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蛋白质化学

第 一 章. 蛋白质化学. Structure and Function of Protein. 一、什么是蛋白质 ?. 蛋白质 (protein) 是由许多氨基酸 (amino acids) 通过肽键 (peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。. 二、蛋白质的生物学重要性. 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广： 所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高： 蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的 45 ％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达 80 ％。. 2. 蛋白质具有重要的生物学功能.

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蛋白质化学

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Presentation Transcript

  1. 第 一 章 蛋白质化学 Structure and Function of Protein

  2. 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

  3. 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。

  4. 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能

  5. 第 一 节 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein

  6.  组成蛋白质的元素 碳(C) 50% ~ 55% 元素组成 氢(H) 6% ~ 8% 氧(O) 19% ~ 24% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4% 少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等

  7.  蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： • 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) • = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%

  8. 一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

  9. R CH3 H 甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式

  10. 构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点: 1. 均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 2. α －碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) 3. α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸外）

  11. （一）氨基酸的分类 • 非极性疏水性氨基酸 • 极性中性氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸 * 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:

  12. 1. 非极性疏水性氨基酸 包括7个：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）和脯氨酸（Pro）

  13. 2. 极性中性氨基酸 R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括8个： 色氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、 蛋氨酸(Met)、 半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 苏氨酸(Thr) 、 酪氨酸(Tyr)

  14. 3. 酸性氨基酸 R-基有COOH(COO-) 带负电荷

  15. 4. 碱性氨基酸 带正电荷 R-基有NH2(NH3+) 赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)

  16. 精氨酸（Arg） 胍基 组氨酸（His） 咪唑基

  17. 中性脂肪族氨基酸 丙氨酸 （Ala,A） 缬氨酸 （Val,V） 亮氨酸 （Lue,L） 异亮氨酸 （Ile,I） 甘氨酸 （Gly,G） 含羟基或硫脂肪族氨基酸 甲硫氨酸 （Met,M） 丝氨酸 （Ser,S） 苏氨酸 （Thr,T） 半胱氨酸 （Cys,C）

  18. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸glycine GlyG5.97 丙氨酸alanine Ala A6.00 缬氨酸valine Val V5.96 亮氨酸 leucine Leu L5.98 异亮氨酸isoleucine Ile I6.02 苯丙氨酸phenylalanine Phe F5.48 脯氨酸proline Pro P6.30 目 录

  19. 2. 极性中性氨基酸 色氨酸tryptophan Try W5.89 丝氨酸serine Ser S5.68 酪氨酸tyrosine Try Y5.66 半胱氨酸cysteine Cys C5.07 蛋氨酸methionineMet M5.74 天冬酰胺asparagine Asn N5.41 谷氨酰胺 glutamine Gln Q5.65 苏氨酸 threonine Thr T 5.60 目 录

  20. 3. 酸性氨基酸 天冬氨酸aspartic acid Asp D2.97 谷氨酸glutamic acid Glu E3.22 4. 碱性氨基酸 赖氨酸lysine Lys K9.74 精氨酸arginine Arg R10.76 组氨酸histidine His H7.59 目 录

  21. 几种特殊氨基酸 • 脯氨酸 • （亚氨基酸）

  22. + -HH 二硫键 半胱氨酸 胱氨酸

  23. （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

  24. +H+ +OH- +H+ +OH- pH>pI pH<pI pH=pI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子

  25. 等电点(pI)： pI=1/2（pK1+pK2） 若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子两边pK的平均值 除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于7

  26. 一氨基一羧基AA的等电点计算： pK´1+pK´2 pI= 2 甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A） 甘氨酸钠（A-） 甘氨酸滴定曲线

  27. 谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算 A pK3 pK3 pK2 pH pI pH pK2 pK1 pK1 pI 加入的OH-mL数 加入的OH-mL数 二氨基一羧基AA的等电点计算： 一氨基二羧基AA的等电点计算： pK´2+pK´3 pK´1+pK´2 pI= pI= 2 2 B

  28. 2. 紫外吸收 参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为280、275、和257nm。 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收

  29. 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。

  30. 氨基酸与茚三酮反应 NH3 CO2 RCHO 加热 + (弱酸) 还原性茚三酮 + 2NH3 + 3H20 紫色化合物 还原性茚三酮 还原性茚三酮 + 茚三酮(无色)

  31. 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） 弱碱中 DNP-AA(黄色) + 氨基酸 DNFB（dinitrofiuorobenzene） + HF

  32. 氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） 弱碱中 (400C) (硝基甲烷 400 C) H+ 苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) （phenylisothiohydantion-AA） + PITC（phenylisothiocyanate）

  33. 二、肽 （一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

  34. -HOH + 甘氨酰甘氨酸 肽键

  35. 蛋白质中氨基酸的连接方式 肽平面 肽键 肽单位

  36. 肽键(-CONH- ) 中的４个原子和２个α碳原子( Cα)被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上， 构成一个肽单元(peptide unit)。

  37. 酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ） 二面角 两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。当φ或ψ旋转健所处的肽平面的取向而等分H-Cα-R平面，且该旋转健两侧的主链处于顺时针构型时，规定φ=0，同时ψ=0，从Cα沿健轴的方向观察，顺时针旋转的φ和ψ角度为（+），逆时针时旋转的为（-）。

  38. * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 *肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。

  39. * 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端

  40. N末端 C末端 牛核糖核酸酶

  41. （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) GSH是体内重要的还原剂

  42. H2O2 2GSH 2H2O GSSG NADP+ GSH过氧化物酶 GSH还原酶 NADPH+H+ 谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。

  43. 2. 多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢)。

  44. 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 纤维状蛋白质 球状蛋白质 三、蛋白质的分类 * 根据蛋白质组成成分 * 根据蛋白质形状

  45. 第 二 节 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein

  46. 高级结构 蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)

  47. 超二级结构 supersecondary structure 结构域 Structure doman 一级结构 primary structure 二级结构 secondary structure 蛋白质结构的主要层次 三级结构 Tertiary structure 四级结构 quariernary structure

  48. 一、蛋白质的一级结构 定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 • 主要的化学键 • 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

  49. 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

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