五、蛋白質的合成與運送

五、蛋白質的合成與運送 核糖體基因與蛋白質的關係蛋白質的合成部位蛋白質的運送

背景知識 • 以分子生物學的觀點來看，生物可分成原核與真核兩大類。

原核細胞 • 不具有細胞核，DNA是裸露的，包含真細菌，古細菌。

真核細胞 • DNA是存在細胞核內，包含動物細胞、植物細胞與真菌細胞。

1. 核糖體

核糖體的組成 • 大小兩個次單位所組成，每一次單位都是由蛋白質和rRNA所組成。

原核的核糖體 • 原核的核糖體為70S，他是由30S和50S兩個次單位所組成。30S是由16S rRNA及21種蛋白質。50S是由5S rRNA、23S rRNA、及30種以上蛋白質組成。

思考問題

1. 核糖體在哪裡製造的？ • 核糖體的蛋白質在細胞質內製作後送入細胞核，與細胞核內合成的rRNA組合成核糖體。

2. 何謂S？ • 是沉降係數，代表核糖體的大小。 • 原核的核糖體是70S較小；真核的核糖體是80S較大。

3. 為何核糖體大小要以S為單位，而不以kD為單位？ • 一般蛋白質的質量以kD為單位，比方說一個蛋白質是40~50kD，那核糖體的話，是以數十個蛋白質所組成，所以質量較大，所以不以kD作單位。

4. 一個細胞中有幾個核糖體？有幾個粒線體？ • 一個真核細胞有數百萬個核糖體。而粒線體的數目少數的細胞只有一個，多數細胞有數十數百到數千個粒線體，粒線體數目與代謝活性有密切關係，通常能量消耗高的細胞粒線體的含量較多，如肌肉細胞。

2. 基因與蛋白質的關係

1. 一基因一酵素假說 • 在1940年代，畢徳和泰頓提出此假說，認為一個基因控制一種酵素的合成。

2. 一基因一胜肽鏈 • 後來發現有些酵素是由多條胜肽鏈所組成，於是『一基因一酵素』假說，被修改成一基因一胜肽鏈，因為一個基因只能控制一條胜肽鏈的合成。

3. 一胜肽鏈一基因

4. 一胜肽鏈可能由多基因控制 • 因為一個基因的表現有時又受到別的調控基因的控制，因此有人認為，一條胜肽鏈是多個基因所控制。

3. 蛋白質的合成

2.蛋白質的組成是什麼？ • 蛋白質是由氨基酸串成的。細胞內有20種氨基酸，可以串出不同長度、不同形狀、不同功能的蛋白質。

3.蛋白質是依照基因的密碼來合成 DNA是遺傳物質，DNA上面三個相鄰的鹼基就可以組成一個密碼，基因要做蛋白質的時候，是先將DNA的密碼轉錄成RNA，RNA離開細胞核進入細胞質中，與核糖體結合，就可以依RNA上的密碼合成蛋白質。

4. 反密碼 • 是位在tRNA上，tRNA上反密碼決定tRNA所要攜帶的氨基酸，反密碼會與mRNA上的密碼配對。

5. 蛋白質合成的過程 • 起始 1. 核糖體與mRNA結合，tRNA攜帶氨基酸到核糖體上 (帶有氨基酸的tRNA，稱為aa-tRNA)，通常第一個氨基酸是：蛋氨酸(Met)。通常起始密碼是AUG 。

核糖體上有幾個結合點，一個是P site(接受peptidyl tRNA)，一個是A site(接受aa-tRNA)。攜帶Met tRNA先進入P site ，之後新來的aa-tRNA就進入A site，P site上的Met會轉位到與A site的氨基酸鍵結，形成胜肽鍵，P site上的tRNA就離開核糖體。A site的tRNA就轉移入P site，此時A site就空下來，可以再接受新的aa-tRNA。

peptidyl tRNA存在P site，新來的aa-tRNA進入A site， peptidyl tRNA 上的胜肽鏈轉移到A site，與A site上的氨基酸結合，形成更長的胜肽鏈。

