LAS PROTEINAS. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS MUY ABUNDANTES EN LOS SERES VIVOS, SUPONEN EL 50 %DEL PESO CELULAR SECO. TIENEN VARIADAS FUNCIONES BIOLÓGICAS. SON ESPECÍFICAS DE CADA INDIVIDUO. 1. LOS AMINOÁCIDOS.
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1. LOS AMINOÁCIDOS • LOS AMINOÁCIDOS SON COMPUESTOS ORGÁNICOS QUE POSEEN UN GRUPO CARBOXILO –COOH Y UN GRUPO AMINO –NH2 • SON SÓLIDOS, CRISTALINOS, SOLUBLES EN AGUA, CON PUNTO DE FUSIÓN ELEVADO Y CON ACTIVIDAD ÓPTICA.
SEGÚN EL RADICAL (R) SE DISTINGUEN 20 TIPOS DE AMINOÁCIDOS. • SE LLAMAN AMINOÁCIDOS PRIMARIOS Y SON AQUELLOS QUE FORMAN LAS PROTEINAS DE LOS SERES VIVOS. • ADEMÁS DE ESTOS HAY OTROS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEINAS PERO SI ESTAN EN LOS SERES VIVOS.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES. • SON AQUELLOS QUE EL SER HUMANO NO ES CAPAZ DE SINTETIZAR. • HAY QUE INGERIRLOS CON LA DIETA. • VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA, METIONINA, FENILALANINA, TREONINA, TRIPTÓFANO, LISINA Y EN LOS NIÑOS ADEMÁS LA HISTIDINA.
CONFIGURACIONES • POSEEN UN ÁTOMO DE CARBON ASIMÉTRICO Y COMO CONSECUENCIA DE ESTO APARECEN DOS ENANTIOMEROS QUE SE LLAMAN D O L SEGÚN EL GRUPO AMINO SE SITUE A LA DERECHA O A LA IZQUIERDA. POSEEN UN ATOMO DE CARBON QUIRAL. EN LA NATURALEZA SON MAS FRECUENTES LOS L AMINOÁCIDOS.
ACTIVIDAD ÓPTICA. • DEBIDO AL CARBONO ASIMÉTRICO LOS AMINOÁCIDOS PRESENTAN ACTIVIDAD ÓPTICA. DESVÍAN EL PLANO DE VIBRACIÓN DE LUZ POLARIZADA QUE ATRAVIESA UNA DISOLUCIÓN DE AMINOÁCIDOS. SI SE DESVIA DICHO PLANO A LA DERECHA SE DENOMINA DEXTRÓGIRO + Y SI ES A LA IZQUIERDA SE LLAMA LEVÓGIRO O -
CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS. • SEGÚN EL RADICAL –R LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN EN: • NO POLARES O HIDROFÓBICOS. • AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA. • AMINOÁCIDOS CON CARGA NEGATIVA O´ÁCIDOS.L • AMINOÁCIDOS CON CARGA POSITIVA O BÁSICOS.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: TIENEN CARGA NEGATIVA A PH=7. LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS CARBOXILOS. A ESTE GRUPO PERTENECEN: AC. GLUTÁMICO (GLU) Y AC. ASPÁRTICO (ASP). • 2. AMINOÁCIDOS BÁSICOS: TIENEN CARGA POSITIVA A PH=7. LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS AMINOS. A ESTE GRUPO PERTENECEN: LISINA (LYS), HISTIDINA (HIS) Y ARGININA (ARG).
NEUTROS NO POLARES: LAS CADENAS LATERALES TIENEN GRUPOS HIDRÓFOBOS APOLARES (CADENAS HIDROCARBONADAS). A ESTE GRUPO PERTENECEN: ALANINA (ALA), VALINA (VAL), LEUCINA (LEU), ISOLEUCINA (ILE), PROLINA (PRO), METIONINA (MET), FENILALANINA (PHE) Y TRIPTÓFANO (TRP). • NEUTROS POLARES: LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS POLARES HIDRÓFILOS SIN CARGA COMO -OH, -NH2, -SH2 ETC, ESTO LES PERMITE FORMAR PUENTES DE HIDRÓGENO CON EL AGUA O CON OTROS GRUPOS POLARES.
PROPIEDADES QUÍMICAS. • LOS AMINOÁCIDOS EN DISOLUCIÓN SE COMOPORTAN A LA VEZ COMO ÁCIDOS Y COMO BASES. A ESTO SE LE LLAMA COMPORTAMIENTO ANFÓTERO.
UNA MOLÉCULA SE DENOMINA ANFÓTERA CUANDO PUEDE COMPORTARSE COMO UN ÁCIDO O COMO UNA BASE DEPENDIENDO DEL PH DEL MEDIO DONDE SE ENCUENTRE. ÉSTE ES EL CASO DE LOS AMINOÁCIDOS: AL TENER UN GRUPO CARBOXILO PUEDEN DESPRENDER PROTONES (H+) POR LO QUE TIENEN CARÁCTER ÁCIDO; POR OTRA PARTE, AL POSEER UN GRUPO AMINO, SON CAPACES DE ACEPTAR PROTONES (H+) Y, POR TANTO, TAMBIÉN TIENEN CARÁCTER BÁSICO.
