1 / 32

Proteiner, Enzymer

Proteiner, Enzymer. Biologisk kemi, 7,5p, KTH Vt 2010 Märit Karls. Länk till sida med enzymer. Proteinstruktur. Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Kvartärstruktur. Så här bildas tertiär struktur. Fiberprotein. Olösliga i vatten Kollagen i bindväv, brosk, ben, ligament

tavon
Télécharger la présentation

Proteiner, Enzymer

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Proteiner, Enzymer Biologisk kemi, 7,5p, KTH Vt 2010 Märit Karls Länk till sida med enzymer

  2. Proteinstruktur • Primärstruktur • Sekundärstruktur • Tertiärstruktur • Kvartärstruktur Så här bildas tertiär struktur

  3. Fiberprotein • Olösliga i vatten • Kollagen i bindväv, brosk, ben, ligament • Elastin, brosk, blodkärlsväggar • Keratin, hår, naglar, många S-S bryggor • Myosin, i muskler • Fibrin, behövs för koagulation

  4. Globulära protein • Vattenlösliga • Albumin • Globulin • Hemoglobin, läs om till seminariet! • Insulin • Många olika enzymer

  5. Hydrolys av protein • Bryter ned primärstruktur • Proteaser, peptidaser är enzym som hydrolyserar peptidbindningar • Inaktiva förstadier kallas zymogener • Endopeptidaser, olika specificitet • Pepsin, trypsin • Exopeptidaser • Karboxy- eller aminopeptidaser

  6. Denaturering av protein • Bryter bindningar i tertiär-och kvartärstruktur, se tab. 20.2, s. 587 • Rymdstrukturen förstörs, primärstruktur oförändrad • Vilken typ av bindning påverkas av: • Värme? • Vispning? • Syra eller bas? • Organiska lösningsmedel?

  7. Proteiner i cellmembran • Funktion • Transport • Jonkanaler • Gap junctions • Fig. 20.12 • ”Carrier” • Receptorer • ”recognition” Se även fig. 20.13 Holum http://sun.menloschool.org/~cweaver/cells/c/cell_membrane/

  8. Transport genom membranJonpumpar • Funktion: Att upprätthålla en koncentrationsgradient över membranet • Ex. Natrium-kalium ATPas • Na+-konc.: i celler: 10 mmol/L • i plasma: 140 mmol/L • K+-konc. i celler: 125 mmol/L • i plasma: 4 mmol/L

  9. Transport genom membranfaciliterad diffusion, ”carrier” • Ex.: Glukostransportörer • I cellmembranet på muskel- och fettceller finns protein som underlättar för glukos att ta sig in i cellerna. • Insulin krävs för att glukostransportörerna skall bildas cellmembranet. Titta på glukostransportör!

  10. Receptorer på cellytan Förmedlar signaler in i cellerna Glykoproteiner, kolhydrater känner igen molekyler Varje celltyp har specifika receptorer Ex. Insulinreceptorn http://en.wikipedia.org/wiki/Insulin_receptor

  11. Enzym • Vad är ett enzym? • En molekyl som påskyndar biologiska reaktioner, en katalysator • Vad består ett enzym av? • Apoenzym, oftast ett protein • Cofaktor, Vissa enzymer består av RNA, ovanligt

  12. Cofaktor • Coenzym, • Organisk förening ej kovalent bunden • Ofta vitamin • Ex. NAD+, NADP+, FAD s.604 ”monstrous structures” • Prostetisk grupp • Kovalent bunden till proteinet • Ex. Hem-grupp i hemoglobin • Metalljon, Zn2+, Fe2+, Fe3+ mm

  13. Exempel på typer av enzym • Hydrolas • Proteas, peptidas • Amylas, 1,6-glukosidas • Oxidoreduktas • Lipas (esteras) • Transferas • Aminotransferas flyttar aminogrupp • Kinaser flyttar fosfatjon

  14. Ex. GPDH • Glycerol Phosphate DeHydrogenase i elektrontransportkedjan • Cofaktor FAD • Ett av kroppens ”hushållsprotein”, finns i alla celler • House-keeping gene, ”påslagen” i alla celler http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255atp/255makeatp.htm

  15. Dehydrogenaser • En typ av oxidas • Kräver alltid ett coenzym • NAD+ + AH2 ↔ A +NAD:H + H+ • NAD+ tar emot ett par elektroner, blir reducerad form • NAD+ + H:-  NAD:H skrivs oftast NADH • Andra ”elektronbärare”: NADP, FAD

