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核酸的主要功能是储存、翻译、复制、转录和转译基因信息以及指导和管理蛋白质的合成。一定结构的蛋白质和核酸才能反映一定的生物功能。

第十三章 氨基酸 蛋白质和核酸. 蛋白质是构成生物体最重要的一类复杂天然高分子化合物,它是一切生命活动的主要承担者。蛋白质的重要生物功能主要有两个方面:一是作为生物体的结构物质;二是作为生命活动的调节物质。蛋白质彻底水解的产物是 α- 氨基酸, α- 氨基酸是建筑蛋白质结构的基石。. 核酸的主要功能是储存、翻译、复制、转录和转译基因信息以及指导和管理蛋白质的合成。一定结构的蛋白质和核酸才能反映一定的生物功能。. 脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环族氨基酸. 中性氨基酸 : 含 1 个 —COOH , 1 个 —NH 2 。

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核酸的主要功能是储存、翻译、复制、转录和转译基因信息以及指导和管理蛋白质的合成。一定结构的蛋白质和核酸才能反映一定的生物功能。

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  1. 第十三章 氨基酸 蛋白质和核酸 蛋白质是构成生物体最重要的一类复杂天然高分子化合物,它是一切生命活动的主要承担者。蛋白质的重要生物功能主要有两个方面:一是作为生物体的结构物质;二是作为生命活动的调节物质。蛋白质彻底水解的产物是α-氨基酸, α-氨基酸是建筑蛋白质结构的基石。 核酸的主要功能是储存、翻译、复制、转录和转译基因信息以及指导和管理蛋白质的合成。一定结构的蛋白质和核酸才能反映一定的生物功能。

  2. 脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环族氨基酸 中性氨基酸:含1个—COOH ,1个—NH2 。 酸性氨基酸:含2个—COOH ,1个—NH2 。 碱性氨基酸:含1个—COOH ,2个—NH2 。 第一节 氨基酸 自然界存在的氨基酸超过200种,但组成蛋白质的氨基酸只有20多种,而且都是L-α-氨基酸。 一、氨基酸的分类、结构和命名 1、分类 (1)、根据烃基的不同 (2)、根据羧基和氨基的数目不同

  3. 2、结构 存在于生物细胞中的氨基酸有上百种,组成蛋白质的氨基酸只有二十多种,它们都是具有 L 构型的α-氨基酸 L-α-氨基酸 二、氨基酸的性质 1、物理性质 无色结晶。 熔点高。如:氨基乙酸的熔点是292°C,乙酸的熔点是17 °C 一般能溶于水,不溶于非极性溶剂。

  4. 2、化学性质 氨基酸具有氨基和羧基的典型性质,也有氨基和羧基相互影响产生的特殊性质 (1)、羧基的反应 α-氨基酸分子中的羧基具有典型羧基的性质,如:能与碱、五氯化磷、氨、醇、氢化铝锂等反应。 (2)、氨基的反应 α-氨基酸分子中的氨基具有典型氨基的性质,如:能与酸、亚硝酸、烃基化试剂、酰基化试剂、甲醛、过氧化氢等反应。

  5. H2O2 + + + H2O + + 测定放出氮气的量,便可计算分子中氨基的含量。 氨基的碱性消失,这样就可用碱滴定羧基的含量

  6. (3)、两性和等电点 氨基酸既能与碱又能与酸反应,是两性化合物。其分子内的羧基和氨基也能反应生成盐,这种盐称为内盐。 内盐分子中既有正离子部分,又有负离子部分,所以又称两性离子或偶极离子。 α-氨基酸的这种结构是它们低挥发性、高熔点和难溶于有机溶剂的原因。 氨基酸在水溶液中存在如下平衡体系: 负离子 正离子 两性离子 pH﹤pI pH=pI pH﹥pI

  7. 调节溶液的pH值使其在电场中不发生迁移,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用pI表示。调节溶液的pH值使其在电场中不发生迁移,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 * 酸性氨基酸水溶液的pH必然小于7,碱性 氨基酸则大于7。 * 因为各氨基酸分子中所含基团不同,不同氨基酸等电点 不同。幻灯片 3

  8. * 在等电点时,除两性离子外,正、负离子量恰好相等,这时在电场中,观察不到氨基酸向任何一极移动。即: * 各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小,因此用调节等电点的方法,可以分离氨基酸的混合物。