EL GRUPO ÁCIDO O CARBOXILO PUEDE LIBERAR PROTONES MIENTRAS QUE EL GRUPO BÁSICO O AMINO PUEDE CAPTAR PROTONES. SE ORIGINA ASI UNA FORMA DIPOLAR IÓNICA. • DEBIDO A ESTE COMPORTAMIENTO ANFOTERO LOS AMINOÁCIDOS MANTIENEN CONSTANTE EL PH DEL MEDIO, LO QUE SE LLAMA EFECTO AMORTIGUADOR O TAMPÓN.
SI EL MEDIO SE ACIDIFICA, SI SE AÑADEN PROTONES, EL GRUPO CARBOXILO IONIZADO , CAPTA PROTONES, COMPORTANDOSE COMO UNA BASE. • SI EL MEDIO SE BASIFICA, SI DISMINUYE EL NÚMERO DE PROTONES EL GRUPO AMINO ES CAPAZ DE LIBERAR PROTONES COMPORTANDOSE COMO UN ÁCIDO.
2 EL ENLACE PEPTÍDICO. • LA UNIÓN ENTRE AMINOÁCIDOS SE REALIZA MEDIANTE UN ENLACE QUÍMICO LLAMADO ENLACE PEPTÍDICO, Y DA LUGAR A UNAS CADENAS LLAMADAS PÉPTIDOS. • ES UN ENLACE COVALENTE ENTRE EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOÁCIDO Y EL GRUPO AMINO DEL SIGUIENTE AMINOÁCIDO.
LA CADENA PEPTÍDICA POSEE UN EJE FORMADO POR: EL CARBONO A, EL CARBONO CARBOXÍLICO Y EL NITRÓGENO AMINO ( –CΑH – CO – NH -) QUE SE REPITEN UN NÚMERO VARIABLE DE VECES, ESTE EJE SE DISPONE EN ZIG-ZAG DEBIDO A LA CAPACIDAD DE ROTACIÓN DE LOS ENLACES DEL CARBONO Α. LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS (R) SALEN DE LOS CΑ Y SE DISPONEN ALTERNATIVAMENTE A UNO Y OTRO LADO DEL EJE.
TODAS LAS CADENA LLEVAN EN UN EXTREMO UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO LIBRE, A ESTE EXTREMO SE LE LLAMA N-TERMINAL Y EN EL OTRO EXTREMO UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO CARBOXÍLICO LIBRE, A ESTE EXTREMO SE LE LLAMA C-TERMINAL. POR CONVENIO LOS AMINOÁCIDOS SE NUMERAN DESDE EL EXTREMO N-TERMINAL HACIA EL C-TERMINAL.
LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE UN ENLACE PEPTÍDICO HACE QUE LOS ÁTOMOS DEL GRUPO CARBOXILO Y DEL GRUPO AMINO SE SITUÉN EN UN MISMO PLANO, CON DISTANCIAS Y ANGULOS FIJOS. ADEMÁS PRESENTA UNA CIERTA RIGIDEZ QUE INMOVILIZA EN EL PLANO LOS ÁTOMOS QUE LO FORMAN.
3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS. • UNA PROTEINA ES UN POLIPÉPTIDO FORMADO POR MAS DE 50 AMINOÁCIDOS. • LA ORGANIZACIÓN DE UNA PROTEINA VIENE DETERMINADA POR CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES: ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA. • CADA UNA DE ELLAS VIENE DETERMINAD POR LA ANTERIOR.
CADA PROTEÍNA POSEE UNA UNICA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL. • LA INFORMACIÓN CONTENIDA EN LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DETERMINA LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA. • LA FUNCIÓN DEPENDE DE SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL. • EXISTEN PATRONES ESTRUCTURALES COMUNES.
ESTRUCTURA PRIMARIA. • ES LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LA PROTEINA. INDICA QUE AMINOÁCIDOS LA CONSTITUYEN Y EN QUE ORDEN SE DISPONEN EN LA CADENA. • LA FUNCIÓN ESTA DIRECTAMENTE RELACIONADA CON LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS Y LA FORMA QUE ADOPTAN EN EL ESPACIO.
ESTRUCTURA SECUNDARIA. • ES LA DISPOSICIÓN DE LA CADENA DE AMINOÁCIDOS EN EL ESPACIO. • LOS ENLACES NO PEPTÍDICOS TIENEN UNA DETERMINADA CAPACIDAD DE GIRO MIENTRAS QUE LOS PEPTÍDICOS SON BASTANTE RÍGIDOS. ESTO HACE QUE LA CADENA POLIPÉPTIDICA ADOPTE UNA DISPOSICIÓN ESPACIAL ESTABLE QUE ES LA ESTRUCTURA SECUNDARIA.
