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14. Estructura de proteínas, 1

14. Estructura de proteínas, 1. Niveles estructurales en las proteínas. Estructura primaria : Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria : Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

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14. Estructura de proteínas, 1

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Presentation Transcript

  1. 14. Estructura de proteínas, 1

  2. Niveles estructurales en las proteínas Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada una un polipéptido.

  3. Estructura primaria 5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’ 3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’ DNA RNA 5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’ N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C Proteína

  4. Estructura primaria de la insulina

  5. Oxidación de puentes disulfuro

  6. Reducción y alquilación de puentes disulfuro

  7. Determinación del N-término por la reacción de Sanger

  8. Tripsina ---.---.---.Lys.---.---.--- ---.---.---.Arg.---.---.--- Rotura enzimática de polipéptidos ---.---.---.Phe.---.---.--- ---.---.---.Tyr.---.---.--- ---.---.---.Trp.---.---.--- ---.---.---.Leu.---.---.--- Quimotripsina

  9. Rotura de un péptido por bromuro de cianógeno

  10. Degradación secuencial de Edman Feniltioisocianato Péptido (n) PTC-péptido Ácido diluído Péptido (n-1) PTH-aminoácido

  11. Hoy día, la mayor parte de estructuras primarias de proteínas se determina a partir de la secuencia de nucleótidos en el genoma. Técnicamente la secuenciación de ácidos nucleicos (en particular, la de DNA) es mucho más sencilla y barata que la de proteínas, estando al alcance de cualquier laboratorio.

  12. Estructura primaria de la aldolasa A humana SWISS-PROT http://www.expasy.ch

  13. Cálculos a partir de estructura primaria - Número, porcentaje y fracción molar de aminoácidos - Fórmula molecular y peso molecular - pI (punto isoeléctrico) teórico - Absorbancia molar teórica - Vida media teórica - Índices de inestabilidad e hidrofobicidad

  14. ProtParam, 1 http://www.expasy.ch

  15. ProtParam, 2 http://www.expasy.ch

  16. ProtParam, 3 http://www.expasy.ch

  17. Predicciones a partir de estructura primaria, 1 - Hidrofobicidad - Estructura secundaria - Retención cromatográfica en HPLC - Residuos accesibles y ocultos - Mutabilidad

  18. n+4 S bi i = n-4 PYQYPALTPEQKKELSDIAH Valor de hidrofobicidad para la posición n (en este caso, 8): = -10.5 Escala de hidrofobicidad (según Kyte y Doolittle)

  19. Cálculo predictivo de hidrofobicidad (Kyte & Doolittle)

  20. Predicciones a partir de estructura primaria, 2: Homologías

  21. Dependiendo del grado de homología en su estructura primaria, las proteínas se agrupan en: - Superfamilias: homología en torno a 30 % - Familias: homología superior a un 50 % y la misma función, por lo general. Además, hay pequeños tractos de secuencias comunes a proteínas muy diversas, y que corresponden a ciertos aspectos funcionales (como p.e. modificación postraduccional): son los motivos secuenciales

  22. Algunos motivos secuenciales en las proteínas

  23. Predicciones a partir de estructura primaria, 3: Filogenia y Taxonomía Invariantes en citocromo c

  24. Sustituciones conservadoras en citocromo c

  25. Sustituciones radicales en citocromo c

  26. Distancias filogenéticas en citocromo c

  27. F Y Ángulos de conformación

  28. Representación de Ramachandran

  29. a-Hélice F = -57º Y= -47º Paso de rosca: 0.54 nm Traslación por residuo: 0.15 nm Residuos por vuelta: 3.6 Enlaces H: n a n+3

  30. Hélice 310 F = -49º Y = -26º Paso de rosca: 0.59 nm Traslación por residuo: 0.19 Residuos por vuelta: 3

  31. Mioglobina C Proteína globular con alto contenido en a-hélice N

  32. Fibrinógeno Proteína fibrosa con alto contenido en a-hélice

  33. Propensión estructural hacia a-hélices (Chou y Fasman) Estabilizan Ala: 1.420 Gln: 1.110 Glu: 1.510 Leu: 1.210 Lys: 1.160 Met: 1.450 Phe: 1.130 Indiferentes Arg: 0.980 Asp:1.010 His: 1.000 Ile: 1.080 Trp: 1.080 Val: 1.060 Desestabilizan Asn: 0.670 Cys: 0.700 Gly: 0.570 Pro: 0.570 Ser: 0.770 Thr: 0.830 Tyr: 0.690

  34. Prolina y a-hélices

  35. Hélice de poliprolina

  36. Colágeno

  37. Estructura b F = -119 Y = 113

  38. Lámina b paralela

  39. Lámina b paralela

  40. Barril b paralelo

  41. Lámina b antiparalela

  42. Lámina b antiparalela

  43. Lámina antiparalela

  44. Propensión estructural hacia estructuras b (Chou y Fasman) Estabilizan Ile: 1.600 Cys: 1.190 Gln: 1.100 Leu: 1.300 Phe: 1.380 Thr: 1.190 Trp: 1.370 Tyr: 1.470 Val: 1.700 Indiferentes Arg: 0.930 Met: 1.050 Desestabilizan Ala: 0.830 Asn: 0.890 Asp: 0.540 Glu: 0.370 Gly: 0.750 His: 0.870 Lys: 0.740 Pro: 0.550 Ser: 0.750

  45. Proteína fibrosa con estructura b: Fibroína

  46. Proteína globular con estructura b: Concanavalina A

  47. Giro b

  48. Propensión estructural hacia giros b Estabilizan Asn: 1.560 Asp: 1.460 Cys: 1.190 Gly: 1.560 Pro: 1.520 Ser: 1.430 Indiferentes Arg: 0.950 Gln: 0.980 His: 0.950 Lys: 1.010 Thr: 0.960 Trp: 0.960 Tyr: 1.140 Desestabilizan Ala: 0.660 Glu: 0.740 Ile: 0.470 Leu: 0.590 Met: 0.600 Phe: 0.600 Val: 0.500

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