  9. 练习:下列氨基酸溶于PH=6.00的水溶液中,并通入电流,练习:下列氨基酸溶于PH=6.00的水溶液中,并通入电流, 分别向哪极迁移或不迁移? ① 赖氨酸 (PI=9.74) ②胱氨酸(4.60) ③丙氨酸(PI=6.00) 答案:①负极 ②正极 ③不迁移

  10. + + + + (4)、显色反应 试剂:水合茚三酮 α-氨基酸与水合茚三酮的反应极其复杂。首先,氨基酸被氧化成醛、氨和二氧化碳,水合茚三酮被还原

  11. 蓝紫色 N-取代的α-氨基酸脯氨酸等不发生茚三酮 反应,近代研究说明,氨基酸和茚三酮反应的产物不是一种单一的有色物质,而是几种有色物质的混合物。

  12. (5)、配合物的形成 可用氨基酸配合物不同溶解度进行分离、纯化氨基酸。 兰色结晶配合物 (6)、肽的生成 肽键 由二分子氨基酸形成的肽称为二肽。 同理,有三肽、多肽等

  13. 单纯蛋白质 由多肽组成,水解后最终产物都是α-氨基酸 脂 糖 磷酸核酸等 单纯蛋白质 结合蛋白质 辅基(非蛋白质部分) 第二节 蛋白质 一、蛋白质的组成和分类 1、组成 蛋白质的元素组成是碳、氢、氧及少量硫元素。 2、分类 按化学组成不同

  14. 二 蛋白质的结构 (2)命名 (一)多肽 以含C端的氨基酸为母体,把其它氨基酸名称中的“酸”字改为酰字,按它们在链中的排列顺序,写在母体名称之前。 (1)结构: C-端 N-端 肽链走向 (a)甘氨酰丙氨酸 例如: (b)丙氨酰甘氨酸 (a) 稍长的肽通常只用俗名而不用系统命名法。 (b) 例如:

  15. 例如:存在于脑垂体后叶所分泌的九肽激素——催产素;例如:存在于脑垂体后叶所分泌的九肽激素——催产素; 胰脏所分泌的由51个α—氨基酸组成的肽——胰岛素; 练习命名: 甘氨酰丝氨酰半胱氨酸

  16. (二)蛋白质的结构 蛋白质也是由氨基酸以肽键形成的高分子化合物,一般将分子量在10000以上的叫蛋白质(实际上没有严格的界限)。 1、蛋白质的一级结构 各种 L-α-氨基酸,以不同比例、不同顺序,通过肽键连接而成的多肽长链。 重要性:决定蛋白质分子的生物功能。如改变蛋白质分子中的一个氨基酸,有可能改变整个分子的性能,从而造成生物功能上的巨大变化,甚至可能影响生物个体的生存。因此,研究蛋白质分子的性能,首先要确定氨基酸的排列顺序。

  17. H2O/H+ + 各种氨基酸 氨基酸连接顺序的测定:由于蛋白质结构非常复杂,鉴定方法困难,现在已经搞清一级结构的蛋白质和多肽还不多目前,常用的方法是端基分析法,即C端分析和N端分析。 * N端分析:

  18. 2、蛋白质的二级结构 一级结构中肽链在链内或链间借助氢键相互连接而成的α-螺旋体或β-折叠片状的空间构象。 3、蛋白质的三级结构 在二级结构的基础上,蛋白质分子中氨基酸残基借助氢键、二硫键、酯键、正负离子间的盐键(称为副键)以及分子间的作用力,进一步卷曲、折叠、盘绕形成更复杂的空间构象。

  19. 三、蛋白质的性质 1、两性和等电点 蛋白质和氨基酸一样也可与强酸或强碱反应生成盐。也有等电点,(pI)。不同的蛋白质具有不同的等电点。与氨基酸一样,在等电点时,溶解度最小,最易沉淀而被分离、提纯。 问题-1如何分离下列三种蛋白质:核糖核酸蛋白(pI:9.4);胃蛋白酶(pI:2.5);血红蛋白(pI:6.7)。

