Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

1. Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

2. Primární struktura • Sled AMK zbytků • Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA • Zápis od N konce k C konci • Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie Cytochrom c slouží k přenosu elektronů, u člka 105 AMK, o kolik se liší: Šimpanz 0, osel 1, králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan 18, masařka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43 • Záměna AMK – mutace může být nebezpečná, části molekul bílkovin nedůležité, ale části velmi důležité, podobné organismy podobné AMK

4. Význam sekvence aminokyselin v bílkovinách Primární struktura podmiňuji biologickou funkci bílkovin. Například pokud zaměníme kyselinu glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu vznikne patologický hemoglobin s, který se vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií.  normální hemoglobin    Leu - Thr - Pro - Glu - Lys - ... hemoglobin S                 Leu - Thr - Pro - Val - Lys - ...

5. SRPKOVITÁ ANÉMIE Glu  Val

6. Sekundární struktura • Sbalení řetězce, stabilizace • Prostorová orientace 2 následujících peptidových vazeb • Existují α – helix, β – list a ohyby

8. α -šroubovice • α – helix • nejběžnější šroubovice • 3,6 AMK/1 závit • R ven • Vodíkové můstky • Ruší prolin (nemá H) • Nepravidelné • Hojné v proteinech buněčných membrán (transportní, receptory).

10. Skládaný list (beta list) • Stabilizace vodíkovými vazbami jen mezi různými řetězci

12. Terciární struktura • Prostorové uspořádání makromolekuly jako celku • Fibrilární, globulární tvar • Stabilizace vodíkovými můstky, disulfidovými můstky, iontovými a hydrofóbními interakcemi • Dána primární strukturou

14. Myoglobin

15. Kvartérní struktura • Vzájemná orientace bílkovinných vláken vůči sobě (jen pokud bílkovina z několika řetězců) • Kovalentní charakter sil

16. Hemoglobin – 4 jednotky

17. Rentgenová krystalografie • Studium struktury bílkovin • Difrakce rentgenového záření na krystalech • Ohyb záření – podobné rozměry jako obal, difrakční skvrny • Nutné protein krystalizovat a připravit na ohyb

18. albumin kolagen

19. Vlastnosti bílkovin • Denaturace • Rozrušení prostorového uspořádání • teplo, alkálie, kyselina, záření soli • Ztráta biologických funkcí • Reverzibilní, ireverzibilní Q, pH, t • Význam – sterilizace, strava • Hnití • mikrobiální rozklad, vznik zapáchajících produktů • Koagulace • Srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní denaturace, například teplem

20. Vlastnosti bílkovin • Rozpustnost • Různá, fce tvaru, funkčních skupin, pH • Bílek, krevní plazma x bílkoviny vlasů, nehtů • Dialýza • Dělení bílkovin od solí za použití membrán malé póry nepropustí bílkoviny • Elektroforéza • Dělení v elektrickém poli dle izoelektrického bodu • Hydrolýza – štěpení na AMK, kyselá, zásaditá, enzymatická

21. Přehled bílkovin • A) jednoduché • B) složené • 1) fibrilární, vláknité, skleroproteiny (skleros = řecky pevný, tuhý) – vláknitá struktura, stavební materiál, podpůrné tkáně • 2) globulární bílkoviny, sferoproteiny (řec. sfaira = koule) – v krevním séru, bílku

22. Kolageny • Kůže, šlachy, kosti, zuby, chrupavky, cévy, • Pojivová a podpůrná tkáň, vaziva, potravinové doplňky • Nejčastější bílkovina (1/3) (27 typů kolagenů) • Pro tvorbu nutný vitamín C – kurděje • Hydrolýza – varem v želatinu – lepkavý roztok, sušením klih – lepidlo (colagené = řecky klihodárný)

23. Kolagen • Struktura trojité šroubovice z 3 helixů, mezi vlákna fosforečnan vápenatý • Až 1/3 prolinu a 1/3 glycinu, hydroxyprolin

24. Elastin • Hlavní extracelulární proteinová vlákna (s kolagenem) • Plíce, tepny, cévy • Pružné, struktura nahodilého klubka

25. Keratin(rohovina) • Vlasy, nehty, peří, vlna, kopyta, srst, želvovina • Vrchní vrstva epidermu • Tvrdý, nerozpustný (Cys , - S – S - ) • Dříve stransport léčiv • Bobtnáním – prodloužení o 1 až 2 %

26. Vlasy • Vlasy - především keratin. Chemické vazby spojují atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry vedlejší molekuly, tyto chemické můstky drží molekuly keratinu ve struktuře, která dává každému vlasu jeho charakteristický tvar. • Vodová – tvarování vodou, vytvoření vodíkových vazeb, dlouho nevydrží • Trvalá – natočení vlasů na natáčky, provlhčení chemickou látkou - redukce, rušení disulfidových vazeb, tvarování, poté nanesení na vlasy ustalovače, které vytvoří nové spoje. Oxidace – ustálení, nový tvar, nové disulfidické vazby.

27. Keratin

28. Myosin • Ve svalech, hojně zastoupený (40 % m svalů) • Strukturní role, katalyzuje štěpení ATP • Silná vlákna + myosinová hlavička – globulární, posuv po aktinu

29. Myosin a aktin

30. Globulární bílkoviny • Albuminy rozpustné ve vodě a v zředěných roztocích • Globuliny – rozpustné ve zředěných roztocích, ne ve vodě • Mléko, bílek, krevní sérum

31. Histony – v buněčných jádrech, zásadité (vazba na NK)

32. Fibrinogenrozpustný, v krvi, při srážení na fibrin (pletivo) • Fibrin

33. Složené bílkoviny • Metaloproteiny • hemoglobin, myoglobin • cytochromy, například ferritin – přenos elektronů ferritin

34. Hemoglobin

35. Lipoproteiny • složka buněčných membrán, přenos lipidů v krvi LDL

36. Nukleoproteiny • Ribosom – protein + r-RNA, elektrostatická vazba na bazické bílkoviny Fosfoproteiny • Kasein (kyselina fosforečná esterově na OH serinu) • V mléce, zdroj P pro syntézu NK Glykoproteiny • Sekret sliznic, chrupavky

37. Procvičování • Je uvedené uspořádání L, nebo D?

39. Charakterizujte strukturu bílkovin. • Které vazby se podílejí na strukturách? • Co je denaturace? Zůstává zachována primární struktura (terciární struktura)? • Kde tento děj používáme? • Které látky ji způsobují? • Jakou strukturu má hemoglobin? • Jaký tvar může mít terciární struktura? • Jaké jsou důkazové reakce bílkovin?