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医学基础

医学基础. 中国医科大学 生物化学与分子生物学教研室 孙黎光. 本教材囊括生理学、生物化学、细胞生物学、免疫学、遗传学、物理学、病原微生物学、病理学、组织胚胎学、解剖学等学科知识，是医学基础多学科的结合。. 本教材是学习临床知识、从事医疗临床治疗工作的必修课程。作为医务工作者必须掌握这些基本知识，才能更好地为农村广大农民患者服务。本教材也是中专或中专以下学历的乡村医生达到大专水平的必修内容。. 组成人体的生物大分子的结构与功能； 各种组织器官的构成、功能与位置关系 细胞的结构与功能； 生物体的物质代谢、调节及代谢障碍； 机体内环境的稳定及调节机构； 遗传信息的传递 ；

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Presentation Transcript

  1. 医学基础 中国医科大学 生物化学与分子生物学教研室 孙黎光

  2. 本教材囊括生理学、生物化学、细胞生物学、免疫学、遗传学、物理学、病原微生物学、病理学、组织胚胎学、解剖学等学科知识，是医学基础多学科的结合。本教材囊括生理学、生物化学、细胞生物学、免疫学、遗传学、物理学、病原微生物学、病理学、组织胚胎学、解剖学等学科知识，是医学基础多学科的结合。

  3. 本教材是学习临床知识、从事医疗临床治疗工作的必修课程。作为医务工作者必须掌握这些基本知识，才能更好地为农村广大农民患者服务。本教材也是中专或中专以下学历的乡村医生达到大专水平的必修内容。

  4. 组成人体的生物大分子的结构与功能； • 各种组织器官的构成、功能与位置关系 • 细胞的结构与功能； • 生物体的物质代谢、调节及代谢障碍； • 机体内环境的稳定及调节机构； • 遗传信息的传递 ； • 人体胚胎发生； • 机体的免疫防御；

  5. 机体与放射线、电磁波、超声波、激光； • 病因与疾病 ； • 基因异常与疾病； • 细胞和组织的适应、损伤和修复； • 局部血液循环障碍； • 炎症； • 肿瘤； • 机体与病原生物。

  6. 第一篇 个体的构成与机能 第一章 生物大分子的结构与功能

  7. 生物体化学组成： • 无机物： H2O，离子 • 有机小分子：氨基酸，核苷酸，单糖， 维生素，有机酸等 • 生物大分子：蛋白质，核酸，聚糖

  8. 生物大分子： 是由某些基本结构单位按一定顺序和方式连接所形成的多聚体。 • 氨基酸－蛋白质，核苷酸－核酸， 单糖－聚糖、糖蛋白 • 分子量一般大于104

  9. 第一节 蛋白质的结构与功能

  10. 蛋白质(Proteins)是由多个氨基酸通过肽键相连而成的高分子含氮化合物，有特定的空间结构及生物学功能的生物大分子。蛋白质(Proteins)是由多个氨基酸通过肽键相连而成的高分子含氮化合物，有特定的空间结构及生物学功能的生物大分子。 • 蛋白质是生命活动的物质基础，是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能称为功能大分子。

  11. 1.蛋白质是各组织的主要有机成分，分布 广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分 子，占人体干重的45％，一般组织含17- 20%。某些组织含量更高，例如脾、肺及横 纹肌等高达80％。

  12. 2.生物活性物质 （1）催化作用： 酶 （2）调节作用：激素、生物活性肽 （3）免疫作用：免疫球蛋白 （4）载体作用：Hb、脂蛋白、清蛋白

  13. （5）凝血作用：凝血因子 （6）收缩作用：骨骼肌、平滑肌 （7）缓冲作用：血浆蛋白质 （8）其他作用：细胞信号转导个体发育、组织 修复、学习 、记忆、物质代谢等。 3. 氧化供能

  14. 一、 蛋白质的分子组成 （ The Molecular Component of Protein ） （一）元素组成：C、H、O、N、SP、Fe、Cu、Zn、I等。 • 蛋白质含氮量：平均为16%，可用于蛋白质定量。 • 每克样品中所含蛋白质的克数= 每克样品中的含氮量 6.25

  15. （二）蛋白质的基本组成 单位－氨基酸(amino acid，AA) 1. AA是蛋白质的基本组成单位 • 共20种 • 均为L--氨基酸(除外甘氨酸)

  16. 氨基酸通式－ L--氨基酸 R • 组成人体蛋白质的氨基酸有20种， 除甘氨酸外均为L--氨基酸。

  17. 2．氨基酸分类： （按侧链结构及性质分类） (1)非极性疏水性氨基酸 (2)极性中性氨基酸 (3)酸性氨基酸 (4)碱性氨基酸

  18. （1）非极性疏水性氨基酸 • 含有非极性的侧链，具有疏水性（Gly除外）。 • 种类：甘(Gly)、丙(Ala)、 缬(Val)、亮(Leu)、异亮（Ile）、脯(Pro)、苯丙(Phe) • 侧链不溶于水、无极性、无电荷

  19. 非极性疏水性氨基酸

  20. （2）极性中性氨基酸 侧链含有-OH或-SH、-CONH2等极性基团， 种类：丝（Ser）、苏（Thr）、酪(Tyr)、色 （Trp)、半胱( Cys）、蛋（Met）天冬酰胺 （Asn）、谷氨酰胺（Gln） 侧链具有亲水性，但在中性水溶液中不电离。

  21. 极性中性氨基酸

  22. (3)酸性氨基酸 • 侧链含有-COOH，易解离出H+ • 种类：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） • 具有酸性、溶于水、负电荷。

