1. Pregunta 7 Integrantes: -Daniela Fandiño Cantor -Daniela Benavides del Castillo -Lina María Herrera Perez -SusanNataly Gutiérrez Rodríguez

2. ¿Qué principios determinan la conformación más estable de una proteína? Enlaces covalentes: Interacciones débiles: Interacciones hidrofóbicas http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/8estabilidad/8estabilidad.htm Enlace disulfuro Puente de hidrogeno http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm#fu511 http://es.wikipedia.org/wiki/Enlace_disulfuro

3. ¿Cuáles son las características de la estructura secundaria? Determina la posición espacial de los aminoácidos. Hay dos estructuras principales: Estructura hélice alfa Hoja beta plegada Antiparalela Paralela http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/

4. ¿Cómo afecta la estructura tridimensional el aminoácido prolina? Isómeros de la prolina http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/4peptidicoyES/4peptidicoyES.htm El 6% de los enlaces peptídicos formados por la prolina se encuentran en forma cis lo que permite la formación de la estructura secundaria en giro beta. Giro Beta http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/

5. ¿Cuáles son los ángulos φ (phi) ψ (psi)? El ángulo de la intersección entre dos planos se conoce como ángulo de torsión. Existen dos tipos de ángulos de torsión: -φ (phi), se encuentra en el enlace entre Ca-N. - ψ (psi), se encuentran en el enlace entre Ca-C. http://www.ehu.es/biomoleculas/peptidos/pep2.htm