreductazele • - enzime ce catalizează reacţiile de oxidoreducere ce au loc înorganismele vii; • Lactat dehidrogenaza Piruvat Lactat

  8. 2) Transferazele - enzimececatalizeazăreacţii de transfer ale unorgrupe de atomi (C-, N-, P-) ce pot fi şigrupări funcţionale de la un substrat la altul, fără ca acestegrupărisăexistelibereîntimpulprocesului; Enzime- clasificare Metilen THF Serin-hidroximetil transferaza THF

  9. Enzime- clasificare • 3) Hidrolazele • - enzimececatalizeazăscindareadiferitelorlegăturicovalente din moleculasubstratului cu participareamoleculelor de apă; + HOH ---- CO2 + NH3 ureaza UREE

  10. 4) Liazele  - catalizează clivarea legăturilor de tip C-C, C-S, C-Ncu rearanjarea ulterioară a valenţelor; Enzime- clasificare Piruvat decarboxilaza

  11. Enzime- clasificare • 5)Izomerazele • - enzime care catalizează diferite reacţii de izomerizare a substratelor;

  12. Enzime- clasificare • 6)Ligazelesausintetazele • - enzimececatalizeazăformareaunornoilegăturichimice C – C sau C– O, S, N înmajoritateacazurilorutilizându-se energiastocatăînlegăturilemacroergice ale moleculelor de ATP. Piruvat carboxilaza

  13. Enzime

  14. Structuraenzimelor • 2 categorii: • 1. formatenumai din AA; structură exclusiv proteică. Ex proteaze, lipaze, ribonucleaze • 2. componenta proteicăsau APOENZIMA + componenta neproteică sau COFACTOR; majoritateaenzimelor • COFACTORI: • A. Grupareaprostetică • Componenta neproteică legată de apoE prin legături ferme, stabile, neputându-se desprinde de aceasta. Ex FMN, FAD

  15. Structura enzimelor

  16. Structura enzimelor • COFACTORI: • B. Coenzima • Derivat al unei vitamine, componenta neproteică legată de apoE prin legături labile • Poate trece uşor de la o apoE la alta • NAD+; NADH, H+; NADP+

  17. Structura enzimelor

  18. Structuraenzimelor • COFACTORI: • B. Ioniimetalici • Suntnecesaripentrupentruactivitatea a numeroaseenzime. După modul de legare a şi rolul ionului metalic, enzimele sunt: • - metaloenzimece conţin o cantitate bine definită de ion metalic funcţional, fiind strâns legat de apoE • - enzimemetaloactive, a căror activitate creşte în prezenţa ionului metalic, care leagă metalul slab, iar cantitatea acestuia nu este strict delimitată

  19. Structura enzimelor • COFACTORI: Metaloenzime: - Fe-enzime: grupprostetic hem (citocromi, catalaze, peroxidaze); - Cu-enzime: citocromoxidaza, superoxid-dismutaza, tiroxin-hidroxilaza; - Mn-enzime: peptidaza, arginaza, izocitrat-dehidrogenaza; - Co-enzime: cobalamin-enzime; - Se-enzime: glutationperoxidaza

  20. Structura enzimelor

  21. Structura enzimelor • Unele enzime necesită pentru a fi active prezenţa coenzimelor, altele a gruparilor prostetice sau a ionilor metalici • In reacţiile catalizate de enzime ce necesită prezenţa coenzimelor, acestea sunt considerate al doilea substrat, fiind numite cosubstrat • Modificările pe care le suferă coenzima contrabalansează exact modificările de la nivelul substratului

  22. Cofactori enzimatici

  23. Structura enzimelor • Regiunea din enzimă unde se fixează moleculele substratului şi se produc reacţiile chimice care transformă aceste molecule se numeşte centru activ.

  24. Centrul activ al enzimelor • O regiune a componentei proteice în care resturile de AA sunt aranjate astfel încât să permită o interacţiune adecvată cu substratul, numit la modul generic ligand

  25. Centrul activ al enzimelor • Complexul ES de la nivelul centrului activ este stabilizat prin: • Atracţii electrostatice • Legături de hidrogen • Interacţiuni hidrofobe • După fixarea S la centrul activ al E numeroase resturi laterale ale AA din vecinătatea ligandului catalizează transformarea acestuia.

  26. Centrul activ al enzimelor • Centrul activ cuprinde resturi de fixare a S cât şi resturi catalitice • Centrul activ ocupă o porţiune mică din enzimă şi este o entitate tridimensională • Cofactorii joacă un rol important atât în fixarea S cât şi în procesul catalitic • S trebuie să aibă o formă potrivită pentru a pătrunde în centrul activ al unei E

  27. 1890 Fisher propunemodelul “broască- cheie”: S trebuie să se potrivească perfect la centrul activ pentru a suferi procesul catalitic Centrul activ al enzimelor Fisher

  28. 1958 Koshland susţine că centru activ al enzimei nu este rigid Forma acestuia se modifică în momentul legării S= recunoastere dinamica a S de catre E Centrul activ al enzimelor

  29. Centrul activ al enzimelor S se leagă de E prin forţe relativ slabe; complexul ES care se formează trece în produşii de reacţie cu eliberarea E sau poate reface S iniţial

