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Química Biológica

Química Biológica. Es el área del conocimiento que estudia las biomoléculas componentes de los seres vivos y la forma en que éstas interactúan respetando las leyes físicas y químicas de la materia inanimada para mantener y perpetuar la vida. Anual Clases de Teoría, Tareas de Aula y Laboratorio

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Química Biológica

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Presentation Transcript

  1. Química Biológica Es el área del conocimiento que estudia las biomoléculas componentes de los seres vivos y la forma en que éstas interactúan respetando las leyes físicas y químicas de la materia inanimada para mantener y perpetuar la vida.

  2. Anual • Clases de Teoría, Tareas de Aula y Laboratorio • Tres parciales y un recuperatorio por parcial • Regularidad: Parciales y TP especial aprobados y 80% asistencia (TA y laboratorios) • Examen final

  3. Bibliografía • STRYER – Bioquímica – 6ta Edición. Editorial Reverte. • LEHNINGER - Principios de Bioquímica – 5ta Edición. Editorial Omega.

  4. Proteínas • Moléculas más versátiles de los organismos vivos • Cruciales en todo proceso biológico

  5. Funciones de las Proteínas: • catalizadores • transporte • almacenamiento • apoyo mecánico • protección inmunológica • movimiento • transmiten impulsos nerviosos • otras

  6. Proteínas • Macromolécula compuesta por una o más cadenas polipeptídicas, las cuales poseen una secuencia determinada de residuos de amino ácidos unidos por enlace peptídico

  7. Proteínas: se pliegan en estructuras tridimensionales • La estructura tridimensional depende de la secuencia de residuos de amino ácidos • La función depende de su estructura tridimensional • Proteínas: diversos grupos funcionales: alcoholes, tioles, tioéteres, ácidos carboxílicos, carboxiamidas, grupos básicos

  8. La diversa cantidad de grupos funcionales + la secuencia: gran diversidad de estructuras tridimensionales y funcionalidad • Asociaciones: las proteínas se pueden asociar entre sí o con otras macromoléculas para formar asociaciones complejas

  9. Enlaces importantes en la estructura y estabilidad de las biomoléculas • Enlaces covalentes • Enlaces no covalentes: • Interacciones electrostáticas • Puente de Hidrógeno • Interacciones de van der Waals • Interacciones hidrofóbicas

  10. Aminoácidos • Constituyentes de las proteínas • Formados por un C alfa, unido a un grupo amino, un grupo carboxílico y un grupo R característico • Moléculas quirales: forma D y L (L en proteínas) • Dependiendo del grupo R (cadena lateral): 20 formas distintas Iones dipolares o zwitteriones

  11. Aminoácidos • Carga: depende del pH • pH neutro: iones dipolares • pH = pKa del grupo funcional: 50% forma protonada y 50% desprotonada • Grupo carboxilo: pKa cercano a 2 • Grupo amino: pKa cercano a 9

  12. Grupo amino secundario (imino)

  13. Anillo indol

  14. Tyr y Thr absorben a 270-280 nm

  15. Grupo guanidinio Grupo imidazol

  16. Modificados postraduccionalmente o presentes en péptidos no proteicos

  17. Importantes en la biosíntesis de Arg y ciclo de la UREA

  18. Alanine Ala A Arginine Arg R Asparagine Asn N Aspartic Acid Asp D Cysteine Cys C Glutamine Gln Q Glutamic Acid Glu E Glycine Gly G Histidine His H Isoleucine Ile I Leucine Leu L Lysine Lys K Methionine Met M Phenylalanine Phe F Proline Pro P Serine Ser S Threonine Thr T Tryptophan Trp W Tyrosine Tyr Y Valine Val V

  19. CURVA DE TITULACIÓN DE AA -Dos regiones donde actúa como buffer (alrededor de pK1 y pK2) -pI: pH donde la carga eléctrica neta es igual a CERO SE ESTIMA DE LA CURVA DE TITULACIÓN

  20. El pKa de cualquier grupo funcional está afectado por el ambiente químico

  21. pI 3.22

  22. pI 7.59

  23. Péptidos y proteínas: cadenas de AA unidas por enlace peptídico

  24. Pentapéptido: YGGFL Se nombran del extremo NH3+ al COO-

  25. SGYAL Cadena principal o esqueleto polipeptídico y cadenas laterales variables El esqueleto polipeptídico es rico en la capacidad de formar puentes H

  26. Los péptidos se caracterizan por ser ionizables: -NH3+ terminal -COO- terminal -Grupos R ionizables

  27. Péptidos biológicos: Gran variedad de tamaño (2-miles AA) -glutatión -hormonas en vertebrados (oxytocina, bradiquinina, factor liberador de la tirotrofina) -toxinas (amanitina) -antibióticos • Péptidos sintéticos: Ej: aspartamo (L-aspartil L-fenilalanina metil éster)

  28. -POLIPÉPTIDO: INSULINA

  29. Péptidos y proteínas • Di-, tri-, tetra-…. oligopéptidos • Polipéptidos: masa molecular menor a 10000 (aproximadamente 100 residuos AA) • Proteína: masa molecular mayor 10000; estructura tridimensional; asociaciones entre polipéptidos

  30. Proteínas: monoméricas u oligoméricas; cada subunidad: protómero

  31. Algunas proteínas poseen grupos químicos

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