  16. NADP http://www.bio.davidson.edu/courses/Bio111/NADPH.html

  17. Får reaktionen att ta en annan väg, med lägre Ea Snabbare reaktion ex. karboanhydras 107 ggr snabbare än utan enzym! Påverkar inte jämviktsläget Enzymer = biokatalysatorer http://www.columbia.edu/cu/biology/courses/c2005/purves6/figure06-14.jpg

  18. Enzymer är specifika, passar bara “sitt” Substrat Här i den aktiva ytan sker reaktionen! Substratet inducerar en förändring i aktiva ytan, ett aktiverat komplex kan bildas Se även fig. 21.2 s.606 http://wps.prenhall.com/wps/media/objects/724/741576/ Instructor_Resources/Chapter_24/Ch24MR.ppt#291,29,Bild 29

  19. Så här fungerar enzym Pyruvatdehydrogenaskomplex Titta på animering!

  20. Hexokinas: Röd = innan substratet bindsGrön= när substratet har bundit Induced-fit model http://wps.prenhall.com/wps/media/objects/724/741576/ Instructor_Resources/Chapter_24/Ch24MR.ppt#292,30,Bild 30

  21. Varför passar substratet i den aktviva ytan? • Sidogrupper på aminosyror i enzymet och substratet kommer i rätt position • Geometriskt, passar steriskt • Kemiskt, hydrofob, vätebindning, jonbindning • Grupper i enzymet kan stabilisera det aktiverade komplexet • Flera enzymer innehåller metalljoner som katalysatorer • Ofta är både enzym och substrat kirala • Vänster eller höger isomer (spegelbildsisomeri)

  22. Exempel på aktiva ytan i tre olika enzym. Alla klyver peptider, men de Föredrar olika substrat Trypsin binder långa basiska a.s. t.ex.: Elastas binder små a.s. t.ex.: Chymotrypsin binder flata, opolära a.s. t.ex.:

  23. Carboxypeptidase A katalyserar hydrolys av C-terminal peptid OBS! Zn2+ Vad händer vid pH- förändring?

  24. Varför går reaktionen snabbare mellan 0-40 ºC? Vad händer efter 40 ºC? Enzymer är temperaturberoende http://www.bbc.co.uk/schools/gcsebitesize/chemistry/chemicalreactions/5enzymesrev4.shtml

  25. Enzymaktivitet är pH-beroende • Vilka sidokedjor ändras vid olika pH? • Vad händer med laddningar på sidokedjorna när pH sänks? • Vad händer med laddningar på sidokedjorna när pH höjs? • Rätt laddning vid opimalt pH • Fig. 21.1 s.602

  26. Enzymaktivitet beror av substratkoncentration • Fig. 21.4 s. 608 • Enzymmättnad • Alla platser på enzymet är upptagna • Mer substrat får vänta på sin tur http://www.steve.gb.com/science/enzymes.html

  27. Reglering av enzymAllosterisk aktivering • Vissa enzymer aktiveras inte förrän det finns tillräckligt med substrat • Allosterisk betyder: aktiveringen sker på annat ställe än den aktiva ytan • Jmf syre binder till Hb Sigmoidal kurva Fig. 21.5 s. 612

  28. Allosterisk aktivering Substrat Effektor Fig. 21.6 s. 613

  29. Feedback inhibering • Vanlig mekanism i naturen • Ett sätt för kroppen att hushålla med resurser • När tillräckligt mycket av en amino- syra bildats, stoppas syntesen av nya molekyler http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255atp/ecb4x38.jpg

  30. Fig. 21.7 b s. 614 Behöver inte vara feedback mekanism Andra ex. Antibiotika Sulfa blockerar syntes av folsyra i bakterier Gifter Kompetitiv inhibering http://student.ccbcmd.edu/courses/bio141/lecguide/unit6/genetics/protsyn/regulation/u4fg5a.html

  31. Icke-kompetitiv inhibering • Ex. Cu2+, Ag+, Hg2+, Cd2+ • Tungmetaller binder till SH-grupper i enzymets proteinkedja (inte till aktiva ytan), enzymets tredimensionella struktur ändras, substratet passar inte till aktiva ytan

  32. Förbered seminarium • Sickle cell anemi • Syfte: Få insikt om hemoglobinets funktion, samt om hur mutationer i vår arvsmassa kan orsaka sjukdomar • Läs kap. 23.3 s. 651-5!

More Related