Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud

1. Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica Tema 8,9 y 10 ENZIMAS Integrantes: Melani Peña CI: 20.452.990 Nestor Pernia CI: 19.948.241 Kimberly Pernia CI: 24.970.095 Romant Shagno CI: 14.848.550 Prof. Martha Pernalete

2. Objetivos • Explicar como la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación grafica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk Inhibición reversible: característica, ejemplos de compuestos que actúen como fármacos y representación grafica de acuerdo a Linewever y burk de las inhibiciones. competitiva, acompetitiva, mixta. Inhibición irreversible: características, Ej: acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.

3. Objetivos • Interpretar los siguientes términos: grupo prostético, cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas y holoenzimas. • Interpretar la nomenclatura establecida por la comisión Internacional de Enzimas. Nomenclatura y clasificación de enzimas: 1.oxidorreductasas, 2.transferansas,3.Hidrolasas, 4. Liasas, 5. Isomerasas ,6.Ligasas

4. INHIBICION COMPETITIVA • El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el por el centro activado de la enzima • Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato • La inhibición puede revertirse por la adición de mas sustrato http://grupos.unican.es/

5. INHIBICION COMPETITIVA • Modifica la Km, pero no la Vmax http://grupos.unican.es/

6. INHIBICION aCOMPETITIVA • El inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo • El inhibidor solamente se une cuando esta ocupado por el sustrato • La concentración del sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también se modifica

7. INHIBICION aCOMPETITIVA • Se modifica tanto la Km como la Vmax http://grupos.unican.es/

8. INHIBICION mixta • El inhibidor se fija tanto a la enzima como al complejo ES. http://grupos.unican.es/

9. INHIBICION mixta http://grupos.unican.es/

10. INHIBICION Enzimática irreversible Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No destruyen la estructura proteínica, sino alteran específicamente la estructura del sitio activo inhabilitándolo. http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin-enzimtica/ http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin/

11. INHIBICION Enzimática irreversible • MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.

12. ¿ Que es una Enzima? http://leymerman.wordpress.com/2011/12/05/enzimas/ http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

13. Grupos prostéticos Molécula pequeña que forma parte de una proteína en el estado nativo de la misma y es esencial para el funcionamiento proteico; su unión puede ser covalente o no covalente. http://www.datuopinion.com/coenzima

14. Grupos prostéticos http://www.datuopinion.com/coenzima http://www.datuopinion.com/coenzima

15. cofactores enzimáticos: iones metálicos. • Cofactor: ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática. • Iones metálicos: son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a los metaloenzimas. http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAA

16. cofactores enzimáticos: iones metálicos. MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

17. Coenzimas. Molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencial para su actividad, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan metabólicamente de las vitaminas. http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

18. Coenzimas. MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

19. Apoenzima. holoenzima. • Apoenzima: parte proteica de una enzima sin ninguno de los cofactores que se puedan necesitar para la actividad catalítica. • Holoenzima: enzima activa que incluye todas las subunidades, grupos prostéticos y cofactores necesarios. http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2.html&docid=8pb

20. Apoenzima. holoenzima.

21. Nomenclatura y clasificación de enzimas Br: Melani Peña CI: 20452990

22. Nomenclatura • Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan Ejemplo: Amilasa (almidón), Ureasa (urea) • Enzimas se designan según el tipo de reacción catalizada Ejemplo: deshidrogenasa (catalizan la sustracción de hidrógenos)

23. Nomenclatura • Ciertas enzimas conocidas desde hace tiempo tienen nombres arbitrarios. Jugo Gástrico Jugo pancreático Pepsina Tripsina

24. clasificación de enzimas • Oxidorreductasas • Transferasas • Hidrolasas • Liasas • Isomarasas • Ligasa

25. oXIDORREDUCTASA • Catalizan reacciones de oxidorreduccion, están asociadas a coenzimas

26. oXIDORREDUCTASAS LACTATO PIRUVATO • Nombre sistemático es: L- lactato: NAD oxidorreductasa • Numero de código: EC 1.1.1.2.7 • Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa http://respiracioncelular.wikispaces.com/

27. TRANSFERASAS • Catalizan la transferencia de un grupo químico desde un sustrato considerado donante a otro aceptor. • Nombre sistemático es: D-aspartato: cetoglutaratoaminotransferasa • Numero de código: EC 2.6.1.1 • Nombre trivial recomendado: Aspartatoaminotransferasa http://themedicalbiochemistrypage.org

28. Hidrolasas • Catalizan la ruptura de enlaces C=O,C-N y O-P por adición de agua. • El nombre recomendado: Sustrato + Asa (sufijo) • Nombre trivial recomendado: Arginasa • Nombre sistemático es: L-arginina hidrolasa • Numero de código: EC 3.5.3.1

29. Liasas • Catalizar la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato; por un proceso diferente al de la hidrólisis.

30. Liasas Fructosa-1,6-bisfosfato   Dihidroxiacetonafosfato + Gliceraldehído-3-fosfato • Nombre trivial recomendado: Fructuosa-bisfosfatoaldolasa • Nombre sistemático es: fructuosa-1,6-bisfofato liasa • Numero de código: EC 4.1.2.13 http://es.wikipedia.org/wiki/Liasa

31. Isomerasas • Interconvierten isómeros de cualquier tipo. - - - - Maleato Fumarato • Nombre trivial recomendado: Maleatoisomerasa • Nombre sistemático es: Maleatoisomerasa • Numero de código: EC 5.3.1.1 http://html.rincondelvago.com/glucolisis.html

32. Ligasas • Catalizan la unión de dos moléculas acopladas con la hidrólisis de alta energía de nucliosidostrifofato. • Nombre sistemático es: L- glutamato: amoniaco ligasa • Numero de código: EC 6.3.1.2 • Nombre trivial recomendado: glutaminasintetasa http://www.my-personaltrainer.it/GLUTAMMINA.htm

33. Inhibición competitiva Inhibición acompetitiva

34. Holoenzima = Apoenzima + Coenzima (Porción prostética) (porción a prostética) ¿ que agente químico produce cambios permanentes en la molécula enzima? Inhibidores irreversibles

35. resumen • La inhibición reversible de una enzima puede ser competitiva , a competitiva o mixta. • Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por la enzima • Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un sitio distinto del activo • Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente del sitio activo • Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio activo formando enlace covalente • Holoenzima = apoenzima + coenzima (Enzima total) (proteina) (no proteinica) • Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima: nombres particulares, nombre sistemático ,código de la comisión enzimática estos dos últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de reacción catalizada.

36. bIBLIOGRAFIA • Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de Harper (1992). 12 a v a. edición. • MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica. • Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.

37. Gracias!!!