Enzymy

1. Enzymy • organické látky, které slouží jako katalyzátory chemických reakcí v organismech • zvyšují rychlost chemické reakce, snižují aktivační energii, jejich molární koncentrace se během reakce nemění, vytváří přechodně chemickou vazbu s molekulou substrátu • každý organismus má své vlastní enzymy – druhová specifita enzymů

2. enzymy jsou jednoduché nebo složené proteiny • enzymy pokud jsou složené proteiny, tak se jejich makromolekuly skládají z makromolekuly proteinu a z kofaktoru • kofaktorem může být • iont kovu, je vázán pevně na protein např. : • koenzym, není vázán pevně na protein, může se odštěpit, např. :

3. kofaktor je tepelně stabilní, protein ne • holoenzym = protein + kofaktor • apoenzym = protein • srovnání enzymů s ostatními katalyzátory – účinnější, netoxické, pracují za mírných podmínek t = 20 – 40 C, • p = 0,1 MPa, pH = 7, katalyzují jen určitý typ reakce a jsou specifické pro určitý substrát

4. názvosloví enzymů • systematické názvosloví – např.: laktátdehydrogenáza (enzym katalyzuje dehydrogenaci kyseliny mléčné – laktátu) • triviální názvosloví • koncovka – in (trypsin, ptyalin, pepsin), • název substrátu + koncovka - áza, např.: sacharáza, maltáza…

5. třídy enzymů • oxidoreduktázy • transferázy • hydrolázy • lyázy • isomerázy • ligázy (synthetázy)

6. vyjadřování aktivity (účinnosti) enzymu – jednotka katal, 1 katal je množství enzymu, které přemění 1 mol substrátu za 1 sekundu za standardních podmínek • aktivní centrum v makromolekule enzymu (enzym je jednoduchý protein) • skládá se z katalytického centra, kde jsou katalyticky aktivní skupiny atomů prvků,z vazebného centra, kde jsou skupiny atomů zajišťující vazbu substrát - enzym

7. aktivní centrum v makromolekule enzymu (složené proteiny) • u enzymů, které jsou složenými proteiny se v blízkosti aktivního centra nachází vazebné centrum pro koenzym nebo iont kovu

8. podmínky enzymové aktivity • teplota – rychlost reakce katalyzované enzymem vzrůstá s rostoucí teplotou, pokud je hodnota teploty vyšší než cca 55 – 60 C, enzym ztrácí aktivitu, dojde k denaturaci proteinu v makromolekule enzymu • pH optimum – slabě kyselé nebo neutrální prostředí, pepsin 1,5 – 2,5, trypsin 7,5 – 10

9. otrava enzymu • působením určitých látek je znemožněna činnost enzymu, např. působením kyanidů dojde k blokaci dýchacích enzymů u člověka apod.

10. látky ovlivňující rychlost reakce katalyzované enzymem • aktivátory – zvyšují rychlost reakce, která je katalyzována enzymem b) inhibitory – snižují rychlost reakce, která je katalyzována enzymem

11. kompetitivní inhibice • inhibitor (např.: alkaloidy, antibiotika) má podobnou strukturu jako substrát, takže enzym ho nerozezná a vytvoří s ním vazbu enzym – inhibitor • inhibitor není pevně navázán na enzym, jestli se vznikne vazba enzym – substrát závisí na molární koncentraci substrátu a inhibitoru • nekompetitivní inhibice • inhibitor (např.:kyanid sodný nebo draselný) vytvoří vazbu s enzymem, zároveň dojde k blokaci aktivního centra enzymu a substrát se nemůže navázat

12. c) inhibice substrátem – rychlost reakce katalyzované enzymem se sníží díky vysoké koncentraci substrátu d) inhibice produktem – rychlost reakce katalyzované enzymem se sníží díky vysoké koncentraci produktu