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1. Definição: • Catalisadores biológicos; • Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. 2. Função: • Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Enzimas São catalisadores - aumenta velocidade de reação; Biocatalisadores: Regulam velocidade dos processos fisiológicos, papel fundamental na saúde e doença; A quantidade de enzimas no organismo é tão grande que se tem praticamente uma enzima para cada reação; Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além de seus resíduos de aminoácidos para a atividade. Outras, requerem componente químico – Cofator
Enzimas - Histórico História da Bioquímica começa com pesquisas sobre enzimas Catálise biológica início séc.XIX 1 - estômago - digestão da carne 2 - saliva - digestão do amido Década de 30 – 1830 - amilase ou ptialina – 1836 - pepsina e tripsina
Enzimas – Histórico Década de 50 (±1850) Louis Pasteur - concluiu que: açúcar → álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo FERMENTAÇÃO “Fermentos” foram posteriormente denominados de ENZIMAS
Estrutura Protéica Vantagens de serem protéicas: Células sintetizam enzimas conforme a necessidade; Grande variedade uma enzima para cada reação; Apresenta níveis de organização, podemser desnaturada quando necessário.
ENZIMAS • São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. • Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. • Não são consumidas na reação. • E + S <==> [ES] <==> E + P
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS Co-fatores são pequenas moléculas orgânicas (Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos - Zn, Cu, Mn etc.) que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes co-fatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fraçãoprotéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima. Apoenzima + Co-fator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)
Enzimas – Nomenclatura No século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas Nomenclatura existente se tornou ineficaz Década de 60 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou novo sistema de nomenclatura e classificação: Mais complexo Sem ambigüidades Baseado no mecanismo de reação
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS • Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: • Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Lipase, Amilase, Peptidase, etc. • Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. • Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Enzimas – Nomenclatura Sistema Oficial IUB Cada enzima – Nº de código (E.C.- EnzimeComission) com 4 dígitos, Classificando TODAS as enzimas em 6 Classes (indicam o 1º dígito do número). Caracterizam o tipo de reação: •1º dígito - classe •2º dígito - subclasse •3º dígito - sub-subclasse •4º dígito - indica o substrato
NOMENCLATURA ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato IUB - ATP:glicose fosfotransferase - E.C. 2.7.1.1 2 - classe - transferase 7 - sub-classe - fosfotransferase 1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato Hexoquinase
INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA • Íon Cianeto (CN-) : Combina-se com a enzima citocromo oxidase impedindo a respiração celular. • Penicilina: Inibe a enzima transpeptidase impossibilitando a construção de novas paredes celulares.
Catalase Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa H2O2 O2 H2O + Sem catalisador Platina Enzima Catalase 1 2,77 x 104 6,51 x 108 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 ENZIMAS – CATALISADORES • Aceleram reações químicas Ex: Decomposição do H2O2
ENZIMAS – APLICAÇÕES • Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que poluem menos. • São eficientes; • Muito específicas; • Permite produção segura e ambientalmente amigável. • Origem vegetal • Origem animal • Origem microbiana
ENZIMAS – APLICAÇÕES • Proteases • Leite: na preparação do leite de soja. • Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha. • Vinhos: clarificação. • Queijo: coagulação da caseína.
ENZIMAS – APLICAÇÕES • Lactase • Sorvete: prevenção da cristalização da lactose. • Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita. • Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.
ENZIMAS – APLICAÇÕES • -amilase • Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido • Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose. • Chocolate/cacau: liquefação do amido
A Fenilcetonúria Fenilalanina Tirosina Fenilalanina hidroxilase Acúmulo de fenilalanina= retardo mental
