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Cromatografia de Troca Iônica: Separação das proteinas baseadas nas suas cargas líquidas

Cromatografia de Troca Iônica: Separação das proteinas baseadas nas suas cargas líquidas. Cromatografia de Filtração em gel: Separação das proteinas baseadas nos seus tamanhos (pesos moleculares). Cromatografia de Afinidade: Separação das proteinas baseadas nas suas

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Cromatografia de Troca Iônica: Separação das proteinas baseadas nas suas cargas líquidas

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Presentation Transcript


  1. Cromatografia de Troca Iônica: Separação das proteinas baseadas nas suas cargas líquidas

  2. Cromatografia de Filtração em gel: Separação das proteinas baseadas nos seus tamanhos (pesos moleculares)

  3. Cromatografia de Afinidade: Separação das proteinas baseadas nas suas Afinidades específicas para outras moléculas ou proteínas.

  4. Eletroforese: SDS-PAGE = “sodium dodecyl sulphate polyacrilamide gel electrophoresis”

  5. Gel de SDS-PAGE “corado” com “azul de Coomassie”

  6. Eletroforese isoelétrica

  7. Eletroforese Bidimensional

  8. Resultado de um gel bidimensional de todas as proteínas num tipo de célula

  9. Espectometria de massa MALDI MS: Matrix-Assisted Laser Desorption/ Adsorption Mass Spectroscopy ESI MS: Electroscpray Ionization MS Pico a: (m/z)a = (M + nxp)/n2 Pico a+1: (m/z)a+1= (M+(n+1)xp)/(n+1) Onde M = massa da proteina n = número de cargas no Pico “a” p = massa de de um proton Duas equações e duas variáveis não conhecidas: Logo, pode determinar o valor de M com alta precisão

  10. Espectometria de massa

  11. Espectometria de massa

  12. Espectometria de massa

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