  23. (4)碱性氨基酸 • 侧链带有易接受H+的基团而具有碱性。如ε-NH2、胍基和咪唑基。 • 种类：赖(Lys)、精（Arg）、组（His)、 • 具有碱性、溶于水、正电荷

  24. 特殊氨基酸 • 甘氨酸Gly：无手性碳原子。 • 半胱氨酸Cys：可形成二硫键。

  25. 脯氨酸(Pro)：为环状亚氨基酸 羟脯氨酸和羟赖氨酸－没有相应的遗传密码 瓜氨酸和鸟氨酸不参与蛋白质的合成,与尿素合成有关 。

  26. 二、蛋白质的分子结构 （一）肽键与肽 肽键（peptide bond):一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的酰 胺键被称为肽键 。

  27. 肽（peptides）:若干个氨基酸通过这种肽键相连而成的 链状化合物被称为肽或蛋白质 。 二肽(dipeptide): 2 个AAS 三肽(tripeptide)： 3个AAS 寡肽 ( oligopeptide) < 10 AAS 多肽 ( polypeptide) > 10 AAS

  28. 多肽链具有方向性： 氨基末端 ( N-端) 和羧基末端 ( C-端) • 主链（backbone）： α-碳原子和肽链的若干重复结构（N-C -C）构成主链 ； • 侧链（side chain） ：氨基酸残基的侧链基团R为多肽链的侧链。

  29. 氨基酸残基 (amino acid residue ) 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而稍有残缺，称为氨基酸残基。 • 蛋白质和多肽的界限： >胰岛素（5733）为蛋白质 <胰岛素（5733）为多肽

  30. 自然界的生物体（动物、植物和微生物）中存在着某些具有重要生物活性的肽，称为生物活性肽。 （二）生物活性肽 1.谷胱甘肽 (glutathione, GSH) 功能基团: -SH γ

  31. 谷胱甘肽的主要功能: (1)作为还原剂，保护蛋白质或酶的 巯基免遭氧化 (2)作为还原剂，清除体内的H2O2 (3)保护核酸和蛋白质免遭毒物损害

  32. H2O2 2GSH GSSG 2H2O NADP+ GSH 过氧化物酶 （还原型） GSH还原酶 NADPH+H+ （氧化型）

  33. 2.肽类激素及神经肽 肽类激素：化学本质是寡肽或多肽的激素。 如:促甲状腺素释放激素(焦谷氨酸－组－脯 氨酰胺）

  34. 神经肽：在神经传导过程中起信号转导作 用的肽类。 脑啡肽（5肽） 强啡肽（17肽） 内啡肽（31肽） 抗生素: 短杆菌肽

  35. 蛋白质的分子结构 （The Molecular Structure of Protein） 蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 空间结构 蛋白质的四级结构

  36. （三）蛋白质的一级结构 （ primary structure） • 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基 酸的排列顺序。 • 主键：肽键 二硫键 • 一级结构是由遗传信息决定的 • 一级结构是蛋白质空间结构的基础

  37. 牛胰岛素的一级结构胰岛素由A、B两条多肽链组成，A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨基酸残基。A链内有一个链内二硫键，A与B之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以胰岛素没有四级结构。牛胰岛素的一级结构胰岛素由A、B两条多肽链组成，A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨基酸残基。A链内有一个链内二硫键，A与B之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以胰岛素没有四级结构。

  38. 15 NH2 Gln Tyr 1 HOOC Leu Leu Gly 30 Thr Ile Glu Ser Lys 10 COOH Asn Cys A链 Val Ile 5 Pro 20 Glu Tyr Ser Asn Gln Cys Cys Thr Thr Cys Tyr Gln His Cys Asn Leu Gly Val Phe Cys Glu 25 5 Val 20 Phe Arg Leu Gly Gly 1 Phe Tyr Ser B链 NH2 Leu His 15 10 Leu Ala Glu Val 人胰岛素的一级结构

  39. （四）蛋白质的二级结构（secondary structure） 概念：指多肽链主链局部的、有规则的 重复空间构象，不涉及氨基酸侧 链的构象。 稳定因素：在肽键的羰基氧和亚氨氢之 间形成的氢键

  40. 二级结构的主要构象形式 1. -螺旋 2. -折叠 3. -转角 4. 无规卷曲

  41. 1.-螺旋(-helix) (1)多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧。 (2)每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺 距为0.54nm。 3.6氨基酸 0.54nm

  42. (3)第1个氨基酸羧基与第5个氨基酸的氨基之间形成氢键,保持螺旋稳定。(3)第1个氨基酸羧基与第5个氨基酸的氨基之间形成氢键,保持螺旋稳定。 (4)氢键与螺旋长轴基本平行。 (5) -CO和-NH呈反式结构。

  43. 0.54nm （3.6AAs） C B -螺旋 A、B为侧视，C为俯视

  44. 2. -折叠（-pleated sheet， -片层） (1)多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成 锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 (2)两段以上的-折叠结构平行排列 ，两链间 可顺向平行，也可反向平行 。 (3)两链间的肽键之间形成氢键，氢键与螺旋长 轴垂直。

  45. C N C N 反平行式 N C N C 平行式

  46. 110o -片层结构

  47. 3.-转角 ( -turn) (1)肽链内形成180º回折。 (2)含4个氨基酸残基， 第一个氨基酸残基C=O 与第四个氨基酸残基N －H形成键。 (3) 第二个氨基酸残基 常是Pro。

  48. 4. 无规卷曲 (random coil) 没有确定规律性的肽链结构。

  49. 蛋白质二级结构

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