Kelompok 3. Enzyme Inhibitor Pengertian ; Inhibitor Inhibitor

1. Kelompok 3. Enzyme Inhibitor Pengertian ; Inhibitor Inhibitor 2.1. Irreversible Inhibitor 2.2. Reversible Inhibitor 2.2.1. Competitive Reversible 2.2.2. Non Competitive Reversible 2.2.3. Uncompetitive Reversible 2.3. Feedback Inhibitor

2. Tugas Kelompok 4 Carbohydrate Characteristics and Function Definition Plant Carbohydrate Carbohydrat Classification a. Monosaccaride b. Trisaccaride c. Tetrasaccaride d. Polysaccaride 4. Kesimpulan Daftar Pustaka

3. Inhibition, atau hambatan terhadap penggabungan Enzim dengan Substrat dalam reaksi enzimatis, diantaranya krn adanya ion atau molekul penghambat. Hambatan juga merupakan mekanisme pengaturan enzim dlm tubuh hewan/manusia. Hambatan dpt memberikan gambaran lebih jelas ttg mekanisme kerja suatu enzim.

4. JENIS HAMBATAN 1) Hambatan Tidak Reversible 2) Hambatan Reversible 2.1. Hambatan bersaing ( competitive inhibition) 2.2. Hambatan tidak bersaing (Non competitive Inhibition ) -Hambatan bersaing, krn ada adanya molekul mirip dengan substrat, yg dpt pula membentuk kompleks, y.i. Komplek Enzim – Inhibitor (EI) . -Pembentukan kompleks EI, sama dg pembentukan ES, yi pd bag yg aktif dari Enzim.

5. Tipe dasar Inhibisi i = Vo – Vi Vo Inhibisi non kompetitif, terajadi bila i tidak terpengaruh oleh konsentrasi substrat Inhibisi kompetitif, terjadi bila i menurun pd saat konsentrasi substrat meningkiat. Inhbisi antikompetitif ( uncompetitive), terjadi bila i meningkat pd saat konsentrasi substrat meningkat. Mixed competitive Inhibition, merupakan campuran dari tipe-tipe inhibisi diatas. Yaitu terjadi bila i meningkat atau menurun pd saat konsentrasi substrat meningkat, ttp besarnya tdk sama spt pd inhibisi kompetitif murni maupun antikompetetif

7. Inhibitor bersaing = competitive Inhibitor , dpt mengurangi peluang (menghambat) terbentuknya kompleks ES, dg cara membentuk kompleks EI. Kompleks EI tidak menghasilkan Produk E + S ES E + P E + I EI // tdk terbtk P Pengaruh inhibitor bersaing ini dpt dihilangkan dg cara menambah S dlm komsentrasi yg sangat besar, shg peluang terbentuknya ES semakin besar. Catatan = Competitive maupun Non Competitive Inhibitor, merup hambatan yg reversibel, dpt dirumuskan secara kuantitatif dg model Michaelis Menten dan Lineweaver Burk.

8. Persaingan antara inhibitor dg substrat, thd bagian aktif enzim, sbb : E + S ES E + I E I I = Inhibitor Bersaing , yaitu inhibitor yg menyebabkan hambatan bersaing. misal : Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat, dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dlm reaksi dehidrogenasi asam suksinat.

9. Inhibitor Tidak Bersaing (non competitive reversible ) -Hambatan tdk bersaing ini tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi S dan I • Inhibitor dpt bergabung dg E nzim pd suatu bagian enzim di luar bagian aktif. • Penggabungan EI terjadi pd E nzim bebas , atau pd enzim yg telah mengikat S, membentuk kompleks ESI E + I EI ES + I ESI

10. -Kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif, shg tdk dpt menghasilkan hasil reaksi yg diharapkan. Contoh : ion-ion Logam Berat : Cu2+ , Hg2+, Ag + dpt berhubungan dg gugus –SH yg terdpt pd Sistein dlm enzim. Enzim-SH + Ag+ Enzim –S – Ag + H+ Krn berikatan dg Logam Berat, maka gugus –SH tidak lagi memp. aktivitas katalitik bagi E tsb.

11. Irreversible Inhibitor Dpt terjadi krn inhibitor bereaksi tidak reversibel dg bagian tertentu pada Enzim, shg mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Sehingga mengurangi aktivitas katalitik E nzim tsb. Contoh , yi molekul iodoase-tamida yg dpt bereaksi dg gugus –SH suatu enzim tertentu : E nzim –SH + ICH2CONH2 Enzim- S – CH2CONH + HI • Reaksi ini berlangsung tdk reversibel, shg menghasilkan Produk reaksi dg sempurna.

12. Uncompetitive Inhibition Yaitu keadaan yg hanya kompleks ES tanpa ada Enzim bebas. Hmabatan tidak terjadi dg konsentrasi substrat yg tinggi.

17. V Vmax 1/2 Vmax [S] KM • Apabila konsentrasi enzim tetap dan substrat meningkat, V akan meningkat mula-mula dan proporsional dengan peningkatan [S], tapi pada [S] yang lebih tinggi, laju peningkatan V menurun secara perlahan-lahan hingga kemudian V hampir tidak tergantung pada [S]. Gambar 2.2. Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan konsentrasi substrat ([S]) pada reaksi yang dikatalisis oleh suatu enzim

28. Allosteric Inhibitor, Yaitu- 1) E nzim yg bekerjanya pd grafik kecepatan reaksi, membentuk garis Sigmoid, 2) Dan hal ini , sifat kinetik enzim tsb ini, tidak bisa dijelaskan dengan model Michaelis Menten, 3) Hambatan yg terjadi pd Enzim alosterik dsb hambatan alosterik. 4) Ikatan Inhibitor dg E nzim mempengaruhi konformasi enzim, shg bagian aktif mengalami perubahan bentuk 5) Akibatnya yi penggabungan S pd bagian aktif E terhambat.

29. Contoh hambatan alosterik, Substrat // Enzim (treonin) ( + inhibitor ) ( isoleusin)

31. Bbrp sifat umum (tdk semua) enzim alosterik • Desensitisasi thd pengaturan alosterik • Pemberian Hg, urea, enzim proteolitik,pH tinggi atau rendah, dsb dpt menghasilkan kehilangan pengaturan umpan balik dg retensi aktivitas katalitis. • 2. Stabil thd panas ( banyak efektor alosterik memberi kenaikan resistensi thd denaturasi krn panas enzim alosterik) • 3. Kepekaan thd dingin-Tidak sama spt kebanyakan enzim. Banyak enzim pengatur mengalami inaktivasi reversibel (kehilangan aktivitas pd 0 drjat Celsius) • 4. Kebanyakan Struktur tersier , dan sebagian kwarterner

44. FeedBACK REGULATION

45. FeedBack Regulation -The rates of enzyme-catalyzed reactions in biological systems are altered by activators and inhibitors, collectively known as effector molecules. -In metabolic pathways, the end-product often feedback-inhibits the committed step earlier on in the same pathway to prevent the build up of intermediates and the unnecessary use of metabolites and energy. -For branched metabolic pathways a process of sequential feedback inhibition often operates.