AMINOÁCIDOS

1. AMINOÁCIDOS DEFINICIÓN Ácidos carboxílicos con un sustituyente -amino, que constituyen las unidades monoméricas de las proteínas.

3. AMINOÁCIDOS ESTRUCTURA GENERAL A pH 7 GRUPO CARBOXILO - H O C +NH3- C - H R GRUPO AMINO  RADICAL VARIABLE (Determina solubilidad y permite clasificarlos)

4. AMINOÁCIDOS PROTEICOS Aminoácidos esenciales Arg*, His, Lys, Thr, Ile, Leu, Met, Val, Phe, Trp Aminoácidos no esenciales Asp, Glu, Asn. Gln, Cys, Ser, Ala, Gly, Pro, Tyr

5. GRUPO R NO POLAR ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA P METIONINA TRIPTÓFANO FENILALANINA CLASIFICACIÓN SEGÚN LA POLARIDAD DEL GRUPO R GRUPO R POLAR SIN CARGA GLICINA SERINA TREONINA CISTEÍNA TIROSINA ASPARAGINA GLUTAMIA GRUPO R POLAR CON CARGA POSITIVA ARGININA HISTIDINA LISINA GRUPO R POLAR CON CARGA NEGATIVA ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO GLUTÁMICO

6. AMINOÁCIDOS No estándar PROTEICOS AMINOÁCIDO LOCALIZACIÓN 4-Hidoxiprolina Colágeno, pared celular de las plantas 6-N-metil-lisina Miosina Ác. carboxiglutámico Protrombina Cistina

7. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS AMINOÁCIDO FUNCIÓN -Alanina Precursor del ácido pantoténico Homocisteína y homoserina Intermediario metabólico de los Aac. GABA Neurotransmisor (inhibitorio SNC) Citrulina y Ornitina Intermediarios del ciclo de la urea

8. PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS En agua, ácidos y bases diluídas, insolubles en solventes no polares. SOLUBILIDAD AGUA PUENTE DE HIDRÓGENO De importancia biológica Entre grupos peptídicos en polipéptidos Hidroxilo de un alcohol y agua Carboxilo de una cetona y agua

9. PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES ÓPTICAS Conceptos básicos Carbono asimétrico Actividad óptica Dextrógiro Levógiro

10. PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES ÓPTICAS Configuración absoluta

11. PÉPTIDOS DEFINICIÓN Dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. PROTEICOS NO PROTEICOS PÉPTIDOS OLIGOPÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS(Proteínas) (L-Asp-L-Phe) (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu) OH CH3 CH3 CH CH2 OH CH3H -C-C-N-C-COO- H O OH CH2H -C-C-N H O OH HH2H -C-C-N H O OH CH2H NH3-C-C-N H O

12. PÉPTIDOS ENLACE PEPTÍDICO

13. PÉPTIDOS NO PROTEICOS CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES • Cadenas ramificadas. • Cadenas cíclicas. • Aminoácidos D, L,  y . • Enlace peptídico especial. • Su estructura los protege de las proteasas. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA • ENCEFALINAS • Se producen en el SNC, tienen actividad opiácea • ANTIBIÓTICOS • Gramicidina S. • Bencil-penicilina. • Bacitracina A. • Actinomicina D.

14. PÉPTIDOS NO PROTEICOS PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA • GLUTATIÓN Reducido (GSH) Gly -Glu Cys O +NH3 O -OOC-CH-CH2-CH2-C-N-CH-C-N-CH2-COO- H H CH2 SH Oxidado (GSSG) -Glu-Cys-Gly -Glu-Cys-Gly Importancia biológica: • Elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el crecimiento y el metabolismo (aeróbico). • Mantiene el átomo de hierro de la hemoglobina en estado ferroso (Fe++). • Es agente reductor de la glutarredoxina. • Puede experimentar óxido-reducción reversible.

15. PROTEÍNAS DEFINICIÓN Macromolécula compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia característica de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos. COMPOSICIÓN QUÍMICA COOH NH3-C-H R --L-Aminoácidos únicamente o conjugados con otras biomoléculas de naturaleza no proteica

16. PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN EN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA • PROTEINAS SIMPLES: Producen solo -L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica. Ejemplo: Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina • PROTEINAS CONJUGADAS: Su hidrólisis da origen además de -L-aminoácidos, un Grupo prostético. Ejemplos: GRUPO PROSTÉTICO CLASE EJEMPLO Lípidos Lipoproteína -lipoproteína Glicoproteína Carbohidratos -globulinas Hemo Hemoglobina Hemoproteína

17. PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN EN BASE A SU FUNCIÓN • Catalíticas. • Estructurales. • Transportadoras. • Contráctiles. • De defensa natural. • Respiratoria. • Represoras. • Hormonales. • Receptoras. • Transductoras de señales. • De la visión...