  30. Centrul activ al enzimelor • Apare sub forma unei despicături în apoE căptuşită cu AA hidrofobi , apa fiind exclusă în mare parte • Conţine şi aa polari esenţiali în procesul de cataliză • Pe lângă resturile catalitice aflate în centru activ, care participă direct la transformarea S, apoE conţine şi aşa-numiteleresturi de specificitate, undesuntprezentiaa cu rolîn recunoaşterea S • Ex. ribonucleazascindeaza ARN • Centrulactivprezinta: resturicatalitice (His 12 si His 119) siresturi de specificitate: intreaa 31-41 exista 5 aabazici care recunosc ARN cu caracter acid

  31. Contine: Ser, Cys, His, Tyr, Lys Enzimele alosterice contin pe langa centrul activ si centrul alosteric; Aici se fixeaza efectorii alosterici care nu intervin direct in cataliza, dar pot influenta procesul catalitic prin modificarea conformatiei spatiale a enzimei Centrul activ al enzimelor

  32. Centrul activ al enzimelor

  33. Specificitate de substrat: absoluta, relativa si stereochimica specificitate de legatura: enzimele recunosc un anumit tip de legatura chimica Esterazele recunosc legaturile de tip esteric Tripsina recunoaste legatura dintre Arg-Lys Trombina recunoaste legatura dintre Arg-Gly Arg Lys Specificitatea enzimelor

  34. Specificitatea enzimelor • Alte exemple: • Chimotripsina actioneaza asupra legaturilor peptidice la care participa AA aromatici • Carboxipeptidazele scindeaza legatura peptidica cea mai apropiata de capatul C-terminal, daca ultimul AA este aromatic • Glicozidazele scindeaza legaturile glicozidice si sunt specifice unei monozaharide particulare: glucozidaza, galactozidaza etc

  35. Acetilcolinesteraza hidrolizeaza esterul acidului acetic cu colina Substituirea radicalului acetil din S cu alt radical alifatic diminua mult activitatea enzimatica (cu cat radicalul este mai lung Butirilcolina este hidrolizata cu o viteza de 100 ori mai mare ca acetilcolina Specificitatea enzimelor

  36. Specificitatea enzimelor • 1. Specificitate de substrat relativa • Enzimele actioneaza asupra unui grup de substraturi cu structura asemanatoare • ADH (alcool dehidrogenaza) transforma toti alcooli cu nr mic de atomi de C

  37. Specificitatea enzimelor • 1. Specificitate de substrat relativa. Alte exemple

  38. Specificitatea enzimelor • 2. Specificitate de substrat absoluta • O enzima actioneaza asupra unui singur substrat • Ureaza, arginaza

  39. Specificitatea enzimelor • 2. Specificitate de substrat absoluta

  40. Specificitatea enzimelor • 3. Stereospecificitate • Specificitatea stereochimica. Existenta unor compusi biologici sub forma de izomeri determina posibilitatea actiunii selective a unor enzime asupra unuia dintre ei • Enzima leaga substratul pe baza complementaritatii intre centrul activ si un fragment din molecula, respectata numai in cazul unuia dintre izomeri • Celalalt izomer avand o dispozitie spatiala diferita nu se poate lega de enzima.

  41. Specificitatea enzimelor • Stereospecificitate • Enzimele pot sa determine: • transformarea unui anumit izomer geometric (cis sau trans); • formarea unui anumit izomer geometric sau optic; • transformarea unui substrat apartinand unei anumite serii sterice D sau L.

  42. Specificitatea enzimelor • Stereospecificitate

  43. Specificitateaenzimelor • Stereospecificitate • Lactat dehidrogenaza (LDH) este o enzima care determina transformarea acidului L-lactic dar nu si pe cea a acidului D-lactic • Determina transformarea unui compus optic inactiv, acidul piruvic, intr-un compus optic activ, acidul L-lactic, realizand o sinteza asimetrica • L-aminoacid oxidaza care catalizeaza reactiile de dezaminare a L-aminoacizilor si D-aminoacid oxidaza care transforma D-aminoacizii;

  44. Specificitatea enzimelor • Succinat dehidrogenaza (SDH) catalizeaza preferential dehidrogenarea acidului succinic cu formarea acidului fumaric (izomerul trans).

  45. Specificitatea enzimelor • Specificitate de actiune • Enzimele catalizeaza un anumit tip de reactie, in functie de modul de actiune asupra substratului • Acest tip de specificitate sta la baza clasificarii enzimelor si este datorat cofactorului care guverneaza tipul de reactie in care se va angaja substratul.

  46. Specificitatea enzimelor • De exemplu, un anumit α-aminoacid poate fi substrat pentru mai multe enzime care au cofactori diferiti.

  47. Mecanismul de actiune al enzimelor

  48. Mecanismul de actiune al enzimelor • Intr-o reactie S  P, la un moment dat un anumit numar de molecule de substrat au energia necesara sa atinga o stare reactiva, denumita stare de tranzitie, intermediara intre S si P si instabila • Aceasta poate fie sa se transforme in produsul P fie sa reformeze substratul si se situeaza la punctul maxim al diagramei energetice ce caracterizeaza relatia intre S si P

More Related