  20. 2、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子的直径大小恰好在胶体粒子的直径范围(1~100nm),因此,蛋白质溶液为胶体溶液,具有胶体溶液的一切性质。蛋白质能形成稳定的亲水胶体的原因主要有: (1)水化层 (2)同性电荷 3 蛋白质的沉淀反应 (1)可逆沉淀 盐析作用 亲水性有机溶剂作用 (2)不可逆沉淀 与重金属盐、强酸强碱作用,受热、机械震荡等因素,会使蛋白质的性质发生改变溶解度降低而沉淀。

  21. 蛋白质 蛋白胨 多肽 L-α-氨基酸 4、变性作用 蛋白质受到以上沉淀反应的各种因素作用以后,不仅表现出沉淀现象,而且它的分子结构、理化性质和生物活性都发生了变化,这种现象称为蛋白质的变性。 变性的原因 * 副键受到破坏,蛋白质的空间构象发生了变化。 * 肽链的结构发生扭转,使疏水基暴露在分子的表面。 * 活泼基团,例如,-COOH,-NH2,-OH等与其它化学试剂发生了反应 5、水解反应

  22. 6、显色反应 蛋白质中含有不同的氨基酸,可以和不同的试剂发生特殊的颜色变化。 (1)茚三酮反应 试剂:水合茚三酮 与α-氨基酸一样所有蛋白质都能与水合茚三酮反应生成蓝紫色物质。 (2)缩二脲反应 试剂:稀碱,稀硫酸铜溶液 含二个以上肽键的肽和各种蛋白质与稀碱,稀硫酸铜溶液反应时产生紫色或粉红色物质,称为缩二脲反应 (3)黄蛋白反应 试剂:浓硝酸,氢氧化钠 含芳香基的蛋白质遇浓硝酸后变黄,加入氢氧化钠颜色加深呈橙黄色。

  23. 磷酸 戊糖 核酸 核苷酸 核苷 核蛋白 杂环碱 蛋白质 L-α-氨基酸 第四节 核酸 核酸是1869年首次从细胞核中被分离得到的,又具有酸性,故称为核酸。 一、核酸的组成 1、主要组成元素:C,H,O,N,P 2、结构单元 在生物体内核酸是和蛋白质结合成核蛋白而存在。其组成如下:

  24. 二、核苷 RNA中的核苷称为核糖核苷,其通式见(A); DNA中的核苷称为脱氧核糖核苷,其通式见(B); (B) (A)

  25. 表-1 核糖核苷 表-2 脱氧核糖核苷

  26. 三、核甘酸 RNA中的核甘酸单体: RNA中的核甘酸单体:

  27. 四、核酸 核酸:由核苷酸聚合而成的多核苷酸。

  28. 本章小结 氨基酸的分类 中性、酸性和碱性氨基酸分类的依据。 -氨基酸的命名 常见-氨基酸的命名。 -氨基酸的构型 用相对构型标记法标记-氨基酸的构型,可根据-碳上氨基在空间的排布判断。 物理性质氨基酸物理性质与结构的关系。 氨基酸

  29. 化学性质 与亚硝酸、羰基化合物和2,4-二硝基氟苯的反应——伯胺的性质;两性,氧化脱氨,脱羧,生成配合物及茚三酮反应——氨基和羧基相互影响的特性。 氨基酸 多肽的命名肽链上氨基酸残基的划分、N-端和C-端的判断及命名。 多肽的结构 肽键的结构特征,多肽结构测定的思路。 多 肽

  30. 蛋白质的结构 维持蛋白质一级结构和空间结构(主要是二级和三级结构) 的作用力及与蛋白质化学性质、尤其是生物活性的关系。 蛋白质的性质 两性和等电点,胶体性质,可逆沉淀和不可逆沉淀,物理因素和化学因素引起的变性。蛋白质的沉淀和变性的关系。 蛋白质

  31. -氨基酸 茚三酮反应 蛋白质 缩二脲、黄蛋白、茚三酮、 Millon和乙醛酸反应 鉴 别 核苷和核苷酸的结构及命名; RNA和DNA在化学组成和结构上的区别; 在掌握多糖和蛋白质一级结构的基础上,理解DNA的一级结构。 核 酸

  32. 蛋白质的α-螺旋结构 1

  33. -折叠结构 2

  34. 肌红蛋白的三级结构 3

  35. 4

  36. DNA的二级结构

  37. DNA的二级结构

  38. 5

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