18. PROTEÍNAS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Residuos de aminoácidos Cadena polipeptídica -héilce Subunidades unidas

19. PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN EN BASE A SU CONFORMACIÓN FIBROSAS: Soporte, forma y protección externa a los vertebrados GLOBULARES: Enzimas y proteínas reguladoras OLIGOMÉRICAS:

20. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere al número y secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. ENLACES ESTABILIZADORES • Enlace peptídico. OH CH3 CH3 CH CH2 OH CH3H -C-C-N-C-COO- H O OH CH2H -C-C-N H O OH HH2H -C-C-N H O OH CH2H NH3-C-C-N H O Leu Ala Tyr Gly Ser

21. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA ENLACES ESTABILIZADORES • Enlace peptídico. • Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). • Enlaces disulfuro. -hélice -conformación

22. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  Características • El esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula. • Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal. • Todos los enlaces CONH participan en puentes de H. • El giro es dextrógiro.* • Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac. • El giro de hélice ocupa  0.56 nm del eje longitudinal. 3,6 AAc. 5,4 Aº

23. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

24. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  Vista transversal

25. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  Localización Enlaces estabilizadores: • Enlace peptídico. • Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). • Enlaces disulfuro.

26. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN  Enlaces estabilizadores: • Enlace peptídico. • Enlaces de hidrógeno intracatenario o intercatenarios entre los enlaces peptídicos de las -queratinas. • Enlaces disulfuro.

27. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN  A. Paralela Vista superior Vista lateral B. Antiparalela Vista superior Vista lateral

28. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA GIROS  Elementos de conexión que unen tramos sucesivos de conformaciones  (hojas antiparalelas) Gly Y Pro

29. PROTEÍNAS FIBROSAS -QUERATINA

30. PROTEÍNAS FIBROSAS COLÁGENO • Secuencia de aminoácidos. (Gly-X-Y) • Conformación helicoidal. • Enlaces de hidrógeno intercadena • Ordenamiento de triple hélice. • Empaquetamiento ordenado de las moléculas de tropocolágeno. Gly (35%), Ala (11%), Pro, 4-Hyp (21%) Gly Pro Hidroxi-Pro Gly Pro Hidroxi-Pro Gly

31. PROTEÍNAS FIBROSAS Fibroína de seda

32. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA Agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria que se encuentran comúnmente en más de una proteína. Vértice - Lazo --

33. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas Motivos estables

34. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA ENLACES ESTABILIZADORES • Enlace peptídico. • Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). • Interacciones electrostáticas. • Puentes de hidrógeno. • Interaciones de van der Waals. • Enlaces disulfuro.

35. PROTEÍNAS GLOBULARES • Forma compacta. • Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se pliegan unos sobre otros • Denso núcleo hidrofóbico. • Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)

36. RIBONUCLEASA DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN Estado nativo, catalíticamente activo Adición de urea y mercaptoetanol Estado desplegado inactivo Eliminación de urea y mercaptoetanol Estado nativo, catalíticamente activo

37. PROTEÍNAS GLOBULARES MIOGLOBINA • Estructura: • Cadena polipeptídica de 153 AAc. • Un grupo ferroporfirina o hemo, localizado en una hendidura de la molécula. • Estructura secundaria: todo  (78%). • Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn. • Muy compacta. • Localización. • Función.

38. GRUPO HEMO

39. PROTEÍNAS Niveles estructurales de las proteínas ESTRUCTURA CUATERNARIA ENLACES ESTABILIZADORES • Enlace peptídico. • Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). • Interacciones electrostáticas. • Puentes de hidrógeno. • Interaciones de van der Waals. • Enlaces disulfuro. • Puentes de hidrógeno. • Interacciones electrostáticas.

40. PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS HEMOGLOBINA • Estructura: • GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2  (141 Aac.) Y 2 (146 AAc) de 146 AAc. • GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe++). • Localización. • Función. Estado R Estado T

41. HEMOGLOBINA Geometría de la coordinación del hierro en la oxihemoglobina

42. HEMOGLOBINA Transición cooperativa de la hemoglobina

43. HEMOGLOBINA Cambio de la estructura cuaternaria de la hemoglobina durante la oxigenación OXIHEMOGLOBINA DESOXIHEMOGLOBINA

44. PAPEL DE LAS GLOBINAS EN EL TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO DE OXÍGENO

45. EFECTO BOHR Procedente del catabolismo Efecto del pH y la concentración de CO2, sobre la afinidad del O2 por la hemoglobina Eritrocito en un capilar tisular CO2 H2O + CO2 Anhidrasa Carbónica H2CO3 HbO2 - + HCO3 + HbH + O2 Sistema arterial Cl- HCO3 Espiración Cl- H2O + CO2 A las células para reacciones Anhidrasa Carbónica H2CO3 HbO2 - + HCO3 + HbH + O2 Retorno venoso HCO3 Cl- Procedente del aire inspirado Cl- Eritrocito en un capilar pulmonar

46. Curva de disociación O2-Hb pH=7,6 pH=7,4 pH=7,2 pH=7,4

47. 2,3 BISFOSFOGLICERATO