Amminoacidi e Proteine

1. Amminoacidi e Proteine Prof. Paolo Abis Lic. Classico “D. A. Azuni” SASSARI

2. ammine ammoniaca H H H Gruppo amminico H R N N H2N COOH C amminoacidi H H R Gli amminoacidi Gruppo carbossilico Gruppo radicale

3. Gli amminoacidi • Gli amminoacidi sono i componenti base delle proteine. • Contengono un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico . • Il gruppo radicale R rende l’amminoacido unico e caratteristico. R gruppo radicale | H2N— C —COOH | H

4. Esempi di amminoacidi H I H2N—C —COOH I H glicina CH3 I H2N—C —COOH I H alanina

5. Gli amminoacidi • Gli amminoacidi che compaiono più frequentemente nelle proteine degli organismi viventisono 20e sono dettiordinari o proteinogeni. • Insieme a loro ne compaiono alcuni più rari, detti occasionali. • Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina. • In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti.

6. Gli amminoacidi • Piante e batteri sono in grado di produrre amminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio lanisina e l'alameticina. • Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri amminoacidi biologicamente importanti quali: • la glicina, • l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) • e l'acido glutammico • la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

7. Caratteristiche anfotere • In soluzione acquosa sia - NH2 che - i gruppi di COOH degli amminoacidi subiscono la ionizzazione. • Per questo motivo gli AA hanno proprietà sia basiche che acide. • La forma presente in soluzione acquosa dipende dal pH. pH isoelettrico

8. COO- + H3N C H R Forma Zwitterionica Al punto isoelettrico (pi), le cariche + e - nello zwitterione sono uguali. A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

9. Gli amminoacidisono acidi • Nelle soluzioni con pH superiore al pi, il gruppo NH3+ nell'amminoacido dona un protone. + OH– H3N—CH2—COO–H2N—CH2—COO– Zwitterione Ione negativo al pI alto pH

10. Gli amminoacidisono basi • Nelle soluzioni con pH inferiore al pi, il gruppo COO- dell'amminoacido accetta un protone. + H+ + H3N—CH2—COO– H3N—CH2—COOH Zwitterione Ione positivo al pI basso pH

11. + H2O R H O R N C C O H N C C H O H H H Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico dell'amminoacido seguente. R R H O H O N C C N C C H O H H O H H H

12. Peptidi e Proteine • il legame che unisce due amminoacidi prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.

13. Proteine semplici coniugate Formate esclusivamente da amminoacidi Formate anche da altri composti • Un polipeptide che contiene 50 o più amminoacidi è denominato proteina.

14. Funzioni All’interno del corpo, le proteine, svolgono numerose funzioni: • funzione plastica promuovono la sintesi, la riparazione e l’accrescimento tissutale • funzione regolatrice controllano processi di natura biochimica per mezzo di enzimi e ormoni di natura proteica • funzione di trasporto veicolano gas e nutrienti nel torrente ematico • funzione di difesa e protezione rivestono il ruolo di immunoglobuline e di strutture cheratinizzate • funzione energetica possono entrare a far parte dei processi di produzione di energia • Funzione contrattile e di movimento consentono alle cellule o alle varie parti dell’organismo di contrarsi, cambiare forma e muoversi; permettono il movimento di ciglia e flagelli

15. Struttura quaternaria Struttura secondaria Struttura primaria Struttura terziaria l’alfa-elica e la struttura a foglietto beta Possono essere individuati 4 livelli di struttura Struttura è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica. combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro più catene polipeptidiche unite (subunità)

16. Struttura primaria • è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica. • È l’ordine col quale si succedono gli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, • ogni proteina possiede una propria caratteristica sequenza.

17. Struttura secondaria • Consiste nella disposizione nello spazio della catena polipeptidica, • E’ dovuta a legami idrogeno tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro • Può essere ad elica o a foglietto ripiegato

18. Struttura secondaria • foglietto beta

19. Struttura terziaria sito funzionale per l’0ssigeno • è data dalla combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse, le regioni ad ansa. • Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo. Mioglobina

20. Struttura quaternaria • la proteina è formata da più catene polipeptidiche (subunità) unite con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria. • Es.: la proteina completa dell’emoglobina è formata da quattro catene polipeptidiche ripiegate. I gruppi eme sono strutture non proteiche attaccate alle catene polipeptidiche e contenenti atomi di ferro che legano e trasportano ossigeno. Emoglobina

21. I livelli strutturali

22. Denaturazione La denaturazione modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici. Questa trasformazione comporta vari fenomeni: - perdita delle attività biologiche (ad esempio inattivazione degli enzimi); - coagulazione e aggregazione, per esempio con formazione di schiume; - incremento della sensibilità agli enzimi digestivi, ovvero aumento della digeribilità che si verifica in genere con la cottura;

23. Denaturazione La denaturazione può essere causata da diversi agenti: il calore è senz'altro il più importante, poiché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa. La formazione di schiume (come l'albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all'interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l'aria.