Redox procesy – přenos elektronů

1. 43 2(G°+)2 kET=·HAB·exp – h2kBT 4kBT Redox procesy –přenos elektronů Marcus a Hush: . . –nuclear reorganisation parameter HAB–electronic coupling parameter (vyjadřuje sílu interakce mezi reaktanty a produkty) kB–Boltzmannova konstanta

2. kET E vzdálenost log kET E vzdálenost Redox procesy –přenos elektronů hopping superexchange

3. D: electron donor D — A– ET D+— A– D: „hole“ donor D — A+ HT D–— A+ Redox procesy –přenos elektronů Závěr: není jasno a ani dlouho nebude DNA– „hole hopping“ Peptidy– oba mechanismy –záleží na délce, vazbách, interakcích

4. Přenos elektronů proteiny Redukční potenciál pro vybrané redox proteiny a enzymy:

5. Cys L His L Cu L Cu His L L R L L L L L L Cu Cu O L L R Komplexy mědi R = Met(azurin, plastocyanin, laccasa) R = N or O donor(stellacyanin) L = O, N ligands TypII TypI přenos elektronu CuI CuII běžné spektrum SCys CuIICT pás,modrý, = 3000,600nm TypIII silná absorbce v UV330 nm antiferomagnetické vlastnosti interakce mezi Cu ····· Cu

6. Cu Struktura plastocyaninu Komplexy mědi

7. Syntéza kyseliny askorbové

8. His His His His Cu Typ3 3,9Å O H2O / OH– Cu 3,4Å Typ2 OR? O 4,0Å His Cu Typ3 His His His His Typ1 Cu His Met Cys Komplexy mědi kyselina askorbová Askorbát oxidáza Typ1Cu —Typ3Cu  12,2 Å Typ1Cu —Typ2Cu  14,8 Å O2+4H++4e–H2O

9. protein Fe Fe Fe Fe hema Komplexy železa s porfyrinem –HEM hemc hemb hemd

10. H H O N N N N Fe Fe N N N N S S Cys Cys Komplexy železa s porfyrinem (1) 6-tikoordinovaný Fe(III)porfyrin-thiolát nízkospinový komplex Fe(III) 5-tikoordinovaný Fe(III)porfyrin-thiolát vysokospinový komplex Fe(III)

11. R O R O N N N N Fe Fe N N N S N S HN R CH 2 Cys O Komplexy železa s porfyrinem (2) 6-tikoordinovanáčástice Fe porfyrin nízkospinový komplex model 5-tikoordinovanéhoFe(II)porfyrin-thiolátu vysokospinový komplex Fe(II)

12. Komplexy železa –Cytochrom c Cytochrom c

13. Mitochondrie

14. oxido-reduktázové komplexy ATP-syntetáza glykolýza H+ + + H H cytosol ATP + + H H ADP Krebsův cyklus + H vnější membrána vnitřní membrána Mitochondrie

15. Eº’–0,28 –0,22 –0,08 +0,05 +0,22 +0,25 +0,28 +0,81 V propáry Tok elektronů Uvol-ňováníenergie HPO42– + ADP HPO42– + ADP HPO42– + ADP NAD + FADH2 2FeII 2FeII 2FeIII 2FeIII Chinon H2O Koenzym Q Cyt a + a3 Cytb Cytc1 Cytc Hydrochinon NADH FAD 2FeII 2FeII 2FeIII 2FeIII ½O2 začátek ATP ATP ATP cyklus kyseliny citrónové Dýchací řetězec NADH+½O2NAD++H2O 3ADP+3HPO42–3ATP

16. Cyt c 4H+ e CuA vně (aq) e a Fe(II):Cu(I) Fe O2 e Fe(III)·O22–·Cu(II) M e m b r á n a Fe(III):Cu(I) e e, a3 2H+ e Fe O2 FeO(IV):Cu(II)(OH2) Fe(III):Cu(II) 2H2O CuB e 2H+ 2H2O Fe(III)OH–:Cu(II)OH– 4H+ 4H+ uvnitř (aq) Cytochrom c oxidáza Cytochrom coxidáza

17. Cytochrom c oxidáza

18. A B C Cytochrom oxidáza Modelypro redukci kyslíku na vodu

19. modelový komplex Au elektroda POMALÝ PŘENOS ELEKTRONU RYCHLÝ .

20. APomalý přenos e–BRychlý přenos e– Zastoupení částečně zredukovaných částic kyslíku (O2–, O2•, O22–) v % FeCuArOH FeCu pouzeFeFeCuArOH FeCu pouzeFe 1a 2a 2b 1a 2a 2b .

21. A –OH 1e–(elektroda) 1e–(elektroda) O2 FeII FeIII FeIV FeIII 1H+ 1H+ 1H+ OH H+ HO2 H2O2 FeIII FeIII FeIV peroxid superoxid hydroxyl radikál B CuI CuI CuII– OH rychlý tříelek-tronový přenos O2 FeIV FeIII FeII přenos H+ Navržené mechanismy bez účastiCu

22. 1O2 2O2– • 3O2 H2O2 2OH• + H2O Gibbsiva energie(kJ·mol–1 ) Redukční potenciály(V / e–) 2 H2O Počet přidaných elektronů • Částice O2– v organismech O•2–relativně stálá O•2–+H+ H2O2(Fe3+, Cu2+) H2O2+Fe2+,Cu+OH• extrémně reaktivní O•2–, H2O2, OH•degenerativní změny

23. Superoxid dismutáza CuZn dismutáza 50 M v buňkách  snížení koncentrace O•2– < 10–10 M

24. Superoxid dismutáza Struktura superoxid dismutázy

25. O2 •– II Cu II Cu II Cu O2 •– II II II II II Zn Zn Zn Zn Zn I I Cu Cu Superoxid dismutáza O•2–+H++L–CuII,ZnIIO2+LH–CuI,ZnII O•2–+H++LH–CuI,ZnII H2O2+L–CuII,ZnII

26. Fe – dismutázy Struktura Fe – dismutázy

27. O2 O2 •– •– III Fe III III Fe Fe II II Fe Fe III Fe Fe – dismutázy