P site上已釋出胜肽鏈的tRNA就由E site離開核糖體。A site上tRNA就轉移入P site，此時A site就空下來，可以再接受新的aa-tRNA。

伸長 mRNA沿著核糖體移動，氨基酸一個一個接到胜肽鏈上，mRNA上面的密碼決定何種aa-tRNA進入A site，亦即mRNA上的密碼決定氨基酸的序列。

終止當mRNA的密碼出現終止密碼(UAA或 UGA或UAG)，所有的aa-tRNA都無法與終止密碼穩定結合，因此造成蛋白質合成終止。

新合成的胜肽鏈就會由核糖體釋放出來，tRNA也釋出，核糖體也分成大小兩個次單位，存在細胞質中，等待下一次的蛋白質合成。新合成的胜肽鏈就會由核糖體釋放出來，tRNA也釋出，核糖體也分成大小兩個次單位，存在細胞質中，等待下一次的蛋白質合成。 mRNA上的密碼決定蛋白質上氨基酸的序列。

6. 蛋白質的摺疊與修飾 • 新合成的胜肽鏈，需要經過適當的摺疊與修飾，才能形成穩定而有功能的結構。

有些蛋白質合成之後需要切除某一段之後，才會變成有活性。藉由水解酶將一些氨基酸切除，才能形成有活性的蛋白質。例如胰島素剛形成時，包含有ABC三段，必須將B段切除，A與C之間有雙硫鍵形成，才能形成有功能的胰島素。有些蛋白質合成之後需要切除某一段之後，才會變成有活性。藉由水解酶將一些氨基酸切除，才能形成有活性的蛋白質。例如胰島素剛形成時，包含有ABC三段，必須將B段切除，A與C之間有雙硫鍵形成，才能形成有功能的胰島素。

有些蛋白質需要和金屬元素結合。像血紅素，需要與鐵結合；葉綠素，需要與鎂結合；甲狀腺素需要與碘結合之後才具有功能。有些蛋白質需要和金屬元素結合。像血紅素，需要與鐵結合；葉綠素，需要與鎂結合；甲狀腺素需要與碘結合之後才具有功能。

思考問題

1. 蛋白質跟酶有何不同？ • 大部分的酶都是由蛋白質組成，但是極少數的酶由RNA組成，酶的功能是催化生化反應的進行。

2. 蛋白質都具有酶的功能嗎？ • 不同的蛋白質具有不同的功能，有些蛋白質可以組成細胞的結構，有些蛋白質可以當抗體，有的蛋白質可以組成鳥羽毛、犀牛角或我們的指甲，有些則具有酶的功能。

3. 為何有些蛋白質合成後需要切割才能具有活性？ • 細胞利用這樣的方式來調節蛋白質的活性，剛合成的蛋白質沒有活性，需要經過切割才變成具有活性，例如：一些消化酶或胰島素。細胞需要的時候才轉變成有活性。

4. 蛋白質的運送

蛋白質在哪裡合成？ • 有的蛋白質在細胞質中合成。 • 有的蛋白質在粗糙內質網上合成。

1. 細胞內自己要用的蛋白質在細胞質中合成 大部分細胞內自己要用的蛋白質是在細胞質中的核糖體上合成。例如細胞要使用的酵素，或組合成細胞結構的蛋白質。

分泌性的蛋白質是由粗糙內質網上的核糖體合成。經由內質網送到高基體再送到細胞外。分泌性的蛋白質是由粗糙內質網上的核糖體合成。經由內質網送到高基體再送到細胞外。

在粗糙內質網上的核糖體合成的蛋白質，有不同的目標序列，有的分泌到細胞外，有的插入細胞膜上，有的被送入溶小體。在粗糙內質網上的核糖體合成的蛋白質，有不同的目標序列，有的分泌到細胞外，有的插入細胞膜上，有的被送入溶小體。

不同的蛋白質具有不同的目標序列可以被運送到不同的地方不同的蛋白質具有不同的目標序列可以被運送到不同的地方 • 有的蛋白質在細胞質內合成，每一蛋白質具有不同的目標序列，目標序列好比是信封上的住址，可以指示蛋白質被送到不同的部位。

五、蛋白質的合成與運送

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