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Aminoacidi e Proteine

Aminoacidi e Proteine. Funzioni. Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi) Enzimi Anticorpi Ormoni (insulina, glucagone, GH)

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Aminoacidi e Proteine

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Presentation Transcript

  1. Aminoacidi e Proteine

  2. Funzioni • Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) • Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) • Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi) • Enzimi • Anticorpi • Ormoni (insulina, glucagone, GH) • Proteine di trasporto (emoglobina,mioglobina,transferrina,albumina..)

  3. Struttura degli Aminoacidi • Aminoacidi (20) • 8-9 essenziali • Met,Tre,Lys,Iso,Val, • Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*) • Gruppo amminico (NH2) • Gruppo carbossilico (COOH) • Idrogeno

  4. Non polari Non polari

  5. aromatici

  6. Polari, non carichi

  7. Carichi positivi

  8. Carichi negativi

  9. Il 21° aminoacido……..

  10. Legame peptidico B A • Legame peptidico unisce due AA • Il legame coinvolge il gruppo carbossilico di A ed il gruppo Amminico di B • Oligopeptidi (2-7 aa) • Polipeptidi (8-49 aa) • Proteine (>>50 aa) A A

  11. A B C-N 1.49 A C=N 1.27 A Leg.peptidico 1.32 A

  12. Estremità carbossi-terminale Estremità amino-terminale

  13. Livelli strutturali delle proteine Struttura primaria: Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina insulina

  14. AA non proteici -tiroxina (tirosina) -dopamina(tirosina) -Istammina(istidina) -GABA (glutammato) Derivati di AA

  15. Struttura secondaria delle proteine • Ripetizione regolare e ricorrente di una struttura nello spazio lungo la catena polipeptidica: •  - elica •  - foglietto • Random coil

  16.  - elica • Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H • I gruppi R sono rivolti verso l’esterno

  17.  - foglietto • Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O and N-H • I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano

  18. Random coil • Struttura secondaria non ripetitiva, casuale.

  19. Proteine fibrose (solo struttura secondaria): cheratina, collagene, fibroina

  20. Fibroina della seta

  21. Struttura terziaria delle proteine • Indica il modo nel quale le strutture secondarie si ripiegano nello spazio e formano proteine di tipo globulare.

  22. mioglobina

  23. Hydrogen bond Struttura terziaria – legame idrogeno • Legame non fortissimo, rende possibile modifiche nella struttura della proteina (tipo funzionale)

  24. Struttura terziaria- ponte disolfuro • 2 cysteine

  25. Struttura terziaria – ponti salini • Gruppi carichi (+ e -) delle catene laterali R interagiscono tra di loro

  26. Strutture terziarie – interazion idrofobiche • Attrazione di gruppi R non-polari. • Interazione non forte ma molto frequente • I gruppi non polari respingono molecole cariche e polari.

  27. Elementi ricorrenti di struttura terziaria

  28. Struttura quaternaria • Alcune proteine “oligomeriche” sono costituite da piu’ catene polipeptidiche. La struttura 4°, indica la disposizione nello spazio di queste catene. • Proteine“oligomeriche” sono regolate nella loro funzione (emoglobina)

  29. Struttura delle proteine – Tipologia di legami coinvolti • Peptidico (1°) • Idrogeno (2°,4°) • Ponte disolfuro (3°) • Ponte salino o interazione ionica (3°,4°) • Forze idrofobiche (3°)

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