1 / 25

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ). История открытия белка. Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна - клейковина Белки стали называть протеинами (от греческого protos – первый). БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ).

Télécharger la présentation

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. БЕЛКИ(ПРОТЕИНЫ)

  2. История открытия белка Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна - клейковина Белки стали называть протеинами (от греческого protos – первый)

  3. БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) Это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями

  4. СООН – карбоксильная группа, обладает кислотными свойствами; • NH2 – аминогруппа, которая обладает основными свойствами, следовательно в водных растворах аминокислоты являются амфотерными соединениями (имеют одновременно основную и кислотную группы) и поэтому в пищевых системах играют роль буферных растворов, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. • R – характер радикалов играет важную роль в пространственном строении белков.

  5. Полимер, состоящий из аминокислот

  6. Функции белков в клетке

  7. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков

  8. Незаменимые аминокислоты не вырабатываемые организмом человека, а поступающие в него в готом виде, т.е. с белками пищи (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин)

  9. Уровни организации белковых молекул

  10. Первичная структура белков - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Стабилизирована ковалентными пептидными связями

  11. Образование пептидной связи

  12. Конформация пептидных цепей в белках

  13. Вторичная структура Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали Ветки скреплены между собой межпептидными водородными связями (через 4 аминокислоты) Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали Радикалы аминокислот Водородные связи Пептидный остов

  14. Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые располагаются на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями, дисульфидными связями

  15. Четвертичная структура белка – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей Например, гемоглобин-это сложный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, соединенных четырьмя гемами-небелковыми образованиями. Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями

  16. По форме молекул белки делятся на 2 группы: Фибриллярные (белки мышечной ткани животных) Глобулярные (шаровидные – большинство белков растений и др. объектов) коллаген, миозин ферменты, гемоглобин, миоглобин

  17. БЕЛКИ Сложные белки– это двухкомпонентные белки, состоящие из простого белка и небелковой части Простые белки – это такие вещества, молекула которых состоит только из аминокислот ПРОТЕИНЫ ПРОТЕИДЫ

  18. Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные соединения 1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление 2. Незначительная способность к диффузии 3. Высокой вязкости 4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней 5. Способность к адсорбции 6. Амфотерность 7. Ионизация, наличие заряда, электрофоретическая подвижность 8. Гидрофильность, растворимость в воде 9. Склонность к денатурации, осаждению 10. Способность к гидролизу с расщеплением пептидных связей 11. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к поглощению УФ-излучения при 280 нм

  19. Белки – амфотерные электролиты Белки, как и аминокислоты амфотерны, благодаря наличию свободных –NH2 и –СООН – групп При рН=4,6…4,7 число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белков одинаково – изоэлектрическая точка Характерны свойства кислот и оснований

  20. Денатурация белков В основе денатурации лежат глубокие внутримолекулярные перестройки, приводящие к изменению специфической конфигурации белковой молекулы (вторичной, третичной структуры) Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские лучи, ультразвуковое излучение, высокое давление Химические агенты:концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы, многие органические растворители Обратимая денатурация Необратимая денатурация

  21. Денатурация Обратимая (под действием концентрированного раствора NаСl) Химическая Термическая (при нагревании) Необратимая (под действием солей тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей органических ядов (фенола))

  22. Гидролиз белков Взаимодействие белков с водой, в ходе которого белок утрачивает свою первичную структуру

  23. Пенообразование – способность белков образовывать эмульсии в системе жидкость-газ, называемые пенами

More Related