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第一章 蛋白质

第一章 蛋白质. ◆ 第一节 蛋白质通论 ◆ 第二节 蛋白质组成 ◆ 第三节 蛋白质结构 ◆ 第四节 几种重要的蛋白质类型 ◆ 第五节 蛋白质的性质 ◆ 第六节 蛋白质的结构和功能的关系. Protein. 第一章 蛋白质化学. 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程 。. 第一节 蛋白质通论 一、蛋白质化学研究史. 1838 年 Muller 研究了血清、蛋清、蚕丝等物质的元素组成后 , 发现它

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第一章 蛋白质

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  1. 第一章 蛋白质 • ◆第一节 蛋白质通论 • ◆第二节 蛋白质组成 • ◆第三节 蛋白质结构 • ◆第四节 几种重要的蛋白质类型 • ◆第五节 蛋白质的性质 • ◆第六节 蛋白质的结构和功能的关系

  2. Protein 第一章 蛋白质化学 • 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 • 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。

  3. 第一节 蛋白质通论一、蛋白质化学研究史 1838年 Muller研究了血清、蛋清、蚕丝等物质的元素组成后, 发现它 们均可以用C40H62N10O12来表示, 命名为"Protein" (意为to take the first place),并发展成 "基团" 学说 19世纪末从蛋白质水解产物分离得到了13种氨基酸, 基团学说消声匿迹 1902年 Fischer同Hofmeiste时提出肽键理论 1924年 Svedberg 发明超离心机 1930年代Bergmann合成出只含L型氨基酸的多肽 1950年 Pauling提出蛋白质的二级结构的基本单位：α-螺旋和β-折叠 1953年 Sanger确定了牛胰岛素的一级结构 1958年 Perutz & Kendrew用X光衍射法确定了肌红蛋白的立体结构 1961年 Anfinsen证明蛋白质的一级结构决定其立体结构 1980年代蛋白质工程的兴起 1997年 蛋白组研究的概念 1999年 蛋白质芯片技术出现

  4. clasification 二、蛋白质的分类 • 1、依据蛋白质的外形分类 • 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 • 球状蛋白质：globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。 • 纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。

  5. 2、依据蛋白质的组成分类 • 按照蛋白质的组成，可以分为: • 简单蛋白(simple protein) • 结合蛋白(conjugated protein)

  6. （1）、简单蛋白 • 又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 • A、清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 • B、谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 • C、精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 • D、硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。

  7. （2）、结合蛋白 • 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成， • A、色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 • B、糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 • C、脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。 • D、核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。

  8. （2）、结合蛋白 • E、金属蛋白由蛋白质和金属组成，如：铁硫蛋白、细胞色素等。 • F、磷蛋白由磷酸和蛋白质组成。如：胃蛋白酶、酪蛋白等。

  9. 三、蛋白质的功能 1、催化功能 酶 （淀粉酶） 2、调节功能 激素（胰岛素） 3、运动功能 肌球蛋白 4、运输功能 血红蛋白 5、防御功能 免疫球蛋白 6、营养功能 酪蛋白 7、结构成分 胶原蛋白 8、支架作用 微管蛋白 9、异常功能 甜蛋白（应乐果蛋白） 返回

  10. 大量元素 C 50—55% H 6----8% O 20----23% N 15---18% S 0----4% 微量元素 Fe Cu Mn Zn Co Mg I 第二节、蛋白质的组成一、元素组成

  11. Amino acid 二、蛋白质的构件单位---氨基酸 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。 不变部分 -氨基酸 可变部分 各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

  12. （一）、氨基酸的结构 脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine

  13. 氨基酸的结构 脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine

  14. 氨基酸的结构 脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine

  15. 氨基酸的结构 脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine

  16. 氨基酸的结构 脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine 异亮氨酸Ileucine

  17. 氨基酸的结构 亚氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine 异亮氨酸Ileucine 脯氨酸Proline

  18. 氨基酸的结构 含硫氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine 异亮氨酸Ileucine 脯氨酸Proline 甲硫氨酸Methionine

  19. 氨基酸的结构 含硫氨基酸 甘氨酸 Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine 异亮氨酸Ileucine 脯氨酸Proline 甲硫氨酸Methionine 半胱氨酸Cysteine

  20. 氨基酸的结 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine

  21. 氨基酸的结构 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine

  22. 氨基酸的结构 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan

  23. 氨基酸的结构 碱性氨基酸 精氨酸 Arginine

  24. 氨基酸的结构 碱性氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸Lysine

  25. 氨基酸的结构 碱性氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸Lysine 组氨酸Histidine

  26. 氨基酸的结构 酸性氨基酸 天冬氨酸 Aspartate

  27. 氨基酸的结构 酸性氨基酸 天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸Glutamate

  28. 氨基酸的结构 含羟基氨基酸 丝氨酸Serine

  29. 氨基酸的结构 含羟基氨基酸 丝氨酸Serine 苏氨酸Threonine

  30. 氨基酸的结构 含酰胺氨基酸 天冬酰胺 Asparagine

  31. 氨基酸的结构 含酰胺氨基酸 天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺Glutamine

  32. （二）、几种重要的不常见氨基酸 • 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 • 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 • 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。

  33. 高丝氨酸 • 高半胱氨酸 • 瓜氨酸 • 鸟氨酸 （三）非蛋白天然氨基酸

  34. （五）氨基酸的物理性质1、一般物理性质 • 无色晶体，熔点较高（200一300℃） ，水中溶解度各不同，取决于侧链。 • 在紫外有特征吸收的仅三个芳香族的氨基酸Trp、Tyr、Phe, 利用这一特点，可以通过测定280nm处的紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。

  35. Trp, Tyr和Phe的紫外吸收

  36. 2、氨基酸的旋光性 • 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。 • 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据

  37. L和D型氨基酸 3、氨基酸的构型L型氨基酸 与 D型氨基酸 L- amino acid D- amino acid

  38. 4、两性解离及等电点 （1）氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在

  39. 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 PH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI

  40. （2）、氨基酸的等电点 • 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 • 等电点的计算 • 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 • 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。 • 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO-)/2 • 硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2

  41. （1）与甲醛发生羟甲基化反应 （六）氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。

  42. （2）与亚硝酸反应 （六）氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。

  43. （3）酰化反应 （六）氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。

  44. （4）烃基化反应 （六）、氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。

  45. （5）生成西佛碱的反应 （六）、氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：是多种酶促反应的中间过程。

  46. （6）脱氨基和转氨基反应 （六）、氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 用途：酶催化的反应。

  47. （1）成盐反应 （六）、氨基酸的化学性质 2．-羧基参与的反应 氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则不溶于水。 用途：

  48. （2）形成酯的反应 （六）、氨基酸的化学性质 1．-氨基参与的反应 2．-羧基参与的反应 1 用途：是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。

  49. （3）形成酰卤的反应 （六）、氨基酸的化学性质 2．-羧基参与的反应 1 用途：这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应。

  50. （4）叠氮化反应 （六）、氨基酸的化学性质 2．-羧基参与的反应 用途：常作为多肽合成活性中间体。

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